Anfangsstadien des Lipidstoffwechsels. Verdauung von Fetten im menschlichen Magen-Darm-Trakt. Umwandlung von Lipiden im Magen-Darm-Trakt

Verdauung von Proteinen

Proteolytische Enzyme, die an der Verdauung von Proteinen und Peptiden beteiligt sind, werden synthetisiert und in Form von Proenzymen oder Zymogenen in die Höhle des Verdauungstrakts abgesondert. Zymogene sind inaktiv und können die zelleigenen Proteine ​​nicht verdauen. Proteolytische Enzyme werden im Darmlumen aktiviert und wirken dort auf Nahrungsproteine.

Im menschlichen Magensaft gibt es zwei proteolytische Enzyme – Pepsin und Gastrixin, die in ihrer Struktur sehr ähnlich sind, was auf ihre Bildung aus einem gemeinsamen Vorläufer hinweist.

Pepsin wird in Form eines Proenzyms – Pepsinogen – in den Hauptzellen der Magenschleimhaut gebildet. Es wurden mehrere Pepsinogene mit ähnlichen Strukturen isoliert, aus denen mehrere Pepsinarten gebildet werden: Pepsin I, II (IIa, IIb), III. Pepsinogene werden mit Hilfe der von den Belegzellen des Magens abgesonderten Salzsäure und autokatalytisch, d. h. mit Hilfe der entstehenden Pepsinmoleküle, aktiviert.

Pepsinogen hat ein Molekulargewicht von 40.000. Seine Polypeptidkette umfasst Pepsin (Molekulargewicht 34.000); ein Fragment einer Polypeptidkette, die ein Pepsin-Inhibitor ist (Molekulargewicht 3100), und ein restliches (strukturelles) Polypeptid. Der Pepsinhemmer hat stark basische Eigenschaften, da er aus 8 Lysinresten und 4 Argininresten besteht. Die Aktivierung besteht aus der Abspaltung von 42 Aminosäureresten vom N-Terminus von Pepsinogen; Zunächst wird das restliche Polypeptid abgespalten, gefolgt vom Pepsin-Inhibitor.

Pepsin gehört zu den Carboxyproteinasen, die im aktiven Zentrum Dicarbonsäurereste mit einem optimalen pH-Wert von 1,5–2,5 enthalten.

Pepsin-Substrate sind Proteine, entweder nativ oder denaturiert. Letztere lassen sich leichter hydrolysieren. Die Denaturierung von Lebensmittelproteinen wird durch Kochen oder Einwirkung von Salzsäure gewährleistet. Folgendes ist zu beachten Biologische Funktionen von Salzsäure:

1. Pepsinogen-Aktivierung;
2. Schaffung eines optimalen pH-Wertes für die Wirkung von Pepsin und Magensäure im Magensaft;
3. Denaturierung von Nahrungsproteinen;
4. antimikrobielle Wirkung.

Die eigenen Proteine ​​der Magenwände werden durch ein Schleimsekret, das Glykoproteine ​​enthält, vor der denaturierenden Wirkung von Salzsäure und der verdauungsfördernden Wirkung von Pepsin geschützt.

Pepsin spaltet als Endopeptidase schnell interne Peptidbindungen in Proteinen, die durch die Carboxylgruppen aromatischer Aminosäuren – Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan – gebildet werden. Das Enzym hydrolysiert Peptidbindungen zwischen Leucin und Dicarbonsäuren langsamer: in der Polypeptidkette.

Gastricin liegt im Molekulargewicht nahe bei Pepsin (31.500). Sein optimaler pH-Wert liegt bei etwa 3,5. Gastricsin hydrolysiert Peptidbindungen, die durch Dicarbonsäureaminosäuren gebildet werden. Das Verhältnis Pepsin/Gastricsin im Magensaft beträgt 4:1. Bei Magengeschwüren ändert sich das Verhältnis zugunsten von Gastricsin.

Das Vorhandensein von zwei Proteinasen im Magen, von denen Pepsin in einer stark sauren Umgebung und Gastrixin in einer mäßig sauren Umgebung wirkt, ermöglicht es dem Körper, sich leichter an Ernährungsgewohnheiten anzupassen. Beispielsweise neutralisiert die Ernährung mit Gemüse und Milchprodukten teilweise das saure Milieu des Magensafts, und der pH-Wert begünstigt die verdauungsfördernde Wirkung von Magensäure anstelle von Pepsin. Letzteres löst die Bindungen im Nahrungseiweiß auf.

Pepsin und Gastrixin hydrolysieren Proteine ​​zu einer Mischung aus Polypeptiden (auch Albumosen und Peptone genannt). Die Tiefe der Proteinverdauung im Magen hängt von der Verweildauer der Nahrung im Magen ab. Meist handelt es sich dabei um einen kurzen Zeitraum, sodass der Großteil der Proteine ​​im Darm abgebaut wird.

Darmproteolytische Enzyme. Proteolytische Enzyme gelangen von der Bauchspeicheldrüse in Form von Proenzymen in den Darm: Trypsinogen, Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidasen A und B, Proelastase. Die Aktivierung dieser Enzyme erfolgt durch teilweise Proteolyse ihrer Polypeptidkette, d. h. des Fragments, das das aktive Zentrum der Proteinasen maskiert. Der Schlüsselprozess der Aktivierung aller Proenzyme ist die Bildung von Trypsin (Abb. 1).

Trypsinogen aus der Bauchspeicheldrüse wird durch Enterokinase oder Enteropeptidase aktiviert, die von der Darmschleimhaut produziert wird. Enteropeptidase wird auch als Kinase-Genvorläufer sezerniert, der durch Gallenprotease aktiviert wird. Aktivierte Enteropeptidase wandelt Trypsinogen schnell in Trypsin um, Trypsin führt eine langsame Autokatalyse durch und aktiviert schnell alle anderen inaktiven Vorläufer von Pankreassaftproteasen.

Der Mechanismus der Trypsinogen-Aktivierung ist die Hydrolyse einer Peptidbindung, was zur Freisetzung eines N-terminalen Hexapeptids namens Trypsin-Inhibitor führt. Als nächstes bewirkt Trypsin, das Peptidbindungen in anderen Proenzymen aufbricht, die Bildung aktiver Enzyme. Dabei werden drei Arten von Chymotrypsin, Carboxypeptidase A und B sowie Elastase gebildet.

Darmproteinasen hydrolysieren Peptidbindungen von Nahrungsproteinen und Polypeptiden, die nach der Einwirkung von Magenenzymen entstehen, zu freien Aminosäuren. Trypsin, Chymotrypsine und Elastase fördern als Endopeptidasen das Aufbrechen interner Peptidbindungen und zerlegen Proteine ​​und Polypeptide in kleinere Fragmente.

• Trypsin hydrolysiert Peptidbindungen, die hauptsächlich durch die Carboxylgruppen von Lysin und Arginin gebildet werden; es ist weniger aktiv gegen Peptidbindungen, die durch Isoleucin gebildet werden.
• Chymotrypsine sind am aktivsten gegen Peptidbindungen, an deren Bildung Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan beteiligt sind. Hinsichtlich der Wirkungsspezifität ähnelt Chymotrypsin Pepsin.
• Elastase hydrolysiert jene Peptidbindungen in Polypeptiden, an denen sich Prolin befindet.
• Carboxypeptidase A ist ein zinkhaltiges Enzym. Es spaltet C-terminale aromatische und aliphatische Aminosäuren von Polypeptiden ab, während Carboxypeptidase B nur C-terminale Lysin- und Argininreste spaltet.

Enzyme, die Peptide hydrolysieren, sind auch in der Darmschleimhaut vorhanden, und obwohl sie in das Lumen sezerniert werden können, funktionieren sie hauptsächlich intrazellulär. Daher kommt es zu einer Hydrolyse kleiner Peptide, nachdem sie in die Zellen gelangt sind. Zu diesen Enzymen zählen die Leucin-Aminopeptidase, die durch Zink oder Mangan sowie Cystein aktiviert wird und N-terminale Aminosäuren freisetzt, sowie Dipeptidasen, die Dipeptide in zwei Aminosäuren hydrolysieren. Dipeptidasen werden durch Kobalt-, Mangan- und Cysteinionen aktiviert.

Eine Vielzahl proteolytischer Enzyme führt zum vollständigen Abbau von Proteinen in freie Aminosäuren, auch wenn die Proteine ​​zuvor im Magen keinem Pepsin ausgesetzt waren. Daher behalten Patienten nach einer Operation zur teilweisen oder vollständigen Entfernung des Magens die Fähigkeit, Nahrungsproteine ​​​​aufzunehmen.

Mechanismus der Verdauung komplexer Proteine

Der Proteinanteil komplexer Proteine ​​wird auf die gleiche Weise verdaut wie einfache Proteine. Ihre prothetischen Gruppen werden je nach Struktur hydrolysiert. Die Kohlenhydrat- und Lipidkomponenten werden nach der Abspaltung vom Proteinteil durch amylolytische und lipolytische Enzyme hydrolysiert. Die Porphyringruppe der Chromoproteine ​​wird nicht gespalten.

Von Interesse ist der Prozess des Abbaus von Nukleoproteinen, die in einigen Lebensmitteln reichhaltig sind. Die Nukleinsäurekomponente wird im sauren Milieu des Magens vom Protein getrennt. Im Darm werden Polynukleotide durch Darm- und Pankreas-Nukleasen hydrolysiert.

RNA und DNA werden unter der Wirkung von Pankreasenzymen – Ribonuklease (RNase) und Desoxyribonuklease (DNase) – hydrolysiert. Pankreas-RNase hat einen optimalen pH-Wert von etwa 7,5. Es spaltet interne Internukleotidbindungen in der RNA. Dabei entstehen kürzere Polynukleotidfragmente und zyklische 2,3-Nukleotide. Zyklische Phosphodiesterbindungen werden durch dieselbe RNase oder intestinale Phosphodiesterase hydrolysiert. Pankreas-DNase hydrolysiert Internukleotidbindungen in der mit der Nahrung zugeführten DNA.

Die Produkte der Hydrolyse von Polynukleotiden - Mononukleotiden - werden der Wirkung von Enzymen der Darmwand ausgesetzt: Nukleotidase und Nukleosidase:

Diese Enzyme weisen eine relative Gruppenspezifität auf und hydrolysieren sowohl Ribonukleotide und Ribonukleoside als auch Desoxyribonukleotide und Desoxyribonukleoside. Nukleoside, stickstoffhaltige Basen, Ribose oder Desoxyribose, H 3 PO 4 werden absorbiert.

Biologische Chemie Lelevich Vladimir Valeryanovich

Lebensmittellipide, ihre Verdauung und Absorption.

Ein Erwachsener benötigt je nach Arbeitstätigkeit, Geschlecht, Alter und klimatischen Bedingungen 70 bis 145 g Lipide pro Tag. Bei einer ausgewogenen Ernährung sollten Fette nicht mehr als 30 % der Gesamtkalorienaufnahme ausmachen. Flüssige Fette (Öle), die essentielle Fettsäuren enthalten, sollten mindestens ein Drittel der Nahrungsfette ausmachen.

In der Mundhöhle und im Magen eines Erwachsenen gibt es keine Enzyme und Bedingungen für die Lipidverdauung. Der Hauptort des Lipidabbaus ist der Dünndarm. Um die Kontaktoberfläche mit hydrophilen Enzymen zu vergrößern, müssen Fette emulgiert (in kleine Tröpfchen zerbrochen) werden. Die Emulgierung erfolgt unter Einwirkung von Gallensalzen. Die Emulgierung wird auch durch die Darmperistaltik und die Freisetzung von CO 2 -Blasen erleichtert, die auftritt, wenn der saure Mageninhalt durch im Pankreassaft freigesetztes Bikarbonat neutralisiert wird.

Der Großteil der Lebensmittellipide wird durch TAG repräsentiert, weniger durch Phospholipide (PL) und Steroide. Die stufenweise Hydrolyse von TAG erfolgt durch Pankreaslipase. Es wird in inaktiver Form in den Darm ausgeschieden und durch Colipase und Gallensäuren aktiviert. Pankreaslipase hydrolysiert Fette vorwiegend in den Positionen 1 und 3, daher sind die Hauptprodukte der Hydrolyse Glycerin, freie Fettsäuren und Monoacylglycerine.

Phospholipide werden durch die Pankreas-Phospholipasen A 1, A 2, C und D hydrolysiert. Die Verdauungsprodukte sind Glycerin, Fettsäuren, Phosphorsäure und stickstoffhaltige Alkohole (Cholin, Ethanolamin, Serin, Inosit). Cholesterinester (CEEs) werden durch die Cholesterinesterase der Bauchspeicheldrüse in Cholesterin (CL) und Fettsäuren zerlegt. Enzymaktivität tritt in Gegenwart von Gallensäuren auf.

Die Lipidabsorption erfolgt im proximalen Dünndarm. 3–10 % der Nahrungsfette werden ohne Hydrolyse in Form von Triacylglycerinen aufgenommen. Der Großteil der Lipide wird nur in Form von Abbauprodukten aufgenommen. Die Aufnahme hydrophiler Verdauungsprodukte (Glycerin, Fettsäuren mit weniger als 12 Kohlenstoffatomen, Phosphorsäure, Cholin, Serin, Ethanolamin usw.) erfolgt unabhängig voneinander, hydrophobe (CL, langkettige Fettsäuren, Di- und Monoglycerine) dagegen als Teil von Mizellen absorbiert. Gallensäuren spielen die Hauptrolle bei der Bildung von Mizellen. Eine Mizelle ist ein kugelförmiger Komplex, in dessen Zentrum sich transportable hydrophobe Verdauungsprodukte befinden, die von Gallensäuren umgeben sind. Die Mizellen nähern sich dem Bürstensaum der Darmschleimhautzellen und die Lipidbestandteile der Mizellen diffundieren durch die Membranen in die Zellen. Zusammen mit den Produkten der Lipidhydrolyse werden fettlösliche Vitamine und Gallensalze aufgenommen. Anschließend werden Gallensäuren über die Pfortader in die Leber zurückgeführt und Lipidbestandteile in den Resyntheseprozess einbezogen. An der TAG-Resynthese sind nicht nur aus dem Darm aufgenommene Fettsäuren beteiligt, sondern auch im Körper synthetisierte Fettsäuren, sodass sich die Zusammensetzung der resynthetisierten Fette von denen aus der Nahrung unterscheidet. Die Fähigkeit, die Zusammensetzung von Nahrungsfetten während des Resyntheseprozesses an die Zusammensetzung von Fetten im menschlichen Körper anzupassen, ist jedoch begrenzt. Wenn Fette mit ungewöhnlichen Fettsäuren zugeführt werden, treten daher in Adipozyten Fette auf, die solche Säuren enthalten. In den Zellen der Darmschleimhaut findet die PL-Synthese sowie die Bildung von Cholesterinestern statt, katalysiert durch Acylcholesterin-Acyltransferase.

Lipidtransport.

Lipide sind in einer wässrigen Umgebung unlöslich, daher werden für ihren Transport im Körper Komplexe von Lipiden mit Proteinen gebildet – Lipoproteine ​​(LP). Es gibt exo- und endogenen Lipidtransport. Exogen umfasst den Transport von Lipiden, die aus der Nahrung aufgenommen werden, und endogen umfasst die Bewegung von Lipiden, die im Körper synthetisiert werden.

Es gibt verschiedene Arten von LP, aber alle haben eine ähnliche Struktur – einen hydrophoben Kern und eine hydrophile Schicht auf der Oberfläche. Die hydrophile Schicht wird von Proteinen, sogenannten Apoproteinen, und amphiphilen Lipidmolekülen – Phospholipiden und Cholesterin – gebildet. Die hydrophilen Gruppen dieser Moleküle sind der wässrigen Phase zugewandt und die hydrophoben Gruppen sind dem Kern zugewandt, in dem sich die transportierten Lipide befinden.

Apoproteine ​​erfüllen mehrere Funktionen:

1. die Struktur von Lipoproteinen bilden (zum Beispiel ist B-48 das Hauptprotein von XM, B-100 ist das Hauptprotein von VLDL, LDPP, LDL);

2. mit Rezeptoren auf der Oberfläche von Zellen interagieren und bestimmen, welche Gewebe diese Art von Lipoprotein (Apoprotein B-100, E) einfangen;

3. sind Enzyme oder Aktivatoren von Enzymen, die auf Lipoproteine ​​wirken (C-II – Aktivator der Lipoproteinlipase, A-I – Aktivator von Lecithin: Cholesterinacyltransferase).

Tabelle 19.1. Eigenschaften und Zusammensetzung von Lipoproteinen

Beim exogenen Transport bilden in Enterozyten resynthetisierte TAGs zusammen mit Phospholipiden, Cholesterin und Proteinen CM und werden in dieser Form zunächst in die Lymphe und dann ins Blut sezerniert. In Lymphe und Blut werden die Apoproteine ​​E (Apo E) und C-II (Apo C-II) von HDL auf CM übertragen, wodurch CM zu „reifen“ werden. ChMs sind ziemlich groß und verleihen dem Blutplasma nach dem Verzehr einer fetthaltigen Mahlzeit ein opaleszierendes, milchartiges Aussehen. Sobald CMs im Kreislaufsystem sind, werden sie schnell katabolisiert und verschwinden innerhalb weniger Stunden. Der Zeitpunkt der Zerstörung von CM hängt von der Hydrolyse von TAG unter der Wirkung von Lipoproteinlipase (LPL) ab. Dieses Enzym wird von Fett- und Muskelgewebe sowie Brustdrüsenzellen synthetisiert und abgesondert. Sekretiertes LPL bindet an die Oberfläche der Endothelzellen der Kapillaren des Gewebes, in dem es synthetisiert wurde. Die Regulierung der Sekretion erfolgt gewebespezifisch. Im Fettgewebe wird die LPL-Synthese durch Insulin stimuliert. Dadurch wird die Versorgung mit Fettsäuren zur Synthese und Speicherung in Form von TAG sichergestellt. Bei Diabetes mellitus sinkt der LPL-Spiegel, wenn ein Insulinmangel vorliegt. Dadurch reichert sich eine große Menge LP im Blut an. In den Muskeln, wo LPL an der Bereitstellung von Fettsäuren zur Oxidation zwischen den Mahlzeiten beteiligt ist, hemmt Insulin die Bildung dieses Enzyms.

Auf der Oberfläche von CM gibt es zwei Faktoren, die für die LPL-Aktivität notwendig sind: ApoC-II und Phospholipide. ApoC-II aktiviert dieses Enzym und Phospholipide sind an der Bindung des Enzyms an die Oberfläche von CM beteiligt. Durch die Wirkung von LPL auf TAG-Moleküle werden Fettsäuren und Glycerin gebildet. Der Großteil der Fettsäuren dringt in das Gewebe ein, wo sie in Form von TAG (Fettgewebe) abgelagert oder als Energiequelle (Muskeln) genutzt werden können. Glycerin wird über das Blut zur Leber transportiert, wo es während der Resorptionsphase für die Fettsynthese genutzt werden kann.

Durch die Wirkung von LPL nimmt die Menge an Neutralfetten in CM um 90 % ab, die Partikelgröße nimmt ab und ApoC-II wird zurück in HDL übertragen. Die resultierenden Partikel werden Rest-CM (Rest) genannt. Sie enthalten PL, Cholesterin, fettlösliche Vitamine, ApoB-48 und ApoE. Verbleibende CMs werden von Hepatozyten eingefangen, die über Rezeptoren verfügen, die mit diesen Apoproteinen interagieren. Unter der Wirkung lysosomaler Enzyme werden Proteine ​​und Lipide hydrolysiert und anschließend verwertet. Fettlösliche Vitamine und exogenes Cholesterin werden in der Leber verbraucht oder zu anderen Organen transportiert.

Während des endogenen Transports werden in der Leber resynthetisierte TAG und PL in VLDL aufgenommen, zu dem auch ApoB100 und ApoC gehören. VLDL ist die Haupttransportform für endogenes TAG. Sobald VLDL im Blut ist, erhält es ApoC-II und ApoE von HDL und wird LPL ausgesetzt. Dabei wird VLDL zunächst in LDLP und dann in LDL umgewandelt. Das Hauptlipid von LDL wird zu Cholesterin, das in seiner Zusammensetzung auf die Zellen aller Gewebe übertragen wird. Die bei der Hydrolyse entstehenden Fettsäuren gelangen in das Gewebe und Glycerin wird über das Blut zur Leber transportiert, wo es erneut für die TAG-Synthese verwendet werden kann.

Alle Veränderungen des Gehalts an Arzneimitteln im Blutplasma, die durch deren Zunahme, Abnahme oder völliges Fehlen gekennzeichnet sind, werden unter dem Namen Dislipoproteinämie zusammengefasst. Eine Dyslipoproteinämie kann entweder eine spezifische primäre Manifestation von Störungen im Lipid- und Lipoproteinstoffwechsel sein oder ein Begleitsyndrom bei bestimmten Erkrankungen innerer Organe (sekundäre Dyslipoproteinämie). Bei erfolgreicher Behandlung der Grunderkrankung verschwinden sie.

Hypolipoproteinämie umfasst die folgenden Erkrankungen.

1. Abetalipoproteinämie entsteht aufgrund einer seltenen Erbkrankheit – einem Defekt im Apoprotein-B-Gen, bei dem die Synthese der Proteine ​​ApoB-100 in der Leber und ApoB-48 im Darm gestört ist. Dadurch werden in den Zellen der Darmschleimhaut keine CMs und in der Leber kein VLDL gebildet und in den Zellen dieser Organe sammeln sich Fetttröpfchen an.

2. Familiäre Hypobetalipoproteinämie: Die Konzentration apoB-haltiger Medikamente beträgt nur 10–15 % des Normalwertes, der Körper ist jedoch in der Lage, CM zu bilden.

3. Familiärer a-LP-Mangel (Tanger-Krankheit): Im Blutplasma findet sich praktisch kein HDL und im Gewebe reichert sich eine große Menge Cholesterinester an; den Patienten fehlt ApoC-II, ein Aktivator von LPL, was dazu führt ein Anstieg der für diese Erkrankung charakteristischen TAG-Konzentration im Blutplasma.

Unter den Hyperlipoproteinämien werden folgende Typen unterschieden.

Typ I – Hyperchylomikronämie. Die Geschwindigkeit der Entfernung von CM aus dem Blutkreislauf hängt von der Aktivität von LPL, der Anwesenheit von HDL, das die Apoproteine ​​C-II und E für CM bereitstellt, und der Aktivität der Übertragung von ApoC-II und ApoE auf CM ab. Genetische Defekte eines der Proteine, die am Metabolismus von CMs beteiligt sind, führen zur Entwicklung einer familiären Hyperchylomikronämie – der Ansammlung von CMs im Blut. Die Krankheit manifestiert sich im frühen Kindesalter und ist durch Hepatosplenomegalie, Pankreatitis und Bauchschmerzen gekennzeichnet. Als sekundäres Symptom wird es bei Patienten mit Diabetes mellitus, nephrotischem Syndrom, Hypothyreose und auch bei Alkoholmissbrauch beobachtet. Behandlung: Lipidarme (bis zu 30 g/Tag) und kohlenhydratreiche Ernährung.

Typ II – familiäre Hypercholesterinämie (Hyper-B-Lipoproteinämie). Dieser Typ wird in zwei Subtypen unterteilt: IIa, gekennzeichnet durch einen hohen LDL-Spiegel im Blut, und IIb, mit erhöhten LDL- und VLDL-Spiegeln. Die Krankheit ist mit einer beeinträchtigten Aufnahme und einem gestörten Katabolismus von LDL (Defekt der zellulären Rezeptoren für LDL oder Veränderungen in der Struktur von LDL) verbunden, begleitet von einer erhöhten Biosynthese von Cholesterin, Apo-B und LDL. Dies ist die schwerwiegendste Pathologie im Arzneimittelstoffwechsel: Das Risiko einer koronaren Herzkrankheit steigt bei Patienten mit dieser Art von Störung im Vergleich zu gesunden Personen um das Zehn- bis Zwanzigfache. Als sekundäres Phänomen kann sich eine Hyperlipoproteinämie Typ II mit Hypothyreose und nephrotischem Syndrom entwickeln. Behandlung: Diät mit niedrigem Cholesterin- und gesättigtem Fettgehalt.

Typ III – Dys-b-Lipoproteinämie (Breitband-Betalipoproteinämie) wird durch eine abnormale Zusammensetzung von VLDL verursacht. Sie sind mit freiem Cholesterin und defektem Apo-E angereichert, was die Aktivität der hepatischen TAG-Lipase hemmt. Dies führt zu Störungen im Abbau von Cholesterin und VLDL. Die Krankheit manifestiert sich im Alter von 30–50 Jahren. Der Zustand ist durch einen hohen Gehalt an VLDL-Rückständen gekennzeichnet, es werden Hypercholesterinämie und Triacylglycerinämie, Xanthome und atherosklerotische Läsionen der peripheren und Herzkranzgefäße beobachtet. Behandlung: Diättherapie zur Gewichtsabnahme.

Typ IV – Hyperprä-b-Lipoproteinämie (Hypertriacylglycerolämie). Die primäre Variante ist auf eine Abnahme der LPL-Aktivität zurückzuführen; aufgrund der VLDL-Fraktion kommt es zu einem Anstieg des TAG-Spiegels im Blutplasma; eine Anreicherung von CM wird nicht beobachtet. Sie tritt nur bei Erwachsenen auf und ist durch die Entwicklung einer Arteriosklerose zunächst der Herzkranzgefäße, dann der peripheren Arterien gekennzeichnet. Die Krankheit geht häufig mit einer verminderten Glukosetoleranz einher. Als sekundäre Manifestation tritt es bei Pankreatitis und Alkoholismus auf. Behandlung: Diättherapie zur Gewichtsabnahme.

Typ V – Hyperprä-b-Lipoproteinämie mit Hyperchylomikronämie. Bei dieser Art von Pathologie sind die Veränderungen der Blutfettfraktionen komplex: Der Gehalt an Cholesterin und VLDL nimmt zu, der Schweregrad der LDL- und HDL-Fraktionen nimmt ab. Die Patienten sind oft übergewichtig, es kann zu Hepatosplenomegalie und Pankreatitis kommen, nicht in allen Fällen kommt es zur Arteriosklerose. Als sekundäres Phänomen kann eine Typ-V-Hyperlipoproteinämie bei insulinpflichtigem Diabetes mellitus, Hypothyreose, Pankreatitis, Alkoholismus und Typ-I-Glykogenose beobachtet werden. Behandlung: Diättherapie zur Gewichtsreduktion, kohlenhydrat- und fettarme Diät.

Störungen bei der Verdauung und Aufnahme von Lipiden. Aus der Nahrung aufgenommene Fette werden bei mäßiger Aufnahme (nicht mehr als 100–150 g) fast vollständig absorbiert und bei normaler Verdauung enthält der Kot nicht mehr als 5 % Fett. Rückstände fetthaltiger Lebensmittel werden hauptsächlich in Form von Seifen ausgeschieden. Bei Störungen der Verdauung und Aufnahme von Lipiden kommt es zu einem Lipidüberschuss im Kot – Steatorrhoe (Fettstuhl).

Es gibt 3 Arten von Steatorrhoe.

1. Pankreatogene Steatorrhoe entsteht aufgrund eines Mangels an Pankreaslipase. Die Ursachen dieser Erkrankung können chronische Pankreatitis, angeborene Hypoplasie der Bauchspeicheldrüse, angeborener oder erworbener Mangel an Pankreaslipase sowie Mukoviszidose sein, wenn neben anderen Drüsen auch die Bauchspeicheldrüse geschädigt ist. In diesem Fall enthält der Stuhl Gallenfarbstoffe, der Gehalt an freien Fettsäuren wird reduziert und TAG erhöht.

2. Hepatogene Steatorrhoe wird durch eine Verstopfung der Gallenwege verursacht. Dies geschieht bei einer angeborenen Atresie der Gallenwege als Folge einer Verengung des Gallengangs durch Gallensteine ​​oder einer Kompression desselben durch einen Tumor, der sich im umgebenden Gewebe entwickelt. Eine verminderte Gallensekretion führt zu einer beeinträchtigten Emulgierung von Nahrungsfetten und damit zu einer Verschlechterung ihrer Verdauung. Im Stuhl der Patienten gibt es keine Gallenfarbstoffe, einen hohen Gehalt an TAG, Fettsäuren und Seifen.

3. Enterogene Steatorrhoe wird bei intestinaler Lipodystrophie, Amyloidose und ausgedehnter Resektion des Dünndarms beobachtet, also bei Prozessen, die mit einer Abnahme der Stoffwechselaktivität der Darmschleimhaut einhergehen. Diese Pathologie ist durch eine Verschiebung des Stuhl-pH-Werts zur sauren Seite und einen Anstieg des Fettsäuregehalts im Stuhl gekennzeichnet.

Die Aufnahme von Fetten aus dem Darm erfolgt über die Lymphbahnen bei aktiver kontraktiler Aktivität der Zotten, so dass Fettstühle auch bei gestörtem Lymphabfluss bei Lähmungen der Tunicae muscularis mucosae sowie bei Tuberkulose und Tumoren beobachtet werden können die mesenterialen Lymphknoten, die sich auf dem Weg des Lymphabflusses befinden. Auch eine beschleunigte Bewegung des Speisebrei durch den Dünndarm kann zu einer beeinträchtigten Fettaufnahme führen.

11.3. ZUSAMMENSETZUNG DER NAHRUNG Die Zusammensetzung der Nahrung muss den Bedürfnissen des Körpers und seiner Fähigkeit, diese Nährstoffe aus einer bestimmten Zusammensetzung aufzunehmen, entsprechen. Die meisten Ernährungsrichtlinien (ob für Mensch oder Tier) betonen die Notwendigkeit einer ausgewogenen Aufnahme und

Futtermenge Zunächst sollte die Frage nach der benötigten Futtermenge geklärt werden. Ein normaler Mensch lässt sich vom Hungergefühl leiten. In der Regel hängt die Nahrungsmenge von der Art und dem Umfang der geleisteten Arbeit ab, wobei mit jedem von uns eigene Besonderheiten verbunden sind