단백질 대사 생화학을 연구하는 방법. 단백질 대사

아미노산, 알부민 및 대부분의 혈청 글로불린, 프로트롬빈 및 피브리노겐의 탈아미노화, 아미노전이 및 합성 과정은 간에서 발생합니다. 알부민과 α-글로불린은 다각형 간 세포에 의해 생성되고, β-글로불린과 γ-글로불린은 RES, 특히 간의 쿠퍼 세포와 골수의 형질 세포에서 형성되는 것으로 가정됩니다.

단백질 대사에서 간의 주요 역할은 이 대사 매개변수를 결정하는 방법에 대한 임상의의 큰 관심을 설명합니다. 여기에는 우선 프로트롬빈을 포함한 혈장 단백질과 그 분획의 총량을 결정하는 것이 포함됩니다. 단백질 그램을 결정하는 것과 함께 실제로 병리학 적 단백질 인 파라 단백질의 발현을 포함하여 혈액 단백질의 변화 존재를 간접적으로 나타내는 테스트도 사용됩니다. 여기에는 불안정성 테스트와 콜로이드 테스트가 포함됩니다.

총 단백질건강한 사람의 혈장은 7.0-8.5%입니다(K.I. Stepashkina, 1963). 단백질 총량의 변화는 심각한 단백질 대사 장애에서만 관찰됩니다. 대조적으로, 개별 분획 비율의 변화는 단백질 대사 상태를 나타내는 매우 미묘한 지표입니다.

실제로 가장 널리 사용되는 방법은 종이 전기영동에 의한 단백질 분획을 측정하는 것입니다. 후자의 단점은 사용된 방법의 버전에 따라 얻은 결과가 변동한다는 것입니다. 따라서 정상적인 단백질도에 대한 문헌 데이터는 동일하지 않습니다.

표 7은 다양한 저자가 설명한 표준의 변형을 보여줍니다(V. E. Predtechensky, 1960에 따름).

간 손상이 있으면 다각형 간세포에서 알부민과 α1-글로불린의 합성이 감소하고, 쿠퍼세포와 문맥주위 간엽세포에서 β-글로불린과 γ-글로불린의 합성이 증가하여(세망내피세포 자극의 발현으로) 정량적 결과가 나타납니다. 단백질 분획의 변화 - 이상단백혈증.

악화되는 동안 급성 및 만성의 미만성 간 병변의 경우, 단백질도의 다음과 같은 변화가 특징적입니다: 알부민 양의 감소 및 글로불린의 증가. 후자의 경우, Y-글로불린에 대한 전기영동 이동성과 유사한 항체의 축적으로 인해 Y-글로불린 분율이 주로 증가합니다. α2- 및 β-글로불린의 함량은 덜 증가합니다. 단백질도의 변화 정도는 질병의 중증도에 직접적으로 의존합니다. 예외는 간성 혼수상태의 무감마글로불린혈증입니다. 단백질 총량은 일반적으로 고글로불린혈증으로 인해 약간 증가합니다.

간 손상 환자의 단백질도를 평가할 때 매우 다양한 질병의 경우 콜라겐증, 신장 손상, 골수종증 등과 같이 단백질 분획의 상당한 변화가 관찰된다는 사실을 잊어서는 안됩니다.

간질환에서는 혈액응고계에 변화가 일어나며, 다양한 혈액응고인자의 결정은 간의 기능상태를 평가하는 검사입니다. 가장 특징적인 변화는 프로트롬빈과 프로컨버틴입니다.

프로트롬빈(혈액 응고 인자 II)는 글로불린이며, 혈장의 전기영동 연구에서 프로트롬빈 피크는 알부민과 u-글로불린 사이에 위치합니다. 프로트롬빈은 비타민 K의 참여로 간 세포에서 형성됩니다. 혈액 응고 중에 프로트롬빈은 트롬빈으로 전환됩니다. 혈장 내 프로트롬빈 농도는 약 0.03%입니다. 실제로 결정되는 것은 프로트롬빈의 절대적인 양이 아니라 "프로트롬빈 시간"과 프로트롬빈 지수입니다. 소련에서 프로트롬빈 지수를 결정하는 가장 일반적인 방법은 V. N. Tugolukov(1952)의 방법입니다. 일반적으로 프로트롬빈 지수는 80~100%입니다.

프로트롬빈을 합성하는 간세포의 능력은 간 병리에서 손상될 수 있습니다. 또한 간 손상에는 저프로트롬빈혈증의 원인이기도 한 비타민 K를 포함하여 여러 가지 비타민의 침착이 동반됩니다. 따라서 프로트롬빈 지수의 감소가 감지되면 비타민 K-0.015 vikasol을 하루 3회 3일 부하한 후 반복 연구를 수행해야 합니다. 프로트롬빈의 양이 낮게 유지되면 이는 간 실질이 손상되었음을 나타냅니다.

간 손상에 자연적으로 반응하는 혈액 응고 시스템의 또 다른 요인은 프로컨버틴(인자 VII, 안정 인자)입니다. 프로컨버틴은 트롬보플라스틴의 작용을 촉매하여 트롬빈 형성을 가속화합니다. 이 인자는 간에서 형성되며 혈장 내 함량은 0.015-0.03%입니다. 프로트롬빈과 마찬가지로 프로컨버틴의 양도 지수로 표시됩니다. 정상적인 프로컨버틴 시간은 30-35초이고 지수는 80-120%입니다.

간 실질이 손상되면 프로트롬빈 지수와 프로컨버틴 지수가 모두 감소합니다. 이러한 지표와 간 손상의 심각도 사이에는 유사성이 있습니다 (K. G. Kapetanaki 및 M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov 및 M. A. Kotovshchikova, 1963).

이상단백혈증 및 파라단백혈증의 존재를 간접적으로 결정하는 다양한 방법이 제안되었습니다. 이들 모두는 다양한 시약을 사용한 병리학적 단백질의 침전을 기반으로 합니다.

Takata-Ara 테스트(승화 테스트)는 승화물을 함유한 Takata 시약의 영향으로 거칠게 분산된 단백질의 응집 침전물의 침전을 기반으로 합니다. 반응은 침전물의 밀도 또는 탁도가 발생하는 혈청의 희석에 의해 평가됩니다. Takata 시약과 감소하는 양의 혈청(1.0; 0.5; 0.25; 0.12 ml 등)이 포함된 일련의 시험관에서 처음 3개 이상의 시험관에 응집성 침전물이 나타나는 경우 샘플은 양성으로 평가됩니다. 처음 두 개에만 - 약하게 긍정적입니다. 혈액 내 γ-글로불린 함량이 증가하면, 특히 봇킨병, 간경변증, 기타 여러 질병(폐렴, 매독 등)에서 검사가 양성으로 나타납니다.

Takata-Ara 테스트의 변형 중 하나는 Gross 테스트(승화-침전 반응)로, 결과는 뚜렷한 탁도를 얻는 데 필요한 승화 시약의 밀리리터로 표시됩니다. 표준은 2ml 이상입니다. 간 질환의 경우 총 테스트 값은 1.8-1.6 ml로 감소하고 심각한 손상의 경우 1.4 ml 이하로 감소합니다.

Veltman의 테스트는 다양한 농도(0.1~0.01%)의 염화칼슘 용액이 있는 상태에서 가열할 때 혈장 단백질이 응고되는 현상을 기반으로 합니다. 일반적으로 응고는 용액 농도가 0.04%보다 높을 때, 즉 처음 6-7개의 시험관에서 발생합니다. 간 손상은 낮은 농도에서 침전물이 나타나는 것이 특징입니다. 응고 "리본"이 늘어나는 것입니다.

세팔린 검사는 환자의 혈청이 있는 상태에서 세팔린-콜레스테롤 유제의 응집 발생을 기반으로 합니다. 이 검사는 간 실질의 괴사가 있을 때 급격히 양성이라는 장점이 있으므로 봇킨병과 간경변증의 과정 활성을 결정하고 폐쇄성 간 실질 간 감별 진단에 유용할 수 있습니다. 황달 (초기 단계) 및 간 실질 손상.

티몰 탁도 테스트는 테스트 혈청이 티몰 시약과 결합될 때 발생하는 탁도 측정을 기반으로 합니다. 탁도의 정도는 30분 후에 측정하고 분광광도계 또는 비색계로 평가합니다. 표준 탁도 곡선을 사용하여 결과는 임의의 단위로 얻어집니다. 표준 범위는 0.8에서 5.0 단위입니다. 간이 손상되면 샘플 값이 증가하여 30-35 단위에 도달합니다. 봇킨병(Popper, Schaffner, 1961).

티몰 혼탁도 테스트는 티몰 응집 테스트의 형태로 계속될 수 있습니다. 즉, 혈청과 티몰 시약을 혼합한 후 24시간 후에 발생하는 응집을 평가합니다.

잔류 혈액 질소일반적으로 20~40mg%이다. 심각한 간 손상(간염으로 인한 급성 이영양증, 말기 간경변, 간 및 담도 수술 후 간부전)에서 심각한 질소혈증(최대 100mg% 이상)이 발생하며 간부전이 발생했음을 나타냅니다.

혈청 암모니아일반적으로 40~100%입니다. 고암모니아혈증은 간부전뿐만 아니라 간을 우회하여 장에서 혈액이 흐르는 뚜렷한 문맥 대정맥 문합(자연적으로 발생하거나 수술 중에 생성됨)이 있는 경우에 관찰됩니다. 말초 혈액에서 암모니아 양의 가장 두드러진 증가는 단백질 부하(다량의 고기 섭취, 식도 또는 위 출혈 중 장으로 들어가는 혈액) 후 간부전 환자에서 관찰됩니다. 문맥 간부전을 확인하기 위해 암모니아 염을 부하한 테스트를 사용할 수 있습니다(A. I. Khazanov, 1968).

지단백질 및 당단백질*. 혈청 단백질은 지질 및 탄수화물과 안정한 화합물(지단백질 및 당단백질)을 형성합니다. 당연히 혈장 단백질의 다양한 분율의 비율이 변경되면 이와 관련된 복합체의 함량도 변경됩니다.

전기영동 중에 지질단백질은 글로불린의 α1-, β 및 Y-분획에 해당하는 분획으로 분리됩니다. y-분획("지질 잔류물")에는 전기장에서 약간 이동하는 중성 지방 및 콜레스테릴 에스테르가 포함된 단백질 화합물이 포함됩니다. 이 부분은 병리학적 조건 하에서 변하지 않기 때문에 실질적인 관심이 없습니다. 건강한 개인은 α- 및 β-분획, 지단백질의 비율이 다음과 같습니다(I. E. Tareeva, 1962): α-지단백질 - 29.0 ± 4.9; β-지단백질 - 71.0 ± 4.9; 비율 β/α-2.45 ± 0.61.

지단백질의 α- 및 β-분획 비율의 변화와 간 실질 손상의 심각도 사이에 연관성이 확립되었습니다. 지질단백도의 변화와 다른 기능적 지표 사이에는 완전한 평행성이 없습니다. 그러나 봇킨병과 간경변증의 활성 단계는 지질 프로파일에서 완전히 사라질 때까지 α-지단백의 양이 감소하고 β-지단백의 증가와 그에 상응하는 β-지단백의 증가를 특징으로 한다는 점에 유의해야 합니다. /α 비율을 여러 번 반복합니다. 만성 간 손상의 경우 이러한 변화는 덜 두드러집니다.

당단백질은 주로 글로불린과 같은 단백질과 다양한 탄수화물의 화합물입니다. 전기영동 방법을 사용하면 당단백질 분획을 해당 단백질 분획으로 분리할 수 있습니다. 당단백질의 합성은 간에서 발생하므로 기능적 진단을 목적으로 당단백질 측정을 사용하려는 시도는 이해할 수 있습니다. 그러나 간 병리학 환자를 조사할 때 다양한 저자가 얻은 데이터는 매우 모순적입니다. 더 많은 특징은 α-당단백질 분율의 증가입니다(N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova 및 M. S. Panasenko, 1962).

* 판정 방법에 대해서는 A. F. Blyuger를 참조하십시오. 유행성 간염에서 간의 구조와 기능. 1964년 리가.

단백질 대사

단백질 대사는 살아있는 유기체의 존재를 뒷받침하는 모든 생화학적 과정의 중심 연결입니다. 단백질 대사의 강도가 특징입니다 질소 균형, 신체의 질소의 대부분은 단백질에서 나오기 때문입니다. 이는 사료의 질소, 신체의 질소 및 배설물의 질소를 고려합니다. 질소 균형은 양수(동물의 체중이 증가하고 체내 질소 보유량이 증가하는 경우)이거나 0일 수 있으며, 질소 균형이 관찰됩니다(사료와 함께 공급되는 만큼의 질소가 체내에서 제거됨). ) 및 음성 (단백질 분해는 사료 단백질로 보상되지 않음). 질소 균형이 특징입니다 단백질 최소- 체내 질소 균형을 유지하는 데 필요한 사료 내 단백질의 최소량. 생체중 1kg당 계산된 단백질 최소량의 평균값(g)은 다음과 같습니다.

사료 단백질은 다음과 같이 구분됩니다. 본격적인그리고 못한. 완전사료에는 발린, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌 등 동물의 체내에서 합성할 수 없는 필수 아미노산 잔류물이 포함되어 있습니다. 조건부 필수 아미노산에는 다음이 포함됩니다.

히스티딘, 사료의 약간의 결핍은 소화관의 미생물에 의한 합성으로 보상되기 때문입니다. 나머지 아미노산은 대체 가능하며 동물의 체내에서 합성될 수 있습니다(알라닌산, 아스파르트산 및 글루탐산 계열). 다섯 가지 아미노산은 부분적으로 필수인 것으로 간주됩니다: 아르기닌, 글리신, 티로신, 시스틴 및 시스테인. 이미노산인 프롤린과 하이드록시프롤린은 체내에서 합성될 수 있습니다.

다양한 사료와 식품에는 다양한 양의 단백질이 포함되어 있습니다.

동물성 제품에는 완전 단백질이 풍부합니다.

완전한 단백질의 표준은 대부분 모든 필수 아미노산을 함유한 카제인입니다.

단백질의 소화.소화관에서는 단백질이 아미노산과 전립선 그룹으로 분해됩니다.

안에 구강단백질을 함유한 사료는 기계적으로 분쇄되고 타액으로 적셔지며 식도를 통해 위장으로 들어가는 음식물 덩어리를 형성합니다(반추동물의 경우-선위와 근육 위, 조류의 경우-선 및 근육 위). 타액에는 식품 단백질을 분해할 수 있는 효소가 포함되어 있지 않습니다. 씹은 사료는 위장(반추동물의 경우, 위)으로 들어가 혼합되어 위액에 담가집니다.

위액- 밀도가 1.002-1.010인 무색의 약간 유백색 액체입니다. 사람은 하루에 약 2 리터, 소 - 30, 말 - 20, 돼지 - 4, 개 - 2-3, 양과 염소 - 4 리터의 위액을 생산합니다. 처음에는 위액 분비

(복합 반사) 단계는 음식의 모양, 냄새 및 맛에 의해 결정되며, 두 번째 (신경액) 단계에서는 화학적 조성과 점막 수용체의 기계적 자극에 의해 결정됩니다. 위액의 성분은 99.5%의 물과 0.5%의 고형물질로 이루어져 있습니다. 고밀도 물질에는 펩신, 레닌, 가스트릭신, 젤라티나제, 리파제(돼지 및 아밀라제) 효소가 포함됩니다. 단백질 - 혈청 알부민 및 글로불린, 점액단백질, 캐슬 인자; 미네랄 물질, 산(주로 염산) 및 염으로부터 발생합니다.

위액의 주요 효소는 펩신이고, 촉매 작용 조건을 만드는 산은 염산입니다. 위 안저 샘의 주요 세포는 펩신 형성에 참여하고 정수리 세포는 염산 형성에 참여합니다. 염화물 이온의 원천은 NaCl, H + 이온입니다. 산화 환원 반응으로 인해 혈액에서 정수리 세포의 세포질로 들어오는 양성자입니다 (G. D. Kovbasyuk, 1978).

염산은 효소의 촉매 작용에 필요한 산도를 생성합니다. 따라서 인간의 위액 pH는 1.5-2.0, 소의 경우 2.17-3.14, 말의 경우 1.2-3.1, 돼지의 경우 1.1-2.0, 양의 경우 1.9-5.6, 새의 경우 3.8입니다. 염산은 또한 펩시노겐을 펩신으로 전환하는 조건을 만들고, 단백질의 구성 부분으로의 분해, 변성, 부종 및 풀림을 촉진하고, 위에서 부패 및 발효 과정의 발달을 방지하고, 장 호르몬의 합성을 자극합니다. 실험실 실습에서 위액의 총산도, 유리산도, 결합산도.

레닌(키모신 또는 레넷 효소)은 어린 반추동물의 복부 점막선에서 생성됩니다. pH에서 프로렌닌의 형태로 합성됩니다.

안에 위대부분의 사료 단백질이 가수분해 분해됩니다. 따라서 염산과 펩신의 영향을 받는 핵단백질은 다음과 같이 분해됩니다.

핵산과 단순 단백질. 다른 단백질의 분해도 여기서 발생합니다. 펩신의 영향으로 단백질 분자 가장자리의 펩타이드 결합이 절단됩니다. 방향족 아미노산과 디카르복실산 아미노산에 의해 형성된 결합이 가장 깨지기 쉽습니다. 펩신은 양모 케라틴, 실크 피브로인, 점액 뮤신, 오보뮤코이드를 제외하고 주로 모노아미노디카르복실산(곡물의 글리아딘 및 글루텔린)으로 만들어진 동물성 단백질(카세인, 미오글로빈, 마이오겐, 미오신)과 일부 식물성 단백질을 쉽게 분해합니다. 일부 뼈 단백질과 연골.

일부 단백질은 위액의 다른 단백질 분해 효소(예: 콜라겐 - 젤라티나제, 카세니 - 레닌)에 의해 분해됩니다.

위액 성분, 주로 염산과 효소의 영향으로 위의 단백질은 보결분자단, 알부민, 펩톤, 폴리펩티드, 심지어 아미노산으로 가수분해됩니다.

위 분비는 소화관 점막의 호르몬인 가스트린(유문 내), 장내 가스트린(장 내), 히스타민(위장 내) 등에 의해 자극됩니다.

반추 동물의 단백질 소화 특징.반추 동물의 경우 식도에서 나온 음식물 덩어리는 선삼으로 들어가 추가적인 기계적 처리를 거치며, 되새김질을 할 때 구강으로 돌아가 다시 분쇄된 다음 반추위, 그물망, 책 및 위로 들어갑니다. 소화 단계가 완료되었습니다.

선실에서는 그곳에서 공생하는 박테리아, 섬모 및 곰팡이의 효소의 영향으로 사료 물질의 화학적 처리가 발생합니다. 소 반추위 미생물의 최대 38%와 양 반추위 미생물의 10%가 단백질 분해 활성을 가지며, 이러한 효소의 70~80%는 세포 내부에 집중되어 있고, 20~30%는 반추위액에 집중되어 있습니다. 이 효소는 트립신과 유사하게 작용하여 pH 5.5-6 및 pH 6.5-7에서 아르기닌 또는 라이신의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기 사이의 펩티드 결합을 절단합니다. 펩타이드 가수분해효소의 영향을 받는 단백질은 펩타이드로 분해되고, 펩타이드는 펩티다제에 의해 올리고펩타이드로, 올리고펩타이드는 아미노산으로 분해됩니다. 따라서 옥수수자인은 60%가 아미노산으로 가수분해되며,

카제인 - 90%. 일부 아미노산은 박테리아 효소에 의해 탈아미노화됩니다.

선립체 소화의 주목할만한 특징은 사료 및 그 가공품의 비단백질 물질로부터 미생물에 의한 단백질 합성이다. 식물성 식품의 대부분은 탄수화물, 주로 섬유질로 구성됩니다. 전위의 섬유질은 미생물 효소인 셀룰라아제와 셀로비아아제의 영향을 받아 다음과 같이 분해됩니다. α-D(+)-포도당 및 β-D(+)-포도당.

모노스는 다양한 유형의 발효를 거쳐 저분자량 지방산이 형성됩니다. 따라서 Bact에 의한 젖산 발효 동안. 락티스, 젖산은 포도당으로부터 형성됩니다: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. Clostridium 속의 박테리아에 의해 발생하는 부티르산 발효 중에 부티르산이 형성됩니다: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 등.

소의 반추위 내 휘발성 지방산의 양은 하루에 7kg에 달할 수 있습니다. 건초 농축 식단의 경우 소의 반추위에는 아세트산 - 850-1650 g, 프로피온산 - 340-1160, 부티르산 - 240-450 g이 포함됩니다.

아세트산의 경우 하루에 양의 반추위에서 200-500g의 휘발성 지방산이 형성됩니다. 그 비율 구성은 다음과 같습니다.

이들 산 중 일부는 유지방, 글리코겐 및 기타 물질의 합성에 사용되는 반면(그림 22), 일부는 미생물총이 아미노산과 자체 단백질을 합성하는 물질로 사용됩니다.

반추 동물의 전위에서 미생물에 의한 아미노산 합성은 무질소 발효 산물과 암모니아로 인해 발생합니다. 암모니아의 근원은 요소, 암모늄염 및

다이어트에 대한 기타 질소 함유 첨가제. 따라서 요소는 반추위 미생물에 의해 생성된 우레아제 효소의 영향으로 암모니아와 이산화탄소로 분해됩니다.

무질소 제품의 원천은 가장 흔히 지방산으로 형성된 케토산입니다(위 참조). 이 생합성은 일반적으로 환원성 아민화의 성격을 띤다.

미생물은 아미노산으로부터 존재에 필요한 단백질을 합성합니다. 식단에 따라 하루에 300-700g의 박테리아 단백질이 소의 반추위에서 합성될 수 있습니다.

선상에서 사료 덩어리는 산성 레넷 주스의 영향으로 미생물이 죽고 단백질이 아미노산으로 분해되는 위로 들어갑니다.

위(abomasum)에서 사료 덩어리가 작은 부분으로 들어갑니다. 소장, 단백질 분해가 완료되는 곳입니다. 이는 췌장 분비물과 장액의 단백질 분해 효소를 포함합니다. 이러한 반응은 중성 및 약알칼리성 환경(pH 7-8.7)에서 발생합니다. 소장에서는 췌장 분비물과 장액의 중탄산염이 염산을 중화시킵니다: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.

탄산탈수효소의 영향으로 탄산은 CO 2 와 H 2 O로 분해됩니다. CO 2 의 존재는 유미즙에 안정한 유화액 형성에 기여하여 소화를 촉진합니다.

단백질의 펩타이드 결합 중 약 30%가 트립신에 의해 절단됩니다. 이는 비활성 트립시노겐의 형태로 방출되며, 장 점막의 효소인 엔테로키나제의 영향으로 활성 트립신으로 전환되어 이전에 활성 중심을 덮고 있던 헥사펩타이드를 잃습니다(그림 23). 아르기닌과 라이신의 COOH 그룹과 기타 아미노산의 NH 2 그룹으로 구성됩니다.

펩타이드 결합의 거의 50%가 키모트립신에 의해 절단됩니다. 이는 트립신의 영향을 받아 케모트립신으로 전환되는 키모트립시노겐의 형태로 방출됩니다. 이 효소는 페닐알라닌, 티로신, 트립토판의 COOH 그룹과 기타 아미노산의 NH 2 그룹에 의해 형성된 펩타이드 결합을 절단합니다. 나머지 펩타이드 결합은 장액과 췌장액의 펩티다제(카르복시펩티다제 및 아미노펩티다제)에 의해 절단됩니다.

췌장액에는 콜라게나제(콜라겐 분해)와 엘라스티나제(엘라스틴을 가수분해)가 포함되어 있습니다. 효소의 활성은 미량 원소(Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ 등)에 의해 활성화됩니다. 단백질 소화의 마지막 단계는 다이어그램에 반영됩니다.

단백질의 소화는 장강과 점막 표면에서 발생합니다(정수리 소화).

장강에서는 단백질 분자가 분해되고 점막 표면에서는 알부보스, 펩톤, 폴리펩티드, 트리펩티드 및 디펩티드와 같은 "단편"이 분해됩니다.

소장에서 분해되지 않은 단백질 및 그 유도체는 이후에 콜론썩을 수 있습니다. 썩음 - 다단계

다양한 미생물이 특정 단계에 참여하는 과정: 바실러스(Bacillus) 및 슈도모나스(Pseudomonas) 속의 혐기성 및 호기성 박테리아, 섬모류 등. 박테리아 펩타이드 가수분해효소의 영향으로 복잡한 단백질이 단백질과 보결분자 그룹으로 분해됩니다. 단백질은 차례로 아미노산으로 가수분해되어 탈아미노화, 탈카르복실화, 분자내 절단, 산화, 환원, 메틸화, 탈메틸화 등을 겪습니다. 장 점막을 통해 순환계 및 림프계로 흡수되는 수많은 독성 생성물이 발생합니다. 몸 전체로 운반되어 장기, 조직 및 세포를 중독시킵니다.

따라서 대장에서 부패하는 동안 아미노산은 탈카르복실화를 거쳐 카다베린 및 푸트레신과 같은 독성 아민이 형성됩니다.

탈아미노화(환원성, 분자내, 가수분해, 산화) 중에 암모니아, 포화 및 불포화 카르복실산, 하이드록시산 및 케토산이 형성됩니다.

박테리아 탈탄산효소는 탄화수소, 알데히드, 알코올 등의 형성으로 카르복실산의 추가 분해를 일으킬 수 있습니다. CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

이러한 과정은 일반적으로 연속적으로 그리고 단계적으로 발생하며 궁극적으로 다양한 부패 제품의 출현으로 이어집니다. 따라서 고리형 아미노산의 부패성 분해 과정에서 다음과 같은 페놀이 형성됩니다.

트립토판이 부패성 분해되는 동안 스카톨과 인돌이 형성됩니다.

시스틴과 시스테인이 부패성 분해되어 메르캅탄, 황화수소, 메탄, 이산화탄소가 생성됩니다.

단백질 부패 과정은 동물에게 품질이 낮은 사료를 공급하고, 영양관 질환(전선의 무력증, 변비), 감염성(대장균증) 및 침습성(회충증) 질환에서 사료 공급 방식을 위반할 때 집중적으로 발생합니다. 이는 동물의 건강과 생산성에 부정적인 영향을 미칩니다.

단백질 흡수.단백질은 아미노산, 저분자량 펩타이드 및 보결분자단의 형태로 흡수됩니다. 갓 태어난 동물에서는 초유와 우유의 소화되지 않은 단백질 중 일부가 흡수됩니다. 흡수 부위는 소장 점막의 융모 상피의 미세 융모입니다. 아미노산은 농도 및 전기화학적 구배에 대항하는 단백질 운반체의 도움으로 확산, 삼투 과정으로 인해 미세융모의 미세세관 및 외질막을 통해 세포로 들어갑니다. 우선, 아미노산은 운반체에 결합합니다. 4개의 부위를 갖는 다가 이온이다.

중성, 산성 및 염기성 아미노산뿐만 아니라 Na + 이온에도 결합합니다. 막을 통과한 아미노산은 담체에서 절단되어 소포체와 층상 복합체를 통해 점차적으로 정점 가장자리에서 장세포의 기저 영역으로 이동합니다(그림 24). 아르기닌, 메티오닌, 류신은 더 빨리 흡수됩니다. 느린 - 페닐알라닌, 시스테인, 티로신; 천천히 - 알라닌, 세린 및 글루탐산.

염화나트륨은 흡수를 가속화하기 때문에 나트륨 펌프는 흡수 과정에서 중요한 역할을 합니다.

이 과정에서 소비되는 화학 에너지는 미토콘드리아에서 제공됩니다.

단백질 운반체는 세포 전체에서 아미노산의 이동에 관여합니다. 세포의 기저 및 측면 영역에서는 수송체 + 아미노산 복합체가 절단됩니다.

아미노산은 세포간 공간으로 확산되어 혈액으로 들어가거나

융모의 림프계와 Na + 이온은 세포 표면으로 돌아가서 아미노산의 새로운 부분과 상호 작용합니다. 이러한 과정은 신경계와 체액계에 의해 조절됩니다.

결장에서는 페놀, 크레졸, 인돌, 스카톨 등 썩어가는 생성물이 흡수됩니다.

중간 교환. 단백질 흡수 생성물은 문맥계를 통해 간으로 들어갑니다. 간정맥에서 간을 통과한 후 혈액에 남아있는 아미노산은 전신순환계로 들어가 각 장기, 조직, 세포로 운반됩니다. 세포간액의 일부 아미노산은 림프계로 들어간 다음 전신 순환계로 들어갑니다.

혈장에는 일정량의 아미노산과 폴리펩티드가 포함되어 있습니다. 수유 후 함량이 증가합니다.

혈장에는 글루타민과 글루타민산이 풍부합니다.

대부분의 아미노산은 단백질의 생합성에 사용되며 일부는 생물학적 활성 물질(비단백질 호르몬, 펩타이드, 아민 등)의 생합성에 사용되며 일부는 탈아미노화되어 에너지 원료 및 재료로 사용됩니다. 지질, 탄수화물, 핵산 등의 생합성

단백질 생합성

단백질 생합성은 모든 기관, 조직 및 세포에서 발생합니다. 가장 많은 양의 단백질이 간에서 합성됩니다. 그것의 합성은 리보솜에 의해 수행됩니다. 화학적 성질에 따라 리보솜은 RNA(50~65%)와 단백질(35~50%)로 구성된 핵단백질입니다.

리보솜은 미리 합성된 RNA와 단백질이 자기 조립되어 형성됩니다. 이들은 합성된 단백질 분자의 생합성과 이동이 일어나는 과립 소포체의 구성 요소입니다.

세포의 리보솜은 폴리솜(폴리리보솜, 에르고솜)과 같은 3~100개 단위의 클러스터 형태로 발견됩니다. 리보솜은 일반적으로 전자 현미경으로 볼 수 있는 일종의 실인 mRNA로 서로 연결됩니다(그림 25).

각 리보솜은 합성이 가능하다

독립적으로 하나의 폴리펩티드 사슬, 그룹 - 여러 개의 사슬과 단백질 분자. 대규모 폴리리보솜 시스템의 예는 미오신을 합성하는 근육 조직의 폴리솜입니다. 폴리솜은 60-100개의 리보솜으로 구성되어 있으며 1800개의 아미노산 잔기로 구성된 단백질 분자의 생합성을 수행합니다.

세포 내 단백질 생합성은 여러 단계를 거쳐 진행됩니다.

아미노산 활성화. 아미노산은 확산, 삼투 또는 능동 전달의 결과로 세포간액에서 유리질질로 들어갑니다. 각 유형의 아미노산과 이미노산은 자체 활성화 효소인 아미노아실 합성효소와 상호작용합니다. 반응은 Mg 2+, Mn 2+ 및 Co 2+ 양이온에 의해 활성화됩니다. 활성화된 아미노산이 나타납니다.

활성화된 아미노산의 화합물 tRNA로. 단백질 생합성의 두 번째 단계에서 다음과 같은 화합물로부터 활성화된 아미노산(아미노아실아데닐산염)이

해당 효소는 세포질의 tRNA로 전달됩니다. 이 과정은 아미노아실-RNA 합성효소에 의해 촉매됩니다.

아미노산 잔기는 카르복실기에 의해 tRNA의 리보스 뉴클레오티드의 두 번째 탄소 원자의 수산기에 연결됩니다.

tRNA와 활성화된 아미노산 복합체를 세포 리보솜으로 운반. tRNA와 결합된 활성화된 아미노산은 유리질질에서 리보솜으로 전달됩니다. 이 과정은 신체에 적어도 20개가 있는 특정 효소에 의해 촉매됩니다.

다수의 아미노산은 여러 tRNA(예: 발린 및 류신 - 3개의 tRNA)에 의해 운반됩니다. 이 과정은 GTP와 ATP의 에너지를 사용합니다.

mRNA-리보솜 복합체에 아미노아실-tRNA의 결합.리보솜에 접근하는 아미노아실-tRNA는 mRNA와 상호작용합니다. 각 tRNA에는 3개의 뉴클레오티드로 구성된 영역이 있습니다. 안티그소돈. mRNA에서는 3개의 뉴클레오티드가 있는 영역에 해당합니다. 코돈. 각 코돈에는 tRNA 안티코돈과 하나의 아미노산이 있습니다. 생합성 동안 아미노산은 아미노아실-tRNA의 형태로 리보솜에 추가되며, 이후 mRNA의 코돈 위치에 따라 결정된 순서대로 폴리펩티드 사슬로 결합됩니다.

폴리펩티드 사슬의 개시. 인접한 두 개의 아미노아실-tRNA가 mRNA 코돈과 안티코돈을 결합한 후 폴리펩티드 사슬을 합성할 수 있는 조건이 생성됩니다. 첫 번째 펩타이드 결합이 형성됩니다. 이러한 과정은 펩타이드 합성효소에 의해 촉매되고 Mg 2+ 양이온과 단백질 개시 인자(F 1, F 2 및 F 3)에 의해 활성화됩니다. 화학에너지의 원천은

GTF. 연결은 첫 번째 아미노아실-tRNA의 CO 그룹과 두 번째 아미노아실-tRNA의 NH 2 그룹으로 인해 발생합니다.

이러한 반응은 유리 30S 하위 단위에서 발생합니다. 50S 하위 단위는 개시 복합체에 결합하고 결합하여 mRNA에 결합된 리보솜을 형성합니다. 각 개시 단계에는 하나의 GTP 분자가 필요합니다.

폴리펩티드 사슬의 신장.첫 번째 아미노산의 -NH 2 -기가 생성된 디펩티드에 유지되기 때문에 폴리펩티드 사슬의 시작은 N-말단에서 시작됩니다. 아미노산을 가져오는 첫 번째 tRNA는 mRNA-리보솜 복합체에서 분리되어 새로운 아미노산을 위해 유리질질로 "전송"됩니다. 두 번째 tRNA(위 참조)와 결합된 디펩티드는 세 번째 아미노-아실-tRNA와 상호작용하여 삼펩티드가 형성되고, 두 번째 tRNA는 리보솜을 떠나 히알로플라스마 등으로 이동합니다. 펩티드 사슬은 다음의 결과로 길어집니다. 새로운 아미노산 잔기의 순차적 추가. 리보솜은 점차적으로 mRNA를 따라 이동하여 그 안에 암호화된 정보를 명확하게 조직된 폴리펩티드 사슬로 변환합니다. 리보솜의 각 단계에서 새로운 펩티딜-tRNA가 형성되고 아미노산 잔기가 1개씩 증가합니다. 이 과정은 펩티딜 트랜스퍼라제에 의해 촉매되고 Mg 2+ 양이온 및 단백질 인자(EF-Tu, EF-Ts, EF-G)에 의해 활성화됩니다. 에너지원은 GTP이다. 여러 개의 펩타이드 사슬이 폴리솜에서 동시에 합성됩니다. 이것은 단백질 분자의 1차 구조를 생성합니다.

폴리펩티드 사슬 종결. 폴리펩타이드 사슬이 합성된 표면의 리보솜은 mRNA 사슬의 끝에 도달하여 그로부터 "점프"합니다. 새로운 리보솜은 mRNA의 반대쪽 끝에 그 자리에 부착되어 다음 폴리펩티드 분자를 합성합니다. 폴리펩티드 사슬은 리보솜에서 분리되어 유리질로 방출됩니다. 이 반응은 리보솜과 연관되어 있고 폴리펩티드와 tRNA 사이의 에스테르 결합의 가수분해를 촉진하는 특정 방출 인자(R 인자)에 의해 수행됩니다. 모든 단계는 다이어그램으로 요약됩니다(색상, 표 III).

히알로플라스마에서는 단순 단백질과 복합 단백질이 폴리펩타이드 사슬로 형성됩니다. 단백질 분자의 2차, 3차 및 경우에 따라 4차 구조가 형성됩니다.

신체의 단백질 재생.단백질은 역동적인 상태에 있으며 지속적인 합성과 분해 과정을 거치고 있습니다. 수명 동안 점차적으로 "마모"됩니다. 4 차, 3 차, 2 차 및 1 차 구조가 파괴됩니다. 단백질 작용기가 비활성화되고 단백질 분자의 결합이 파괴됩니다. "낡은" 단백질 분자를 새로운 것으로 교체할 필요가 있습니다.

단백질 분자의 손상 정도에 따라 부분적으로 또는 완전히 재생됩니다. 첫 번째 경우에는 특수 효소의 영향으로 폴리펩티드 사슬의 작은 부분이나 개별 아미노산 잔기가 재생됩니다(펩티드 전이). 두 번째 경우에는 "낡은" 단백질 분자가 완전히 새로운 것으로 대체됩니다. 손상된 단백질 분자는 리소좀에 국한된 조직 프로테아제 또는 카텝신 I, II, III 및 IV의 영향으로 분해됩니다. 단백질 분자는 이러한 물질에 대해 일반적인 변형을 겪습니다.

인체의 단백질은 일반적으로 135~155일 내에 재생됩니다. 간, 췌장, 장벽 및 혈장의 단백질은 10일, 근육은 30일, 콜라겐은 300일 내에 재생됩니다. 세포에서 단백질 분자의 합성은 2-5초 이내에 빠르게 발생합니다. 성인의 경우 매일 90~100g의 단백질이 합성됩니다(1kg당 1.3g).

대중). 노화, 질병 등에 따라 재생 정도가 감소합니다.

펩티드 생합성

일부 내인성 및 외인성 아미노산은 펩타이드 합성에 사용됩니다.

글루타티온. 글루탐산, 시스테인 및 글리신 잔기로 형성된 트리펩타이드입니다.

생합성은 두 단계로 발생합니다. 그래서 처음에는 효소의 영향을 받아 γ -글루타밀시스테인 합성 효소는 디펩티드를 형성한 다음, 트리펩티드 합성 효소인 트리펩티드-글루타티온의 참여로:

이는 많은 효소의 필수적인 부분이며 단백질의 SH 그룹을 산화로부터 보호합니다.

카르노신과 안세린.근육 조직 디펩티드. 카르노신은 히스티딘과 β -알라닌, 안세린 - 1-메틸히스티딘 및 β -알라닌.

펩티드는 ATP 및 Mg 2+ 이온의 참여와 함께 특정 효소의 영향으로 합성됩니다. 반응은 예를 들어 카르노신 합성과 같은 두 단계로 발생합니다.

개별 아미노산의 생합성 및 대사

비필수 아미노산은 신체 조직에서 합성됩니다. 필수적인 것들은 음식의 일부로 몸에 들어갑니다. 조건부 필수 성분은 조직에서 제한된 정도(아르기닌과 히스티딘)로 합성되거나 전구체(티로신과 시스테인)가 있는 상태에서 합성됩니다. 일정량의 아미노산은 소화관에서 공생 미생물에 의해 합성됩니다.

아미노산 합성에 사용되는 가장 일반적인 물질은 다음과 같습니다. α -케토- 및 α -탄수화물, 지질 및 기타 화합물의 중간 대사 중에 조직에서 형성되는 하이드록시산. 질소원은 암모니아와 암모늄염이고, 수소원은 NAD∙H 2 또는 NADP∙H 2 입니다.

아미노산의 공급원이 케토산인 경우 환원성 아민화를 겪을 수 있으며 이는 두 단계로 진행됩니다. 먼저 이미노산이 형성되고 그 다음에는 아미노산이 형성됩니다.

이것이 피루브산, 옥살로아세트산의 아스파르트산 및 글루타민산 등으로부터 알라닌이 형성되는 방식입니다.

일부 글루타민산은 다음에서 합성될 수 있습니다. α -효소의 작용으로 케토글루타르산 엘-글루타메이트 탈수소효소.

글루탐산은 조직에서 아미노기 기증자로 사용됩니다.

개별 아미노산은 아미노페라제 효소의 영향으로 아미노전이(A.E. Braunstein 및 M.G. Kritsman, 1937)에 의해 다른 아미노산으로부터 형성될 수 있으며, 그 필수 부분은 비타민 B 6 - 피리독살 인산염의 유도체이며, 이는 NH 2 그룹의 운반체(p. 271).

이것이 세린이나 트레오닌으로부터 글리신이 형성되는 방식입니다. 알라닌 - 글루타민산과 아스파르트산, 트립토판 또는 시스테인에서; 페닐알라닌의 티로신; 시스테인 및 시스틴 - 세린 또는 메티오닌에서; 글루타민산은 프롤린이나 아르기닌 등으로 형성됩니다.

개별 아미노산의 대사에는 특정 특성이 있습니다.

글리신. 여러 가지 중요한 생합성 반응에 참여합니다. 그래서 그것으로부터 형성됩니다 :

간 조직에서 글리신은 독성 화합물인 벤조인을 중화하는 과정에 참여합니다.

페닐아세트산과 페놀은 쌍을 이루는 화합물을 형성하여 소변으로 배설됩니다.

알라닌. 피루브산의 아미노기 전이에 의해 형성됩니다(위 참조). 형태로 존재함 α - 그리고 β -양식 생합성에 참여합니다.

아스파르트산.이는 일반적으로 옥살로아세트산의 아미노기 전이에 의해 형성됩니다(위 참조). 글루타민산과 함께 단백질, 탄수화물 및 지질의 대사 사이의 관계를 제공합니다. 아미노 그룹의 기증자 역할을 합니다.

트랜스아미네이션 반응. 주요 반응은 다이어그램에 반영됩니다.

글루탐산. 단백질의 일부로 유리 상태 및 아미드 형태로 조직에 함유되어 있습니다. 아미노기 전이 반응에서 아미노 그룹 기증자. 산이 포함되는 합성의 주요 물질은 다음과 같습니다.

세린과 트레오닌. 이들의 신진대사는 글리신 대사와 밀접한 관련이 있습니다. 조직의 세린은 3-포스포글리세린산으로부터 형성됩니다. 글리신은 탄소 1개 조각(C 1)이 테트라히드로엽산(THFA, 311페이지 참조)으로 전달된 결과 세린에서 형성됩니다. 글리신은 트레오닌으로부터 형성될 수 있습니다. C1 단편은 히스티딘과 퓨린의 합성에 사용됩니다. 피루브산은 세린과 트레오닌으로 형성되며, 이는 아세틸-CoA의 도움으로 TCA 회로에 포함됩니다.

일부 변환은 다이어그램에 반영됩니다.

세린의 하이드록실 그룹은 트립신, 화학트립신, 에스테라제, 포스포릴라제 등 많은 효소의 활성 중심의 일부입니다.

메티오닌. 그것은 많은 단백질의 구성 요소입니다. 메탈그룹의 기부자 역할을 하고 있다. 재메틸화 ​​과정에서 메틸기의 이동은 S-아데노실메티오닌을 통한 해당 메틸 전달효소의 영향으로 발생합니다.

메티오닌의 전구체는 여러 단계(호모세린, O-숙시닐-호모세린, 시스테인, 시스타티오닌, 호모시스테인)를 거쳐 메티오닌으로 전환되는 아스파르트산입니다.

시스테인과 시스틴. 많은 단백질, 펩타이드, 호르몬 및 기타 화합물의 구성 요소입니다. 시스테인의 SH 그룹은 여러 효소의 활성 센터의 필수적인 부분입니다. 신진 대사에 시스테인이 참여하는 것은 다이어그램에 부분적으로 반영됩니다.

아르기닌과 오르니틴. 아르기닌은 이산화탄소와 암모니아가 요소로 전환되는 과정에서 형성됩니다.

두 아미노산 모두 수많은 필수 물질의 형성에 관여합니다.

라이신. 가장 중요한 아미노산. 많은 물질의 합성에 참여합니다.

라이신 잔기의 Σ-아미노 그룹은 특히 비오틴 효소가 형성되는 동안 아포-효소와 조효소 사이의 결합 형성에 관여합니다. 라이신은 뼈 조직의 무기질화 및 기타 과정에서 인을 결합시키는 데 중요한 역할을 합니다.

페닐알라닌과 티로신. 신체에서의 변형은 다음과 같은 방향으로 진행됩니다: 단백질과 펩타이드의 생합성, 형성

단백질 생성 아민, 호르몬 및 색소, 코어 파열로 인한 최종 생성물로의 산화 등:

트립토판. 가장 중요한 아미노산. 해당 변환은 다이어그램으로 설명됩니다.

히스티딘. 필수 아미노산을 말합니다. 많은 필수 물질의 생합성 및 대사에 참여합니다.

프롤린과 하이드록시프롤린. 하이드록시프롤린은 프롤린에서 발생합니다. 이 과정은 되돌릴 수 없습니다. 두 이미노산은 모두 단백질의 생합성 등에 사용됩니다.

질소가 없는 아미노산 잔기의 전환

단백질 합성에 사용되지 않는 일부 아미노산과 그 유도체는 분해 과정을 거쳐 암모니아와 카르복실산으로 변합니다. 암모니아는 오르니틴 회로에서 간에서 중화됩니다. 여러 유형의 탈아미노화 중에서 산화성 탈아민화가 우세합니다. 생성된 케토산은 조직에서 다양한 필요에 따라 사용됩니다. 무질소 잔류물의 사용 방향에 따라 아미노산은 포도당 플라스틱과 지방 플라스틱의 두 가지 유형으로 나뉩니다. 포도당 생성 아미노산(알라닌, 세린, 시스테인 등)은 일반적으로 포도당과 글리코겐의 생합성을 위한 출발 물질 역할을 하는 피루브산을 형성합니다.

지방가소성 아미노산(류신, 이소류신, 아르기닌, 오르니틴, 라이신 등)에서 탈아미노화 후 아세토아세트산이 형성됩니다. 이는 고급 지방산의 생합성 공급원입니다.

α -아미노산의 산화적 탈아미노화 과정에서 형성된 케토산은 탈카르복실화되는 동시에 지방산으로 산화됩니다.

생성된 지방산은 다음과 같은 처리를 받을 수 있습니다. β -산화, 아세틸-CoA가 나타납니다. - 많은 물질의 생합성을 위한 화학 에너지원 또는 원료입니다.

복합단백질의 중간대사 특징

복합 단백질의 생합성은 단백질의 생합성과 유사하게 진행됩니다. 이 경우, 단백질 분자의 1차, 2차, 3차 및 4차 구조는 해당 보결분자단을 추가하여 형성됩니다.

색소단백질 대사.동물의 몸에는 헤모글로빈, 미오글로빈, 시토크롬, 헤민 효소 등 다양한 색소 단백질이 포함되어 있습니다.

그들은 헴 분자의 존재가 특징입니다. 헤모글로빈의 생합성은 가장 자세히 연구되었습니다.

헤모글로빈 분자의 주요 구성 요소는 조혈 기관인 적골수, 비장, 간에서 형성됩니다. 글로빈은 단백질의 일반적인 방식으로 아미노산으로부터 합성됩니다. 헴 형성은 여러 단계를 통해 효소의 참여로 발생합니다.

두 분자 중 δ -아미노레불린산은 피롤 고리를 포함하는 포르포빌리노겐을 생성합니다.

포르포빌리노겐은 4개의 피롤 고리로 구성된 고리형 화합물인 유로포르피린을 형성합니다.

추가적인 변형에서는 유로포르피린으로부터 프로토포르피린이 형성됩니다. 헤모신테타제 효소의 영향으로 철(Fe 2+)이 프로토포르피린 분자에 통합되고 헴이 형성되며, 이는 히스티딘 잔기를 통해 단순 단백질 글로빈과 결합하여 헤모글로빈 분자의 하위 단위를 형성합니다.

헤모글로빈은 적혈구 건조량의 90~95%를 차지합니다.

지단백질, 당단백질 및 인단백질의 대사단순 단백질의 대사와 크게 다르지 않습니다. 그들의 합성은 1차, 2차, 3차 및 4차 구조의 형성과 함께 다른 단백질과 유사하게 진행됩니다. 차이점은 합성 중에 분자의 단백질 부분에 다른 보결단이 부착된다는 것입니다. 복잡한 단백질 분자가 분해되면 단백질 부분은 아미노산으로 분해되고 보결분자단(지질, 탄수화물, 아미노산의 인 에스테르)은 단순 화합물로 분해됩니다.

최고의 교환.중간 대사 과정에서 단백질 분해 산물로 체내에서 방출되는 수많은 화합물이 형성됩니다. 특히, 이산화탄소는 폐에서, 물은 신장에서, 땀과 대변, 호기 공기를 통해 배출됩니다. 단백질 대사의 다른 많은 산물, 특히 질소 함유 산물은 요소, 쌍을 이루는 화합물 등의 형태로 배설됩니다.

암모니아 전환. 암모니아는 아미노산, 퓨린 및 피리미딘 염기, 니코틴산 및 그 유도체, 기타 질소 함유 화합물의 탈아미노화 과정에서 형성됩니다. 낮에는 인체에서 100-120g의 아미노산이 탈아민되고 16-19g의 질소 또는 18-23g의 암모니아가 형성됩니다. 기본적으로 농장 동물의 체내 암모니아는 요소 형태로 중화되며 부분적으로는 알란토인, 요산 및 암모늄 염 형태로 중화됩니다. 조류와 파충류에서 질소 대사의 주요 최종 산물은 요산입니다.

요소- 대부분의 척추동물과 인간의 질소 대사의 주요 최종 산물입니다. 이는 소변 내 모든 질소 물질의 80~90%를 차지합니다. 간에서의 요소 형성에 대한 현대 이론, 즉 오르니틴 크렙스 회로가 만들어졌습니다.

1. 탈아민화 및 탈카르복실화 과정에서 분리된 NH 3 와 CO 2 는 카바모일 인산염 합성 효소의 영향으로 결합하여 카바모일 인산염을 형성합니다.

2. 오르니틴 카바모일트랜스퍼라제의 참여로 오르니틴과 카바모일 인산염이 시트룰린을 형성합니다.

3. 아르기니노숙신산 합성효소의 영향으로 아스파르트산과 상호작용하여 아르기니노숙신산을 형성합니다.

4. 아르기니노숙신산은 아르기니노숙신산 리아제의 영향으로 아르기닌과 푸마르산으로 분해됩니다.

5. 아르기닌은 아르기나아제의 영향으로 오르니틴과 요소로 분해되어 소변과 땀을 통해 몸에서 제거됩니다.

오르니틴은 카르바모일 인산염의 새로운 부분과 반응하고 이 주기가 반복됩니다.

이 과정에서 조직 내 암모니아의 일부가 결합됩니다. 아미드 형성 - 아스파라긴 또는 글루타민간으로 운반되는 것입니다. 그들은 간에서 가수분해된 후 암모니아로부터 요소가 형성됩니다. 일부 암모니아는 조직에서 케토산의 환원성 아민화를 위해 사용되며, 이는 아미노산을 형성합니다.

또한 신장 조직에서 암모니아는 유기산과 무기산을 중화하는 과정에 관여합니다.

최종 단백질 대사의 다른 생성물의 전환. 단백질 대사 과정에서 다른 최종 대사 산물, 특히 퓨린 및 피리미딘 염기의 유도체, 가스(배변 중에 방출됨), 페놀, 인돌, 스카톨, 황산 등도 형성됩니다. 특히 이러한 물질 중 다수는 다음과 같습니다. 단백질이 분해되는 동안 대장에서 형성됩니다.

이러한 독성 화합물은 소변, 부분적으로 땀과 대변으로 방출되는 소위 쌍산의 형성에 의해 간에서 중화됩니다.

트립토판의 부패성 분해 과정에서 형성된 인돌과 스카톨은 인독실과 스카톡실로 전환됩니다. 이들은 글루쿠론산이나 황산과 쌍을 이루는 화합물을 형성합니다.

염색체 단백질 분해 생성물의 변형. 염색체 단백질이 분해되면 글로빈과 헴이 형성됩니다. 글로빈은 단백질의 전형적인 변형을 겪습니다. 헴은 형성의 원천으로 작용합니다.

담즙, 소변 및 대변의 색소. 헤모글로빈은 산화되면 다음과 같이 변한다. 베르도헤모글로빈(콜레글로빈). 베르도헤모글로빈은 단백질 부분과 철 원자를 잃어 녹색 물질이 형성됩니다. 빌리버딘. 빌리베르딘은 붉은 색소로 환원됩니다. 빌리루빈. 빌리루빈은 다음에서 형성됩니다. 메소빌리루빈, 다음 복원 후에는 유로빌리노겐. 장내의 유로빌리노겐은 대변색소로 전환됩니다. 스테코빌리노겐그리고 스테코빌린, 신장에서 - 소변 색소로 유로빌린.

헴 분해 제품은 신체에서 다양한 필요에 따라 사용됩니다. 따라서 철분은 페리틴의 형태로 장기에 축적됩니다. 빌리베르딘과 빌리루빈은 담즙색소이고 나머지 물질은 소변과 대변색소이다. 미오글로빈의 분해도 비슷한 방식으로 진행됩니다.

단백질 대사 조절.규제의 특별한 장소는 대뇌 피질과 피질 하 센터에 속합니다. 시상하부에는 단백질 대사의 중심지가 있습니다. 조절은 자극에 반응하여 반사적으로 수행됩니다.

단백질 생합성에 대한 호르몬의 효과는 mRNA 형성을 자극함으로써 수행됩니다. Somatotropin은 단백질 합성 과정을 향상시킵니다. 단백질 생합성은 인슐린에 의해 활성화됩니다.

안드로겐과 에스트로겐, 티록신. 부신 피질의 글루코코르티코이드는 단백질 분해와 질소 물질 방출을 자극합니다.

단백질 대사에 대한 호르몬의 영향은 효소 반응의 속도와 방향의 변화와 관련이 있습니다. 생합성과 결과적으로 단백질 대사에 관여하는 효소의 활성은 사료에 충분한 비타민이 존재하는지에 달려 있습니다. 특히, 피리독살 인산염은 아미노산 탈탄산효소의 조효소이고, 비타민 B2는 아미노 산화효소의 조효소 성분이며, 비타민 PP는 글루탐산 탈수효소의 기초이며, 비타민 C가 없으면 프롤린과 히드록시프롤린의 생합성이 일어날 수 없습니다. .

단백질 대사의 병리학.감염성, 침습성, 비전염성 질병에서는 단백질 대사가 중단됩니다. 단백질 대사 장애는 잘못 구성된 식단, 품질이 낮은 사료 공급, 사료 공급 방식 위반 등으로 인해 발생할 수 있습니다. 이로 인해 동물 생산성 수준이 감소하고 건강이 악화되며 때로는 심지어 죽음.

단백질 대사의 병리학은 다양한 형태로 나타납니다.

단백질 단식. 단백질 결핍에는 두 가지 유형이 있습니다. 일차적인 경우 사료에 필수 아미노산이 충분하지 않은 경우이고, 이차적인 경우는 소화관, 간 및 췌장의 질병으로 인해 발생합니다. 동물에서는 성장이 둔화되고 전반적인 약화와 부기가 나타나고 뼈 형성이 손상되고 식욕 부진과 설사가 관찰됩니다. 음의 질소 균형이 발생하고 저단백혈증이 발생합니다(혈액 내 단백질 함량이 30-50% 감소함).

아미노산 대사 장애. 여러 형태로 나타납니다. 따라서 일부 간 질환 (간염, 간경변, 급성 황색 이영양증)의 경우 혈액과 소변의 아미노산 함량이 급격히 증가하여 알캅톤뇨증이 발생합니다. 특히, 티로신 대사가 중단되면 알캅톤뇨증이 발생하고, 공중에 선 후 소변이 급격히 어두워집니다. 시스틴증이 있으면 시스틴이 간, 신장, 비장, 림프절, 내장 및 장에 침착됩니다.

소변에 시스틴이 과잉 존재합니다(시스틴뇨증). 페닐케톤뇨증의 경우 다량의 페닐피루브산이 소변에 나타납니다. 비타민 결핍은 종종 그러한 장애의 원인이 됩니다.

복잡한 단백질의 신진 대사를 위반합니다.대부분 핵산 및 포르피린 대사 장애의 형태로 나타납니다. 후자의 경우 헤모글로빈, 미오글로빈 및 기타 단백질의 교환이 중단됩니다. 따라서 다양한 간 병변(간염, 근막증 등)으로 인해 고빌리루빈혈증이 발생합니다. 혈액 내 빌리루빈 함량은 0.3 - 0.35g/l로 증가합니다. 소변이 어두워지고, 다량의 유로빌린이 나타나며, 유로빌리뇨증이 발생합니다. 때로는 포르피린증이 관찰됩니다 - 혈액과 조직의 포르피린 함량이 증가합니다. 이로 인해 포르피뇨증이 발생하고 소변이 빨간색으로 변합니다.

통제 질문

1. 단백질이란 무엇이며 그 의미, 화학적 조성, 물리화학적 특성, 구조(1차, 2차, 3차, 4차)는 무엇입니까? 그들의 분류.

2. 아미노산의 주요 그룹과 하위 그룹에 대해 설명하고, 가장 중요한 구조식을 제공하고, 그 특성을 분석합니다.

3. 질소 균형, 최소 단백질, 완전 및 불완전 단백질, 비필수, 조건 필수 및 필수 아미노산이란 무엇입니까? 필수 아미노산의 공식을 쓰세요.

4. 다양한 유형의 가축의 체내 단백질 대사의 주요 단계(소화, 흡수, 중간(생합성 및 분해) 및 최종 대사)를 분석합니다.

5. 동물의 체내에서 단백질 대사는 어떻게 조절되며, 단백질 대사의 병리는 어떻게 나타나는가?

성인 인체에서는 일반적으로 질소 대사가 이루어집니다. 균형이 잡힌즉, 들어오고 나가는 단백질 질소의 양이 거의 같습니다. 새로 공급된 질소의 일부만 방출되면 균형이 유지됩니다. 긍정적인. 예를 들어, 이는 유기체가 성장하는 동안 관찰됩니다. 부정적인주로 질병의 결과로 균형이 유지되는 경우는 드뭅니다.

음식에서 얻은 단백질은 위장관에서 완전히 가수분해되어 아미노산으로 흡수되어 체내 혈류에 분포됩니다(참조). 단백질 아미노산 20개 중 8개는 인체에서 합성될 수 없습니다(참조). 이것들 필수 아미노산음식을 공급해야합니다 (참조).

신체는 장을 통해 지속적으로 단백질을 손실하며, 소량은 신장을 통해서도 손실됩니다. 이러한 불가피한 손실로 인해 매일 음식을 통해 최소 30g의 단백질을 섭취해야 합니다. 일부 국가에서는 이 최소 기준이 거의 충족되지 않는 반면, 산업화된 국가에서는 식품의 단백질 함량이 기준보다 훨씬 높은 경우가 많습니다. 아미노산은 체내에 저장되지 않으며 간에서 아미노산이 과잉 공급되면 하루 최대 100g의 아미노산이 산화되거나 사용됩니다. 포함된 질소는 요소(참조)로 변환되어 이 형태로 소변으로 배설되며, 탄소 골격은 탄수화물, 지질(참조)의 합성에 사용되거나 산화되어 ATP를 형성합니다.

성인의 신체에서는 매일 300~400g의 단백질이 아미노산으로 분해되는 것으로 추정됩니다. 단백질 분해). 동시에 새로 형성된 단백질 분자에는 거의 같은 양의 아미노산이 포함됩니다( 단백질 생합성). 많은 단백질이 상대적으로 많기 때문에 체내의 높은 단백질 회전율이 필요합니다. 수명이 짧은: 합성 후 몇 시간 후에 재생되기 시작하며 생화학적 반감기는 2~8일입니다. 수명이 더 짧은 것으로 밝혀졌습니다. 주요 효소중간 교환. 합성 후 몇 시간 후에 업데이트됩니다. 이러한 지속적인 분해와 재합성을 통해 세포는 가장 중요한 효소의 수준과 활동을 신속하게 조정하여 대사 요구를 충족할 수 있습니다. 대조적으로, 구조 단백질, 히스톤, 헤모글로빈 또는 세포골격 구성요소는 특히 내구성이 있습니다.

거의 모든 세포가 다음을 수행할 수 있습니다. 생합성단백질 (왼쪽 위 다이어그램). 에 의한 펩타이드 사슬의 구축 방송리보솜에 대한 기사는 기사에서 논의됩니다. 그러나 대부분의 단백질의 활성 형태는 일련의 추가 단계 후에만 발생합니다. 우선, 보조 샤페론 단백질의 도움으로 생물학적 활성을 갖는 펩타이드 사슬 구조가 형성되어야 합니다. 응고, 센티미터. , ). 번역 후 성숙많은 단백질에는 펩타이드 사슬의 일부가 제거되거나 올리고당이나 지질과 같은 추가 그룹이 추가됩니다. 이러한 과정은 소포체와 골지체에서 발생합니다(참조). 마지막으로, 단백질은 적절한 조직이나 기관으로 운반되어야 합니다. 정렬, 센티미터. ).

세포내단백질 파괴( 단백질 분해) 부분적으로 리포솜에서 발생합니다. 또한 세포질에는 소위 세포 소기관이 포함되어 있습니다. 프로테아좀, 잘못 접히거나 변성된 단백질이 파괴됩니다. 이러한 분자는 특수 기술을 사용하여 인식됩니다. 마커(센티미터. ).

"단백질 대사: 일반 정보" 섹션의 기사:

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생물학적 노화: 방법 및 프로토콜은 유기체의 나이에 영향을 받는 다양한 과정을 조사합니다. 몇 가지 새로운 도구...

근본적인 삶. 살아있는 자연에서 화학 반응의 전체 합계는 단백질 신체의 재생산이라는 하나의 목표를 향해 있습니다. 다른 모든 유형의 대사(탄수화물, 지질, 핵산 및 미네랄)는 단백질 대사, 특히 특정 단백질의 생합성을 제공합니다.

체내 단백질의 대사가 주도적인 역할을 하기 때문에 주로 식물과 동물성 단백질을 사용하여 외부 환경으로부터 체계적으로 보충하는 것이 필요합니다. 단백질 문제는 인류가 직면한 주요 문제였으며 지금도 그렇습니다. 오늘날 인류의 3분의 1은 식단에 단백질이 부족합니다.

인간 식단의 주요 단백질 공급원은 고기, 우유, 계란과 같은 동물성 단백질입니다. 인간의 영양 요구를 충족시키기 위해 연간 1인당 1톤의 곡물 생산이 필요하며, 이 양의 2/3는 동물성 단백질을 완전하게 얻기 위해 가축 사료로 사용됩니다. 사료용 곡물의 섭취는 완전단백질 생산에 큰 역할을 하기 때문에 축산물 생산 시 농축물 사용량을 줄이기 위한 노력이 필요하다. 이와 관련하여 다양한 유형의 동물이 서로 크게 다릅니다. 따라서 가금류는 곡물을 신속하게 처리하고 필요한 양의 고기와 계란을 제공할 수 있습니다. 생산에는 산업 기술이 있고 잘 기계화되어 있지만 이를 위해서는 농축물이 필요합니다.

돼지는 또한 1년 이내에 최대 100kg 이상까지 빠른 성장과 생산을 제공합니다. 그러나 비용은 주로 농축물로 구성됩니다. 사일리지를 혼합하면 돼지 사료에서 농축액의 비율을 어느 정도 줄일 수 있습니다.

소 - 곡물 없이 식물 사료로만 생산할 수 있습니다. 곡물 소비에 있어 인간의 경쟁자가 아닙니다. 이 기능은 항상 기억해야 합니다. 우유를 얻기 위해 소의 식단에서 농축액의 비율이 60%에 달하는 경우가 많습니다. 그것은 많은 것입니다. 목표는 이를 20~30%로 줄이는 것인데, 이는 주로 사료 단백질을 포함한 적절한 사료 공급을 통해 현실적이고 가능합니다.

사료의 영양가(건조 중량 대비 %)(A.V. Chechetkin에 따름).

표 10.1

완두콩, 콩, 동물 및 박테리아 식품을 제외하고 대부분의 식물성 식품에는 단백질이 거의 포함되어 있지 않습니다.

단백질은 체내에서 산화되면 에너지원 역할을 할 수 있지만 동물과 새의 몸은 음식과 함께 체계적으로 단백질을 섭취하지 않으면 할 수 없습니다. 실험에 따르면 동물의 식단에서 탄수화물과 지방을 장기간 제외해도 생산성에는 거의 영향을 미치지 않는 것으로 나타났습니다. 식단에서 단백질을 제외하면 생산성이 감소하고 장기간 제외하면 동물이 사망하게 됩니다. 사료단백질이 없으면 생산성이 높을 뿐만 아니라 동물의 생명도 불가능합니다.

유기체의 수명 동안 세포는 여러 번 교체됩니다. 예를 들어, 적혈구는 100~120일 안에 완전히 재생되고, 피부와 점막 및 기타 조직의 상피가 집중적으로 교체됩니다. 단백질의 역할은 성장하는 유기체, 우유, 계란, 양털을 기반으로 생산성을 높이는 동물에게 좋습니다.

예를 들어, 우유 생산량이 20kg인 젖소는 매일 우유에서 0.5kg의 단백질을 잃습니다. 단백질은 체중의 20%를 구성하며, 그 중 단백질 질소의 95%는 아미노산에서 나옵니다. 소의 생체중이 500kg이라면 이 양 중 100kg은 아미노산으로 구성됩니다. 단백질과 아미노산이 없으면 세포, 조직, 기관의 기본 요소의 재생산과 효소 및 호르몬의 합성이 보장될 수 없습니다. 단백질 대사는 질소 균형 지표를 기준으로 판단할 수 있습니다.

질소 균형은 동물의 일일 사료 내 질소 함유 물질 소비량과 대변 및 소변으로의 배설량을 기준으로 결정됩니다. 섭취-배설-차이를 기준으로 1일 체내에 흡수되는 질소성분의 양과 사료단백질의 이용률을 판단합니다.

아미노산은 혈액으로 흡수되어 간으로 전달되어 부분적으로 탈아미노화, 탈카르복실화 또는 아미노전이 과정을 거치게 됩니다. 또한 자신의 신체 단백질이 지속적으로 재생됩니다(리소좀에서) 분해 및 새로운 합성이 있습니다. 조직 단백질의 아미노산 재생은 매우 집중적입니다. 따라서 간 단백질은 8-12일 안에 절반으로, 혈장은 18-45일 안에 재생됩니다. 육류를 위해 사육되는 소에서는 하루 120~200g의 단백질이 합성되고, 수유 소에서는 600~1200g의 새로운 단백질이 우유와 함께 분비됩니다. 조직 단백질의 분해 - 자가 분해는 효소 - 조직 프로테아제 - 카텝신의 작용으로 발생합니다.

신체 세포에서 유리 아미노산의 세 번째 공급원(첫 번째는 장에서, 두 번째는 자가분해)은 합성입니다. 식물은 매우 많은 양의 아미노산(20개 이상)을 합성하는 반면, 동물의 몸에서는 케토산의 환원적 아민화와 아미노전이를 통해 비필수 아미노산만 합성됩니다.

케토산의 환원성 아민화는 아미노산(글루탐산, 아스파르트산 등)의 산화성 탈아민화의 역과정입니다. 재합성은 2단계로 진행됩니다.

따라서 반응의 첫 번째 단계에서는 케토산과 암모니아로부터 이미노산이 형성되고, 두 번째 단계에서는 환원된 형태의 NAD 또는 NADP, 즉 NAD H 2, NADP의 수소로 인해 이미노산이 환원된다. H 2 - 아미노산으로. 동물에서 아미노산을 합성하는 이 경로는 제한되어 있으며, 식물과 미생물(박테리아)에서 더욱 두드러집니다.

신체에서 아미노산 생합성의 가장 두드러진 경로는 아미노전이(transamination) 경로입니다. 1937년 A.E. 브라운스타인(A.E. Braunstein)에 의해 문을 열었습니다. 및 Kristsman M.G. α-케토글루타르산과 알라닌은 암모니아의 중간 방출 없이 글루탐산과 피루브산으로부터 형성될 수 있다는 것이 밝혀졌습니다.

이 반응을 아미노기 전이(transamination)라고 하며, 아미노기가 아미노산에서 케토산으로 이동합니다. 아미노 그룹의 공여체는 아미노산이고 수용체는 케토산입니다. 모든 천연 아미노산은 효소적 아미노전이 과정을 거칩니다. 이 반응은 글루탐산과 옥살로아세트산 사이에서 가장 활발하게 발생합니다.

아스파르트산과 α-케토글루타르산(간 및 근육 조직에서) 사이의 반응은 전이효소(트랜스아미나제)의 참여로 발생합니다. 보조효소는 포스포피리독살(비타민 B 6)입니다.

아미노기는 쉬프 염기를 통과하여 포스포피리독살로 이동하여 포스포피리독사민과 상응하는 케토산이 합성됩니다. 포스포피리독사민은 새로운 케토산과 반응하여 새로운 아미노산을 형성하고 포스포피리독살을 방출합니다. 중간산물이 만들어지는 과정은 다음과 같이 나타낼 수 있다.

중간산물이 만들어지는 과정은 다음과 같이 나타낼 수 있다.

Transamination은 조직에서 필수 아미노산의 합성에 매우 중요한 역할을 합니다.

따라서 세포 내 유리 아미노산 풀은 다음과 같은 이유로 형성됩니다.

1) 소화 기관으로부터의 영수증;

2) 단백질 분해;

3) 아미노전이 반응에서 비필수 아미노산의 합성, 케토산의 환원적 아민화.
아미노산의 탈아미노화

아미노산을 제거하는 방법에는 4가지가 있습니다: 1. 환원적 탈아미노화:

결과적으로 유기산과 암모니아가 형성됩니다.

2. 가수분해 탈아민:

반응의 결과로 하이드록시산과 암모니아가 형성됩니다.

이러한 유형의 탈아미노화는 박테리아(반추동물의 선혈, 다른 동물의 대장)의 특징입니다.

3. 분자내 탈아민화:

결과적으로 불포화 유기산과 암모니아가 형성됩니다.

이러한 유형의 탈아미노화는 박테리아, 식물에서 일반적이며 동물의 몸에서는 히스티딘이 탈아미노화됩니다. 히스티딘 탈아미노효소의 작용으로 암모니아와 우로콘산이 형성됩니다.

1. 
   산화성 탈아미노화:

이는 가장 일반적인 형태의 탈아미노화입니다. 반응은 수소 수용체가 일반적으로 NAD이고 덜 자주 FMN인 효소의 참여로 발생합니다. 그녀는 ~에 간다

두 단계. 첫 번째 단계에서는 불안정한 이미노산이 형성되고, 두 번째 단계에서는 물 분자의 참여로 암모니아와 케토산이 형성됩니다.

단백질에는 L-아미노산만 포함되어 있으므로 신체 조직에서는 D-아미노산의 탈아미노화가 중요합니다. 따라서 α-글루탐산 탈수소효소는 체내에서 매우 활동적이어서 α-케토글루타르산으로 전환됩니다.

반응은 매우 일반적입니다. 글루타메이트 탈수소효소는 간접 탈아미노화를 통해 대부분의 아미노산의 산화성 탈아민화 과정에서 결정적인 역할을 합니다.

글루타메이트 탈수소효소의 보조효소는 NAD(NADP)입니다:

미토콘드리아 호흡 사슬의 NADH 2는 3개의 ATP 분자(간, 근육, 신장, 뇌 등)의 합성을 보장합니다.

Transamination은 Deamination의 간접적인 경로입니다.

아미노산

아미노전이는 아미노산 대사에 중요한 역할을 합니다. 따라서 글루타메이트 탈수소효소는 다른 아미노산과의 아미노전이를 위한 기질인 α-케토글루타르산의 형성을 매우 적극적으로 유도합니다. 예를 들어:

그런 다음 글루탐산은 위에 제시된 계획에 따라 탈아미노화됩니다. 옥살로아세트산은 또한 아미노기 전이 및 탈아미노화의 기질이 될 수 있습니다.

간접적인 탈아미노화 메커니즘은 동물 신체의 모든 아미노산의 탈아미노화를 보장합니다.
아미노산의 탈카르복실화
동물 조직에서는 히스티딘, 티로신, 글루탐산, 5-히드록시트립토판, 3,4-디옥시페닐알라닌(DOPA), 시스테산과 같은 아미노산이 탈카르복실화됩니다.

처음 세 개는 단백질의 일부이고 나머지는 티로신, 트립토판, 시스테인과 같은 대사 산물입니다.

탈탄산효소는 보조인자로서 포스포피리독살(비타민 B 6)을 갖고 있으며 α-아미노산만 탈탄산시킵니다. 이 과정에서 형성된 아민은 신진대사에 영향을 미칩니다. 시스테인이 탈탄산되면 담즙산 합성에 필요한 타우린이 형성됩니다. 히스티딘이 탈카르복실화되면 히스타민이 형성됩니다.


히스타민은 평활근(기관지근 포함)의 경련을 일으키고 혈압을 낮추며 모세혈관을 확장시키고 부종을 일으키며 위액분비를 8~10배 증가시킨다.

티로신과 DOPA가 탈카르복실화되면 티라민과 3,4-디옥시티라민이 각각 형성됩니다.

티라민과 3,4-디하이드록시티라민은 모두 강력한 약리학적 효과를 가지고 있습니다. DOPA와 도파민은 뇌의 운동 중추에 고농도로 발견되며 근육 조절에 중요한 역할을 합니다.

글루타민산이 탈탄산되면 신경세포의 활동을 억제하는 천연 인자인 γ-아미노부티르산이 형성됩니다. 아민은 모노아민 산화효소에 의해 알데히드로 산화되어 몸 밖으로 배설됩니다.

아미노산의 산화분해
신체는 탄수화물과 중성 지방(최대 90%)의 산화를 통해 대부분의 에너지를 얻습니다. 나머지 10%는 아미노산의 산화로 인한 것입니다. 아미노산은 주로 단백질 합성에 사용됩니다. 산화가 발생합니다.

1) 단백질 재생 중에 형성된 아미노산이 새로운 단백질 합성에 사용되지 않는 경우

2) 과도한 단백질이 몸에 들어가는 경우;

3) 안으로 단식 또는 당뇨병 기간탄수화물이 없거나 흡수가 저하되면 아미노산이 에너지원으로 사용됩니다.

이러한 모든 상황에서 아미노산은 아미노기를 잃고 해당 α-케토산으로 전환된 후 CO 2 및 H 2 O로 산화됩니다. 이 산화의 일부는 트리카르복실산 회로를 통해 발생합니다. 탈아미노화 및 산화의 결과로 피루브산, 아세틸-CoA, 아세토아세틸-CoA, α-케토글루타르산, 숙시닐-CoA 및 푸마르산이 형성됩니다. 일부 아미노산은 포도당으로 전환될 수 있고, 다른 아미노산은 케톤체로 전환될 수 있습니다.
동물 조직의 암모니아를 중화하는 방법

암모니아는 독성이 있으며 체내에 축적되면 사망을 초래할 수 있습니다. 암모니아를 중화하는 방법은 다음과 같습니다.

1. 암모늄염의 합성.

2. 디카르복실산 아미노산의 아미드 합성.

3. 우레아 합성.

암모늄 염의 합성은 산증 동안 신체를 위한 추가적인 보호 장치로서 신장에서 제한된 정도로 발생합니다. 암모니아와 케토산은 아미노산의 재합성과 기타 질소 물질의 합성에 부분적으로 사용됩니다. 또한 신장 조직에서 암모니아는 유기산과 무기산을 중화하는 과정에 참여하여 중성 및 산성 염을 형성합니다.

1. 
   R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;
2. 
   H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;
3. 
   H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

이러한 방식으로 신체는 산이 배설되는 동안 소변에서 상당한 양의 양이온(Na, K, 부분적으로 Ca, Mg)이 손실되는 것을 방지하여 혈액의 알칼리 보유량을 급격히 감소시킬 수 있습니다. . 암모니아가 산을 중화하는 데 사용되기 때문에 산증과 함께 소변으로 배설되는 암모늄염의 양이 현저히 증가합니다. 암모니아를 결합하고 중화시키는 방법 중 하나는 암모니아를 사용하여 글루타민과 아스파라긴의 아미드 결합을 형성하는 것입니다. 이 경우 글루타민은 글루타민 합성 효소의 작용으로 글루타민산에서 합성되고 아스파라긴은 아스파라긴 합성 효소의 참여로 아스파르트산에서 합성됩니다.

이런 식으로 암모니아는 많은 기관(뇌, 망막, 신장, 간, 근육)에서 제거됩니다. 글루타민산과 아스파르트산의 아미드는 이들 아미노산이 단백질 구조에 있을 때 형성될 수 있습니다. 즉, 유리 아미노산뿐만 아니라 이들이 속한 단백질도 암모니아 수용체가 될 수 있습니다. 아스파라긴과 글루타민은 간에 전달되어 요소 합성에 사용됩니다. 암모니아는 알라닌(포도당-알라닌 순환)을 통해 간으로 운반됩니다. 이 주기는 골격근에서 간으로 아미노기가 전달되어 요소로 전환되고 작동하는 근육에 포도당이 전달되는 것을 보장합니다. 간에서는 알라닌의 탄소 골격으로부터 포도당이 합성됩니다. 일하는 근육에서 글루탐산은 α-케토글루타르산으로부터 형성되고, 이는 아민 그룹(NH 2)을 피루브산으로 전달하여 중성 아미노산인 알라닌을 합성합니다. 개략적으로 표시된 주기는 다음과 같습니다.

글루타민산 + 피루브산 ←

← α-케토글루타르산 + 알라닌

쌀. 10.1. 포도당-알라닌 순환.

이 주기는 두 가지 기능을 수행합니다. 1) 아미노기를 골격근에서 간으로 전달하여 요소로 전환합니다.

2) 알라닌의 탄소 골격이 형성되는 데 사용되는 간에서 혈액과 함께 공급되는 포도당을 작동 근육에 제공합니다.

요소 형성– 암모니아 중화의 주요 경로. 이 과정은 I.P. Pavlov 실험실에서 연구되었습니다. 요소는 암모니아, CO 2 및 물로부터 간에서 합성되는 것으로 나타났습니다.

요소는 단백질과 아미노산 대사의 주요 최종 산물로 소변으로 배설됩니다. 요소는 전체 소변 질소의 최대 80~85%를 차지합니다. 신체의 요소 합성의 주요 장소는 간입니다. 이제 요소 합성이 여러 단계에서 발생한다는 것이 입증되었습니다.

1단계 - 카르바모일 인산염 합성 효소의 작용으로 미토콘드리아에서 카르바모일 인산염이 형성됩니다.

다음 단계에서는 오르니틴의 참여로 시트룰린이 합성됩니다.

시트룰린은 미토콘드리아에서 간 세포의 세포질로 이동합니다. 그 후, 두 번째 아미노 그룹이 아스파르트산 형태로 회로에 도입됩니다. 시트룰린과 아스파르트산 분자의 응축이 일어나 아르기닌-숙신산을 형성합니다.

시트룰린 아스파르트 아르기닌-숙신산

산성산
아르기닌-숙신산은 아르기닌과 푸마르산으로 분해됩니다.

아르기닌은 아르기나제의 작용으로 가수분해되어 요소와 오르니틴을 형성합니다. 결과적으로, 오르니틴은 미토콘드리아에 들어가고 새로운 암모니아 중화 주기에 포함될 수 있으며 요소는 소변으로 배설됩니다.

따라서 요소 한 분자가 합성될 때 NH3와 CO2(HCO3) 두 분자가 중화되는데, 이 역시 pH를 유지하는 역할을 한다. 하나의 요소 분자를 합성하는 데는 카르바모일 인산염 합성에 두 개, 아르기닌-숙신산 형성에 하나를 포함하여 3개의 ATP 분자가 소비됩니다. 푸마르산은 말산과 옥살로아세트산(크렙스 주기)으로 전환될 수 있으며, 옥살아세트산은 아미노기 전이 또는 환원성 아민화의 결과로 아스파르트산으로 전환될 수 있습니다. 일부 아미노산 질소 크레아티닌으로 체내에서 배설됨, 크레아틴과 크레아틴 인산염으로 형성됩니다.

총 소변 질소 중 요소는 최대 80-90%, 암모늄염은 6%를 차지합니다. 단백질 공급이 과잉되면 요소질소의 비율이 증가하고, 단백질 공급이 부족하면 요소질소 비율이 60%로 감소합니다.

조류와 파충류에서는 요산이 생성되어 암모니아가 중화됩니다. 가금류 농장의 가금류 분뇨는 질소 함유 비료(요산)의 공급원입니다.

개별 아미노산의 대사 특징
글리신– 동물의 체내에서 쉽게 합성되지만 조류의 경우에만 제한 아미노산이 될 수 있습니다.


글리옥스알데히드의 형성과 함께 글리신 산화효소의 영향으로 조직에서 탈아미노화됩니다. 이 경우 NAD는 NADH2로 환원되어 미토콘드리아 호흡 사슬에서 3개의 ATP 분자를 생성합니다. 글리신은 담즙산, 글루타티온, 크레아틴, 세린, 콜라민, 퓨린 및 포르피린의 합성에 사용됩니다. 벤조산과 페닐아세트산을 중화하는 데 사용됩니다.
카나리아– 아민이 제거되면 피루브산과 암모니아가 생성됩니다.

세린은 세린 함유 인지질의 일부이며 에탄올아민과 콜린, 시스테인 형성의 초기 산물입니다.

이화작용과 포도당신생합성의 일반적인 계획은 다음과 같이 제시될 수 있습니다(그림 10.2., Nikolaev A.Ya.에 따르면):

쌀. 10.2. 이화작용과 포도당신생합성의 일반 경로에 아미노산을 도입합니다.
트레오닌- 모든 종류의 동물에게 필수적인 아미노산입니다. 알돌라제의 영향으로 글리신과 아세트알데히드로 전환됩니다.

시스테인과 시스틴. 소와 양은 황 함유 아미노산 부족에 민감합니다. 시스테인과 시스틴은 산화 환원 반응을 통해 쉽게 서로 전환됩니다.


–SH, -S-S- 그룹의 존재는 효소와 호르몬의 높은 반응성을 결정합니다. 시스테인의 일부는 타우린으로 전환되어 쌍을 이루는 담즙산의 합성에 사용됩니다.

시스테인이 탈카르복실화되면 산 활성화 효소 HS-CoA의 보조 인자인 티오에탄올아민이 형성됩니다.

시스테인은 적혈구와 간에 널리 존재하는 삼중펩티드인 글루타티온의 일부로 환원형(HS-글루타티온)과 산화형(-S-S-) 형태로 존재할 수 있습니다. 글루타티온은 3-포스포글리세르알데히드 탈수소효소와 글리옥실라제의 보조 인자입니다.

메티오닌– 필수 아미노산으로 시스테인 합성에 참여합니다. 메티오닌은 트랜스메틸화에 활성이 있는 CH 3 메틸 그룹을 가지고 있습니다. 이는 메틸기(에탄올아민, 카르노신, 구아니딘 아세트산, 노르에피네프린, 피리미딘 염기의 경우)의 보편적인 기증자입니다.

아스파르트산과 글루타민산.식물성 단백질에는 그 중 많은 것들이 있습니다. 이는 다른 아미노산의 아미노전이 및 탈아미노화에 중요한 역할을 합니다. 케토산에서 합성됩니다. 글루타민은 퓨린 모노뉴클레오티드 염기의 합성에 사용됩니다. 아스파르트산의 탈카르복실화에 의해 β 및 α-알라닌이 형성될 수 있습니다.


β-알라닌은 판토텐산 합성에 사용됩니다. 글루탐산이 탈탄산되면 γ-아미노부티르산이 형성됩니다.

라이신– 필수 아미노산. 라이신의 생물학적 분해는 α-아미노아디핀산, α-케토아디핀산 및 글루타르산의 형성과 함께 복잡한 경로를 따릅니다.

페닐알라닌과 티로신티록신, 아드레날린, 노르에피네프린 합성의 기질입니다. 발린, 류신, 이소류신 - 이들의 변형은 지방산과 케톤체의 합성을 목표로 합니다. 나머지 아미노산과 두 개의 아미드는 포도당과 글리코겐 합성을 위한 기질 역할을 할 수 있습니다. 아미노산으로부터의 포도당 신생합성(포도당 합성)은 주로 동물에게 단백질을 공급하거나 단식하는 동안 글리코생성 아미노산에서 집중적으로 발생합니다. 단식 중에는 자신의 조직에서 추출한 단백질이 사용됩니다.

류신과 라이신의 이화작용에는 피루브산 형성 단계가 포함되지 않습니다.