단백질의 구조와 기능. 단백질의 촉매 기능: 예

우리 행성의 생명체는 코아세르베이트 물방울에서 시작되었습니다. 그것은 또한 단백질 분자였습니다. 즉, 이러한 화합물이 오늘날 존재하는 모든 생명체의 기초라는 결론이 나옵니다. 그러나 단백질 구조는 무엇입니까? 오늘날 사람들의 신체와 삶에서 그들은 어떤 역할을 합니까? 어떤 종류의 단백질이 있나요? 그것을 알아 내려고 노력합시다.

단백질: 일반 개념

관점에서 볼 때, 문제의 물질의 분자는 펩타이드 결합으로 연결된 일련의 아미노산입니다.

각 아미노산에는 두 가지 기능 그룹이 있습니다.

카르복실 -COOH;
아미노기 -NH 2 .

서로 다른 분자에서 결합이 형성되는 것은 그들 사이입니다. 따라서 펩타이드 결합은 -CO-NH 형태입니다. 단백질 분자는 수백 또는 수천 개의 그러한 그룹을 포함할 수 있으며 이는 특정 물질에 따라 다릅니다. 단백질의 종류는 매우 다양합니다. 그 중에는 신체에 필수적인 아미노산이 들어있는 것들이 있는데, 이는 음식을 통해 신체에 공급되어야 함을 의미합니다. 세포막과 세포질에서 중요한 기능을 수행하는 품종이 있습니다. 생물학적 촉매도 분리되어 있습니다. 즉, 단백질 분자이기도 한 효소입니다. 그들은 인간의 일상 생활에서 널리 사용되며 생명체의 생화학적 과정에도 참여할 뿐만 아니라

고려 중인 화합물의 분자량은 수천만에서 수백만에 이릅니다. 결국, 큰 폴리펩티드 사슬의 단량체 단위 수는 무제한이며 특정 물질의 유형에 따라 다릅니다. 순수한 형태의 단백질은 원래 형태의 계란을 검사할 때 연한 노란색의 투명하고 두꺼운 콜로이드 덩어리로 볼 수 있으며 그 내부에는 노른자가 있습니다. 이것이 원하는 물질입니다. 저지방 코티지 치즈에 대해서도 마찬가지이며, 이 제품은 천연 형태의 거의 순수한 단백질입니다.

그러나 고려 중인 모든 화합물이 동일한 공간 구조를 갖는 것은 아닙니다. 총 4개의 분자 조직이 있습니다. 유형은 속성을 결정하고 구조의 복잡성을 나타냅니다. 공간적으로 더 많이 얽힌 분자는 인간과 동물에서 광범위한 처리를 겪는 것으로 알려져 있습니다.

단백질 구조의 유형

총 4개가 있습니다. 각각이 무엇인지 살펴보겠습니다.

주요한. 이는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산의 일반적인 선형 서열입니다. 공간적 왜곡이나 나선형화가 없습니다. 폴리펩티드에 포함된 단위의 수는 수천에 달할 수 있습니다. 유사한 구조를 가진 단백질 유형에는 글리실알라닌, 인슐린, 히스톤, 엘라스틴 등이 있습니다.
중고등 학년. 이는 나선형으로 꼬여 있고 형성된 회전에 의해 서로를 향하는 두 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 동시에, 그들 사이에 수소 결합이 발생하여 그들을 하나로 묶습니다. 이것이 단일 단백질 분자가 형성되는 방식입니다. 이 유형의 단백질 유형은 리소자임, 펩신 및 기타입니다.
3차 형태. 촘촘하게 채워져 있고 촘촘하게 모아진 2차 구조물입니다. 여기에는 수소 결합 외에도 다른 유형의 상호 작용이 나타납니다. 이는 반 데르 발스 상호 작용과 정전기 인력, 친수성-소수성 접촉력입니다. 구조의 예로는 알부민, 피브로인, 실크 단백질 등이 있습니다.
네개 한 조인 것. 나선형으로 꼬인 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성된 가장 복잡한 구조는 공 모양으로 굴러가서 소구체로 결합됩니다. 인슐린, 페리틴, 헤모글로빈, 콜라겐과 같은 예는 바로 그러한 단백질 구조를 보여줍니다.

주어진 모든 분자 구조를 화학적 관점에서 자세히 고려하면 분석에 많은 시간이 걸립니다. 실제로 구성이 높을수록 구조가 더 복잡하고 복잡해질수록 분자에서 더 많은 유형의 상호 작용이 관찰됩니다.

단백질 분자의 변성

폴리펩티드의 가장 중요한 화학적 특성 중 하나는 특정 조건이나 화학 작용제의 영향으로 파괴되는 능력입니다. 예를 들어, 다양한 유형의 단백질 변성이 널리 퍼져 있습니다. 이 과정은 무엇입니까? 이는 단백질의 기본 구조를 파괴하는 것으로 구성됩니다. 즉, 분자가 처음에 3차 구조를 갖고 있었다면 특수 작용제의 작용 후에 분자는 붕괴될 것입니다. 그러나 아미노산 잔기의 서열은 분자 내에서 변하지 않은 채로 유지됩니다. 변성 단백질은 물리적, 화학적 특성을 빠르게 잃습니다.

형태 파괴 과정으로 이어질 수 있는 시약은 무엇입니까? 그 중 몇 가지가 있습니다.

온도. 가열하면 분자의 4차, 3차, 2차 구조가 점진적으로 파괴됩니다. 예를 들어 일반 닭고기 달걀을 튀길 때 시각적으로 볼 수 있습니다. 생성된 "단백질"은 원료 제품에 있던 알부민 폴리펩타이드의 기본 구조입니다.
방사능.
강한 화학 물질에 의한 작용: 산, 알칼리, 중금속 염, 용매(예: 알코올, 에테르, 벤젠 등).

이 과정은 때로 분자 용융이라고도 합니다. 단백질 변성의 유형은 이를 유발한 작용제에 따라 다릅니다. 어떤 경우에는 고려한 것과 반대되는 프로세스가 발생합니다. 이것이 재생입니다. 모든 단백질이 구조를 다시 복원할 수 있는 것은 아니지만 상당 부분이 이를 수행할 수 있습니다. 따라서 호주와 미국의 화학자들은 몇 가지 시약과 원심분리 방법을 사용하여 삶은 닭고기 달걀의 재생을 수행했습니다.

이 과정은 세포에서 리보솜과 rRNA에 의해 폴리펩티드 사슬이 합성되는 동안 살아있는 유기체에 중요합니다.

단백질 분자의 가수분해

변성과 함께 단백질은 또 다른 화학적 성질, 즉 가수분해를 특징으로 합니다. 이것은 또한 기본 구조의 파괴이지만 기본 구조가 아니라 완전히 개별 아미노산의 파괴입니다. 소화의 중요한 부분은 단백질 가수분해입니다. 폴리펩티드의 가수분해 유형은 다음과 같다.

화학적인. 산 또는 알칼리의 작용을 기반으로 합니다.
생물학적 또는 효소적.

그러나 공정의 본질은 변하지 않으며 어떤 유형의 단백질 가수분해가 일어나는지에 의존하지 않습니다. 결과적으로 아미노산이 형성되어 모든 세포, 기관 및 조직 전체로 운반됩니다. 이들의 추가 변형에는 이미 특정 유기체에 필요한 새로운 폴리펩티드의 합성이 포함됩니다.

산업계에서는 단백질 분자의 가수분해 과정이 필요한 아미노산을 얻기 위해 정확하게 사용됩니다.

체내 단백질의 기능

다양한 유형의 단백질, 탄수화물, 지방은 모든 세포의 정상적인 기능에 필수적인 구성 요소입니다. 그리고 그것은 전체 유기체 전체를 의미합니다. 따라서 그들의 역할은 생명체 내에서 높은 수준의 중요성과 편재성에 의해 크게 설명됩니다. 폴리펩티드 분자의 몇 가지 주요 기능은 구별될 수 있습니다.

촉매. 이는 단백질 구조를 가진 효소에 의해 수행됩니다. 나중에 이에 대해 이야기하겠습니다.
구조적. 신체의 단백질 유형과 기능은 주로 세포 자체의 구조와 모양에 영향을 미칩니다. 또한 이 역할을 수행하는 폴리펩티드는 머리카락, 손톱, 연체동물 껍질, 새 깃털을 형성합니다. 그들은 또한 세포체의 특정 강화물이기도 합니다. 연골은 또한 이러한 유형의 단백질로 구성됩니다. 예: 튜불린, 케라틴, 액틴 등.
규제. 이 기능은 전사, 번역, 세포 주기, 스플라이싱, mRNA 판독 등과 같은 과정에서 폴리펩티드의 참여로 나타납니다. 이들 모두에서 규제자로서 중요한 역할을 합니다.
신호. 이 기능은 세포막에 위치한 단백질에 의해 수행됩니다. 그들은 한 단위에서 다른 단위로 다양한 신호를 전송하며, 이는 조직 간의 통신으로 이어집니다. 예: 사이토카인, 인슐린, 성장 인자 등.
수송. 일부 유형의 단백질과 이들이 수행하는 기능은 매우 중요합니다. 예를 들어 헤모글로빈 단백질에서 이런 일이 발생합니다. 이는 혈액 내에서 세포에서 세포로 산소를 운반합니다. 인간에게는 대체불가입니다.
예비 또는 백업. 이러한 폴리펩티드는 추가 영양 및 에너지 공급원으로 식물과 동물의 알에 축적됩니다. 그 예로 글로불린이 있습니다.
모터. 특히 원생동물과 박테리아에 있어서 매우 중요한 기능입니다. 결국, 그들은 편모나 섬모의 도움을 통해서만 움직일 수 있습니다. 그리고 이러한 세포 소기관은 본질적으로 단백질에 지나지 않습니다. 이러한 폴리펩티드의 예로는 미오신, 액틴, 키네신 등이 있습니다.

인체와 다른 생명체에서 단백질의 기능이 매우 많고 중요하다는 것은 분명합니다. 이는 우리가 고려하고 있는 화합물 없이는 지구상의 생명체가 불가능하다는 것을 다시 한 번 확인시켜 줍니다.

단백질의 보호 기능

폴리펩티드는 화학적, 물리적, 생물학적 등 다양한 영향으로부터 보호할 수 있습니다. 예를 들어, 신체가 이물질의 바이러스나 박테리아에 의해 위협을 받으면 면역글로불린(항체)이 이들과 전투를 벌여 보호 역할을 수행합니다.

물리적 효과에 대해 이야기하면 예를 들어 혈액 응고에 관여하는 피브린과 피브리노겐이 여기서 큰 역할을 합니다.

식품 단백질

식이단백질의 종류는 다음과 같습니다.

완전한 - 신체에 필요한 모든 아미노산을 함유한 것;
열등한 - 불완전한 아미노산 구성을 포함하는 것.

그러나 둘 다 인체에 중요합니다. 특히 첫 번째 그룹. 모든 사람은 특히 집중적인 발달(유아기와 청소년기)과 사춘기 기간 동안 체내 단백질 수준을 일정하게 유지해야 합니다. 결국, 우리는 이 놀라운 분자가 수행하는 기능을 이미 조사했으며 실제로 폴리펩티드의 참여 없이는 우리 내부의 단일 과정이나 단일 생화학 반응이 완료되지 않는다는 것을 알고 있습니다.

그렇기 때문에 다음 제품에 포함된 단백질을 매일 섭취해야 합니다.

계란;
우유;
코티지 치즈;
고기와 생선;
콩;
콩;
땅콩;
밀;
귀리;
렌즈 콩 및 기타.

체중 kg당 하루에 0.6g의 폴리펩티드를 섭취하면 사람에게는 이러한 화합물이 결코 부족하지 않습니다. 오랫동안 신체가 필요한 단백질을 충분히 섭취하지 못하면 아미노산 결핍이라는 질병이 발생합니다. 이로 인해 심각한 대사 장애가 발생하고 결과적으로 다른 많은 질병이 발생합니다.

새장 속의 단백질

모든 생명체의 가장 작은 구조 단위인 세포 내부에도 단백질이 있습니다. 또한 위의 거의 모든 기능을 그곳에서 수행합니다. 우선, 미세소관과 미세필라멘트로 구성된 세포의 세포골격이 형성됩니다. 이는 모양을 유지하고 세포소기관 사이에서 내부적으로 운반하는 역할을 합니다. 다양한 이온과 화합물이 채널이나 레일과 같은 단백질 분자를 따라 이동합니다.

막에 침지되어 표면에 위치하는 단백질의 역할이 중요합니다. 여기서 그들은 수용체와 신호 기능을 모두 수행하고 막 자체의 구성에 참여합니다. 그들은 경비를 서는데, 이는 그들이 보호 역할을 한다는 것을 의미합니다. 세포 내 어떤 유형의 단백질이 이 그룹으로 분류될 수 있나요? 많은 예가 있는데, 여기에 몇 가지가 있습니다.

액틴과 미오신.
엘라스틴.
케라틴.
콜라겐.
튜불린.
헤모글로빈.
인슐린.
트랜스코발라민.
트랜스페린.
알부민.

전체적으로 각 세포 내부에는 끊임없이 움직이는 수백 개의 서로 다른 것들이 있습니다.

체내 단백질의 종류

물론 그 종류는 매우 다양합니다. 기존의 모든 단백질을 어떻게든 그룹으로 나누려고 하면 이러한 분류가 나올 수 있습니다.

일반적으로 신체에서 발견되는 단백질을 분류하기 위한 기초로 많은 특징을 사용할 수 있습니다. 아직 한 명도 없습니다.

효소

진행 중인 모든 생화학적 과정을 크게 가속화하는 단백질 특성의 생물학적 촉매입니다. 이러한 연결 없이는 정상적인 교환이 불가능합니다. 합성 및 붕괴, 분자 조립 및 복제, 번역 및 전사 등의 모든 과정은 특정 유형의 효소의 영향을 받아 수행됩니다. 이러한 분자의 예는 다음과 같습니다.

산화환원효소;
전이효소;
카탈라아제;
가수분해효소;
이성질화효소;
리아제 및 기타.

오늘날 효소는 일상생활에서도 활용되고 있습니다. 따라서 세탁 분말 생산에는 소위 효소가 종종 사용됩니다. 이는 생물학적 촉매입니다. 지정된 온도 조건을 준수하면 세탁 품질이 향상됩니다. 먼지 입자에 쉽게 결합하여 직물 표면에서 제거합니다.

그러나 단백질 특성으로 인해 효소는 너무 뜨거운 물이나 알칼리성 또는 산성 약물에 대한 근접성을 견딜 수 없습니다. 실제로 이 경우 변성 과정이 발생합니다.

단백질과 그 기능.
우리 몸을 구성하는 기본 물질에 대해 공부해 봅시다. 가장 중요한 것 중 일부는 단백질입니다.
다람쥐(단백질, 폴리펩티드) – 사슬로 구성된 탄소 물질 아미노산. 그들은 모든 세포의 필수적인 부분입니다.
아미노산- 분자에 카르복실기(-COOH)와 아민기(NH2)가 동시에 포함되어 있는 탄소 화합물.
많은 수의 아미노산으로 구성된 화합물을 - 폴리펩티드. 각 단백질은 화학 구조상 폴리펩티드입니다. 일부 단백질은 여러 개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 대부분의 단백질은 평균 300-500개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 3~8개 아미노산 길이의 매우 짧은 천연 단백질과 1500개 이상의 아미노산 길이를 갖는 매우 긴 생체고분자가 있습니다.
단백질의 특성은 아미노산 구성에 따라 엄격하게 고정된 순서로 결정되며, 아미노산 구성은 유전암호에 따라 결정됩니다. 단백질을 만들 때 20가지 표준 아미노산이 사용됩니다.
단백질의 구조.
여러 수준이 있습니다:
- 기본구조 -폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 교대 순서에 의해 결정됩니다.
20개의 서로 다른 아미노산은 300-500자 길이의 "단어"를 구성하는 20개의 화학 알파벳에 비유될 수 있습니다. 20자로 긴 단어를 무제한으로 쓸 수 있습니다. 단어에서 최소한 하나의 문자를 바꾸거나 재배열하면 새로운 의미가 부여된다고 가정하면 500자 길이의 단어의 조합 수는 20,500개가 됩니다.
단백질 분자에서 하나의 아미노산 단위를 다른 아미노산 단위로 교체하면 그 특성이 변경되는 것으로 알려져 있습니다. 각 세포에는 수천 가지 유형의 단백질 분자가 포함되어 있으며 각 세포는 엄격하게 정의된 아미노산 서열을 특징으로 합니다. 특정 단백질 분자의 아미노산 교대 순서에 따라 특별한 물리화학적 및 생물학적 특성이 결정됩니다. 연구자들은 긴 단백질 분자의 아미노산 서열을 해독하고 그러한 분자를 합성할 수 있습니다.
- 2차 구조– 회전 사이의 거리가 동일한 나선형 형태의 단백질 분자.
인접한 턴에 위치한 N-H와 C=O 그룹 사이에 수소 결합이 발생합니다. 나선형의 규칙적인 회전을 함께 유지하면서 여러 번 반복됩니다.
- 3차 구조– 나선형 코일의 형성.
이 엉킴은 단백질 사슬 부분이 규칙적으로 엮여 형성됩니다. 양전하와 음전하를 띤 아미노산 그룹이 끌어당겨져 단백질 사슬의 넓게 분리된 부분도 하나로 모이게 됩니다. 예를 들어 "발수성"(소수성) 라디칼을 운반하는 단백질 분자의 다른 부분도 서로 더 가까워집니다.
각 유형의 단백질은 구부러지고 고리가 있는 고유한 공 모양이 특징입니다. 3차 구조는 1차 구조, 즉 사슬의 아미노산 순서에 따라 달라집니다.
- 4차 구조– 기본 구조가 다른 여러 사슬로 구성된 복합 단백질.
함께 결합하면 3차 구조뿐만 아니라 4차 구조도 갖는 복잡한 단백질이 생성됩니다.
단백질 변성.
전리 방사선, 고온, 강한 교반, 극단적인 pH 값(수소 이온 농도) 및 알코올이나 아세톤과 같은 다양한 유기 용매의 영향으로 단백질은 자연 상태를 변경합니다. 단백질의 자연적 구조를 위반하는 것을 변성.대부분의 단백질은 변성 후에도 기본 구조가 변하지 않지만 생물학적 활성을 잃습니다. 사실은 변성 과정에서 아미노산 잔기 사이의 약한 상호 작용으로 인해 발생하는 2차, 3차 및 4차 구조가 파괴되고 공유 펩타이드 결합(전자 공유)이 깨지지 않는다는 것입니다. 닭고기 달걀의 액체 투명 흰색을 가열하면 돌이킬 수 없는 변성이 관찰될 수 있습니다. 즉, 밀도가 높고 불투명해집니다. 변성은 가역적일 수도 있습니다. 변성 인자를 제거한 후 많은 단백질이 자연적인 형태로 돌아갈 수 있습니다. 재생.
물리적 또는 화학적 요인의 작용에 반응하여 공간 구조를 가역적으로 변경하는 단백질의 능력은 모든 생명체의 가장 중요한 특성인 과민성의 기초가 됩니다.
단백질의 기능.
촉매.
모든 살아있는 세포에서는 수백 가지의 생화학 반응이 지속적으로 발생합니다. 이러한 반응 동안 외부에서 들어오는 영양분의 분해와 산화가 발생합니다. 세포는 산화의 결과로 얻은 영양분의 에너지와 그 분해 생성물을 사용하여 필요한 다양한 유기 화합물을 합성합니다. 이러한 반응의 급속한 발생은 생물학적 촉매 또는 반응 촉진제-효소에 의해 보장됩니다. 수천 가지가 넘는 다양한 효소가 알려져 있습니다. 그들은 모두 다람쥐입니다.
효소 단백질은 신체의 반응을 가속화합니다. 효소는 복잡한 분자의 분해(이화작용)와 그 합성(동화작용)뿐만 아니라 DNA와 주형 RNA 합성의 생성과 복구에도 관여합니다.
구조적.
세포골격의 구조 단백질은 일종의 강화제처럼 세포와 많은 세포 소기관에 모양을 부여하고 세포의 모양을 변화시키는 데 관여합니다. 콜라겐과 엘라스틴은 결합 조직(예: 연골)의 세포간 물질의 주요 구성 요소이며, 또 다른 구조 단백질인 케라틴은 머리카락, 손톱, 새 깃털 및 일부 껍질로 구성됩니다.
보호.
물리적 보호.(예: 콜라겐은 결합 조직의 세포간 물질의 기초를 형성하는 단백질입니다)

화학적 보호.단백질 분자에 의한 독소의 결합은 해독을 보장합니다. (예: 독을 분해하거나 수용성 형태로 전환하여 체내에서 빠르게 제거되는 간 효소)

면역 보호.신체는 특별한 보호 단백질인 항체를 생성하여 동물과 인간의 혈액에 박테리아나 바이러스가 들어가는 것에 반응합니다. 이 단백질은 신체에 이질적인 병원체의 단백질과 결합하여 중요한 활동을 억제합니다. 각각의 외부 단백질에 대해 신체는 특별한 "항단백질"인 항체를 생성합니다.

규제.
호르몬은 혈액으로 운반됩니다. 대부분의 동물 호르몬은 단백질이나 펩타이드입니다. 호르몬이 수용체에 결합하는 것은 세포의 반응을 유발하는 신호입니다. 호르몬은 혈액과 세포의 물질 농도, 성장, 생식 및 기타 과정을 조절합니다. 그러한 단백질의 예는 다음과 같습니다. 인슐린, 혈액 내 포도당 농도를 조절합니다.
세포는 세포간 물질을 통해 전달되는 신호 단백질을 사용하여 서로 상호 작용합니다. 이러한 단백질에는 예를 들어 사이토카인 및 성장 인자가 포함됩니다.
사이토카인- 작은 펩타이드 정보 분자. 그들은 세포 사이의 상호 작용을 조절하고, 생존을 결정하며, 성장, 분화, 기능적 활동 및 프로그램된 세포 사멸을 자극하거나 억제하고, 면역, 내분비 및 신경계의 작용을 조정합니다.
수송.
예를 들어 단백질만이 혈액 내에서 물질을 운반합니다. 지단백질(지방이식) 헤모글로빈(산소 수송), 트랜스페린(철 수송) 또는 막을 통과하여 - Na+,K+-ATPase(나트륨 및 칼륨 이온의 반대 막 횡단 수송), Ca2+-ATPase(칼슘 이온을 세포 밖으로 펌핑).
수용체.
단백질 수용체는 세포질에 위치할 수도 있고 세포막에 내장될 수도 있습니다. 수용체 분자의 한 부분은 신호(주로 화학적 신호)를 감지하지만 어떤 경우에는 빛, 기계적 스트레스(예: 스트레칭) 및 기타 자극을 감지합니다.
건설
진화 과정에서 동물은 필수 아미노산이라고 불리는 특히 복잡한 10가지 아미노산을 합성하는 능력을 상실했습니다. 그들은 식물과 동물성 식품으로 기성품을 받습니다. 이러한 아미노산은 유제품(우유, 치즈, 코티지 치즈), 계란, 생선, 고기, 대두, 콩 및 기타 식물의 단백질에서 발견됩니다. 소화관에서 단백질은 아미노산으로 분해되어 혈액으로 흡수되어 세포로 들어갑니다. 세포에서는 기성 아미노산으로 특정 유기체의 특징인 자체 단백질이 만들어집니다. 단백질은 모든 세포 구조의 필수 구성 요소이며 이것이 중요한 구성 역할입니다.
에너지.
단백질은 세포의 에너지원 역할을 할 수 있습니다. 탄수화물이나 지방이 부족하면 아미노산 분자가 산화됩니다. 이 경우 방출되는 에너지는 신체의 중요한 과정을 유지하는 데 사용됩니다. 장기간의 단식 중에는 근육, 림프 기관, 상피 조직 및 간의 단백질이 사용됩니다.
모터(모터).
전체 종류의 운동 단백질은 근육 내 미오신 교량의 움직임을 포함한 근육 수축과 신체 내 세포의 움직임(예: 백혈구의 아메바 운동)과 같은 신체의 움직임을 제공합니다.
실제로 이것은 단백질의 기능에 대한 매우 간략한 설명일 뿐이며 신체에서의 기능과 중요성을 명확하게 보여줄 수 있습니다.
단백질에 대해 이해하는 데 도움이 되는 작은 비디오:

다른 생물학적 거대분자(다당류, 지질, 핵산)와 마찬가지로 단백질은 모든 생명체의 필수 구성 요소이며 세포의 생명에 결정적인 역할을 합니다. 단백질은 대사 과정을 수행합니다. 그들은 세포 내 구조의 일부입니다 - 세포 외 공간으로 분비되는 소기관 및 세포 골격은 세포 사이에 전달되는 신호로 작용하고 음식의 가수 분해 및 세포 간 물질 형성에 참여할 수 있습니다.

동일한 단백질이 여러 기능을 수행할 수 있기 때문에 기능에 따라 단백질을 분류하는 것은 매우 임의적입니다. 이러한 다기능성의 잘 연구된 예는 아미노아실-tRNA 합성효소 부류의 효소인 라이실-tRNA 합성효소입니다. 이 효소는 라이신 잔기를 tRNA에 부착할 뿐만 아니라 여러 유전자의 전사를 조절합니다. 단백질은 효소 활성으로 인해 많은 기능을 수행합니다. 따라서 효소는 운동 단백질 미오신, 조절 단백질 단백질 키나제, 수송 단백질 나트륨-칼륨 아데노신 트리포스파타제 등입니다.

박테리아 우레아제 효소의 분자 모델 헬리코박터 파일로리

촉매 기능

신체에서 가장 잘 알려진 단백질의 기능은 다양한 화학 반응의 촉매 작용입니다. 효소는 특정 촉매 특성을 갖는 단백질입니다. 즉, 각 효소는 하나 이상의 유사한 반응을 촉매합니다. 효소는 DNA 복제 및 복구, 주형 RNA 합성 등 복잡한 분자를 분해(이화작용)하고 합성(동화작용)하는 반응을 촉매합니다. 2013년까지 5,000,000개 이상의 효소가 설명되었습니다. 효소 촉매작용의 결과로 반응의 가속은 엄청날 수 있습니다. 예를 들어, 오로티딘 5"-인산 탈탄산효소에 의해 촉매되는 반응은 촉매되지 않은 반응보다 10 17배 더 빠르게 진행됩니다(오로트산 탈탄산 반응의 반감기는 78입니다). 효소가 없으면 백만년, 효소가 참여하면 18밀리초) 효소에 부착되어 반응의 결과로 변화하는 분자를 기질이라고 합니다.

효소는 일반적으로 수백 개의 아미노산 잔기로 구성되어 있지만 그 중 극히 일부만이 기질과 상호작용하고 훨씬 더 적은 수(평균 3~4개의 아미노산 잔기, 종종 1차 구조에서 멀리 떨어져 있음)가 직접적으로 관여합니다. 촉매작용 . 기질 결합과 촉매 작용을 중재하는 효소 분자의 부분을 활성 부위라고 합니다.

1992년 국제 생화학 및 분자생물학 연합에서는 효소가 촉매하는 반응 유형을 기반으로 효소의 최종 계층적 명명법을 제안했습니다. 이 명명법에 따르면, 효소의 이름은 항상 -로 끝나야 합니다. 아자촉매 반응과 그 기질의 이름으로 형성됩니다. 각 효소에는 개별 코드가 할당되어 있어 효소 계층 구조에서 해당 위치를 쉽게 결정할 수 있습니다. 촉매하는 반응 유형에 따라 모든 효소는 6가지 클래스로 분류됩니다.

CF 1: 산화환원 반응을 촉매하는 산화환원효소;
CF 2: 한 기질 분자에서 다른 기질 분자로 화학 그룹의 전달을 촉매하는 전이효소;
CF 3: 화학 결합의 가수분해를 촉매하는 가수분해효소;
EF 4: 생성물 중 하나에서 이중 결합을 형성하여 가수분해 없이 화학 결합의 파괴를 촉매하는 분해효소;
EC 5: 기질 분자의 구조적 또는 기하학적 변화를 촉매하는 이성질화효소;
EC 6: ATP 또는 유사한 삼인산염의 이인산염 결합의 가수분해로 인해 기질 사이의 화학 결합 형성을 촉매하는 리가아제.

구조적 기능

자세한 내용은: 단백질의 구조적 기능, 원섬유성 단백질

세포골격의 구조 단백질은 일종의 강화제처럼 세포와 많은 세포 소기관에 모양을 부여하고 세포의 모양을 변화시키는 데 관여합니다. 대부분의 구조 단백질은 사상체입니다. 예를 들어 액틴과 튜불린의 단량체는 구형의 용해성 단백질이지만 중합 후에는 세포 골격을 구성하는 긴 필라멘트를 형성하여 세포가 그 모양을 유지할 수 있습니다. 콜라겐과 엘라스틴은 결합 조직(예: 연골)의 세포간 물질의 주요 구성 요소이며, 또 다른 구조 단백질인 케라틴은 머리카락, 손톱, 새 깃털 및 일부 껍질로 구성됩니다.

보호 기능

자세한 내용은: 단백질의 보호 기능

단백질의 보호 기능에는 여러 가지 유형이 있습니다.

물리적 보호. 신체의 물리적 보호는 결합 조직(뼈, 연골, 힘줄 및 피부 깊은 층(진피) 포함)의 세포간 물질의 기초를 형성하는 단백질인 콜라겐에 의해 제공됩니다. 각질은 각질, 털, 깃털, 뿔 및 표피의 기타 파생물의 기초를 형성합니다. 일반적으로 이러한 단백질은 구조적 기능을 가진 단백질로 간주됩니다. 이 그룹에 속하는 단백질의 예로는 혈액 응고에 관여하는 피브리노겐과 트롬빈이 있습니다.
화학적 보호. 단백질 분자에 의한 독소의 결합은 해독을 보장할 수 있습니다. 간 효소는 인간의 해독에서 특히 결정적인 역할을 하며, 독극물을 분해하거나 이를 수용성 형태로 전환하여 신체에서 빠르게 제거되도록 합니다.
면역 보호. 혈액과 기타 생물학적 체액을 구성하는 단백질은 병원체에 의한 손상과 공격에 대한 신체의 방어 반응에 관여합니다. 보체 시스템의 단백질과 항체(면역글로불린)는 두 번째 그룹의 단백질에 속합니다. 그들은 박테리아, 바이러스 또는 외부 단백질을 중화합니다. 적응 면역 체계의 일부인 항체는 주어진 유기체에 이질적인 물질, 항원에 부착되어 이를 중화시켜 파괴 장소로 보냅니다. 항체는 세포외 공간으로 분비되거나 형질세포라고 불리는 특화된 B 림프구의 막에 내장될 수 있습니다.

규제 기능

자세한 내용은: 활성제(단백질), 프로테아솜, 단백질의 조절 기능

세포 내부의 많은 과정은 에너지원이나 세포의 건축 자재 역할을 하지 않는 단백질 분자에 의해 조절됩니다. 이 단백질은 세포주기, 전사, 번역, 접합, 다른 단백질의 활성 및 기타 여러 과정을 통해 세포 진행을 조절합니다. 단백질은 효소 활성(예: 단백질 키나아제)을 통해 또는 다른 분자에 대한 특정 결합을 통해 조절 기능을 수행합니다. 따라서 전사 인자인 활성화 단백질과 억제 단백질은 조절 서열에 결합하여 유전자 전사의 강도를 조절할 수 있습니다. 번역 수준에서 많은 mRNA의 판독은 단백질 인자의 추가에 의해 조절됩니다.

세포내 과정의 조절에서 가장 중요한 역할은 단백질 키나아제와 단백질 포스파타아제(단백질 포스파타제)에 의해 수행됩니다. 이 효소는 인산염 그룹을 다른 단백질에 부착하거나 제거하여 다른 단백질의 활성을 활성화하거나 억제합니다.

신호 기능

자세한 내용은: 단백질 신호전달 기능, 호르몬, 사이토카인

단백질의 신호 전달 기능은 단백질이 신호 물질로 작용하여 세포, 조직, 기관 및 유기체 간에 신호를 전달하는 능력입니다. 많은 세포내 조절 단백질도 신호를 전달하기 때문에 신호 기능은 종종 조절 기능과 결합됩니다.

신호 기능은 호르몬, 사이토카인, 성장 인자 등의 단백질에 의해 수행됩니다.

호르몬은 혈액으로 운반됩니다. 대부분의 동물 호르몬은 단백질이나 펩타이드입니다. 호르몬이 수용체에 결합하는 것은 세포 반응을 유발하는 신호입니다. 호르몬은 혈액과 세포의 물질 농도, 성장, 생식 및 기타 과정을 조절합니다. 그러한 단백질의 예로는 혈액 내 포도당 농도를 조절하는 인슐린이 있습니다.

세포는 세포간 물질을 통해 전달되는 신호 단백질을 사용하여 서로 상호 작용합니다. 이러한 단백질에는 예를 들어 사이토카인 및 성장 인자가 포함됩니다.

사이토카인은 펩타이드 신호 전달 분자입니다. 그들은 세포 간의 상호 작용을 조절하고, 생존을 결정하며, 성장, 분화, 기능적 활동 및 세포 사멸을 자극하거나 억제하고 면역, 내분비 및 신경계의 작용을 조정합니다. 사이토카인의 예로는 체세포 사이에 염증 신호를 전달하는 종양 괴사 인자가 있습니다.

운송 기능

자세한 내용은: 단백질의 수송 기능

작은 분자의 수송에 관여하는 가용성 단백질은 고농도로 존재할 때 기질에 대한 높은 친화력을 가져야 하며 기질 농도가 낮은 영역에서 쉽게 방출되어야 합니다. 수송 단백질의 예로는 폐에서 다른 조직으로 산소를 수송하고 조직에서 폐로 이산화탄소를 수송하는 헤모글로빈이 있으며, 이와 상동하는 단백질 외에도 살아있는 유기체의 모든 왕국에서 발견됩니다.

일부 막 단백질은 세포막을 통과하는 작은 분자의 수송에 관여하여 세포막의 투과성을 변화시킵니다. 막의 지질 성분은 방수(소수성)이므로 극성 또는 하전된(이온) 분자의 확산을 방지합니다. 막 수송 단백질은 일반적으로 채널 단백질과 운반체 단백질로 구분됩니다. 채널 단백질은 이온(이온 채널을 통해) 또는 물 분자(아쿠아포린 단백질을 통해)가 막을 가로질러 이동할 수 있도록 하는 물로 채워진 내부 구멍을 포함합니다. 많은 이온 채널은 오직 하나의 이온만을 수송하도록 특화되어 있습니다. 따라서 칼륨 및 나트륨 채널은 종종 이러한 유사한 이온을 구별하고 그 중 하나만 통과하도록 허용합니다. 수송 단백질은 효소처럼 수송되는 각 분자나 이온에 결합하며 채널과 달리 ATP 에너지를 사용하여 능동 수송을 수행할 수 있습니다. "세포의 발전소" - 양성자 구배로 인해 ATP를 합성하는 ATP 합성효소도 막 수송 단백질로 분류될 수 있습니다.

예비(백업) 기능

이러한 단백질에는 식물 종자(예: 7S 및 11S 글로불린)와 동물 알에 에너지 및 물질의 공급원으로 저장되는 소위 예비 단백질이 포함됩니다. 수많은 다른 단백질이 체내에서 아미노산 공급원으로 사용되며, 이는 결국 대사 과정을 조절하는 생물학적 활성 물질의 전구체입니다.

수용체 기능

자세한 내용은: 세포 수용체

단백질 수용체는 세포질에 위치할 수도 있고 세포막에 내장될 수도 있습니다. 수용체 분자의 한 부분은 신호(흔히 화학적 신호)를 감지하고 어떤 경우에는 빛, 기계적 스트레스(예: 스트레칭) 또는 기타 자극을 감지합니다. 신호가 분자의 특정 부분(수용체 단백질)에 작용하면 구조적 변화가 발생합니다. 결과적으로 신호를 다른 세포 구성 요소로 전달하는 분자의 다른 부분의 형태가 변경됩니다. 여러 가지 신호 전송 메커니즘이 있습니다. 일부 수용체는 특정 화학 반응을 촉매합니다. 다른 것들은 신호에 의해 촉발될 때 열리거나 닫히는 이온 채널 역할을 합니다. 또 다른 것들은 세포내 메신저 분자에 특이적으로 결합합니다. 막 수용체에서 신호 분자와 결합하는 분자 부분은 세포 표면에 위치하고 신호를 전달하는 도메인은 내부에 있습니다.

모터(모터) 기능

운동 단백질의 전체 클래스는 운동(미오신)을 포함한 근육 수축, 신체 내 세포 이동(예: 백혈구의 아메바이드 운동), 섬모 및 편모의 운동과 같은 신체 운동을 제공하고 추가로 활성 및 지시를 제공합니다. 세포내 수송(키네신, 다이네인). 다인과 키네신은 ATP 가수분해를 에너지원으로 사용하여 미세소관을 따라 분자를 운반합니다. 다인인은 세포의 주변 부분에서 중심체, 키네신을 향해 분자와 소기관을 반대 방향으로 운반합니다. 다인인은 또한 진핵생물의 섬모와 편모의 움직임을 담당합니다. 미오신의 세포질 변이체는 미세섬유를 따라 분자와 소기관의 수송에 관여할 수 있습니다.

단백질의 구조적 기능

단백질의 구조적 기능그게 단백질인가

거의 모든 세포 소기관의 형성에 참여하여 주로 구조(모양)를 결정합니다.
세포와 많은 세포소기관에 모양을 부여하고 수많은 조직에 기계적 모양을 제공하는 세포골격을 형성합니다.
조직의 구조와 동물의 몸 모양을 크게 결정하는 세포 간 물질의 일부입니다.

세포간 물질의 단백질

인체에는 다른 모든 단백질보다 세포 간 단백질이 더 많습니다. 세포간 물질의 주요 구조 단백질은 원섬유형 단백질입니다.

콜라겐

콜라겐은 단백질군으로 인체 내 모든 단백질의 총량의 25~30%를 차지합니다. 구조적 기능 외에도 콜라겐은 기계적, 보호적, 영양적, 회복적 기능도 수행합니다.

콜라겐 분자는 3개의 α-사슬로 구성된 오른쪽 나선 구조입니다.

인간에게는 총 28가지 유형의 콜라겐이 있습니다. 그것들은 모두 구조가 비슷합니다.

엘라스틴

엘라스틴은 결합 조직, 특히 피부, 폐 및 혈관에 널리 분포되어 있습니다. 엘라스틴과 콜라겐의 일반적인 특징은 글리신과 프롤린 함량이 높다는 것입니다. 엘라스틴은 콜라겐보다 훨씬 더 많은 발린과 알라닌을 함유하고 있으며 글루탐산과 아르기닌은 적게 함유하고 있습니다. 엘라스틴에는 데스모신과 이소데스모신이 함유되어 있습니다. 이 화합물은 엘라스틴에서만 발견될 수 있습니다. 엘라스틴은 수용액(콜라겐 등), 염분, 산, 알칼리 용액에 용해되지 않으며 심지어 가열될 때도 용해되지 않습니다. 엘라스틴은 비극성 측기를 가진 아미노산 잔기를 많이 함유하고 있는데, 이는 명백히 섬유의 높은 탄력성을 결정합니다.

기타 세포외 기질 단백질

케라틴은 α-케라틴과 β-케라틴의 두 그룹으로 나뉩니다. 케라틴의 강도는 아마도 키틴에 이어 두 번째일 것입니다. 케라틴의 특징은 pH 7.0에서 물에 완전히 불용성이라는 것입니다. 그들은 분자의 모든 아미노산 잔기를 포함합니다. 주로 시스테인 잔기의 함량이 증가한다는 점에서 다른 원섬유 구조 단백질(예: 콜라겐)과 다릅니다. α-케라틴의 폴리펩타이드 사슬의 1차 구조에는 주기성이 없습니다.

기타 중간 필라멘트 단백질

다른 유형의 조직(상피 제외)에서 중간 필라멘트는 구조가 케라틴과 유사한 단백질(비멘틴, 신경필라멘트 단백질 등)에 의해 형성됩니다. 대부분의 진핵 세포의 라민 단백질은 핵막의 내부 라이닝을 형성합니다. 이들로 구성된 핵판은 핵막을 지지하고 염색질 및 핵 RNA와 접촉합니다.

튜불린

세포 소기관의 구조 단백질

단백질은 많은 세포 소기관의 모양(구조)을 만들고 결정합니다. 리보솜, 프로테아좀, 핵공 등의 세포 소기관은 주로 단백질로 구성되어 있으며, 히스톤은 DNA 가닥을 염색체로 조립하고 포장하는 데 필요합니다. 일부 원생생물(예: 클라미도모나스)의 세포벽은 단백질로 구성되어 있습니다. 많은 박테리아와 고세균의 세포벽에는 단백질 층(S층)이 포함되어 있으며, 이는 그람 양성 종에서는 세포벽에 부착되고 그람 음성 종에서는 외막에 부착됩니다. 원핵생물의 편모는 플라젤린이라는 단백질로 만들어집니다.

위키미디어 재단. 2010.

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단백질은 고분자 구조를 가진 천연 유기 화합물입니다. 이들 물질의 분자는 비분지형 중합체입니다. 단백질은 분자의 최소 구조 단위인 단량체를 나타냅니다. 단백질의 모든 구성 요소는 폴리펩티드 결합 또는 요소 결합에 의해 상당히 긴 사슬로 상호 연결됩니다. 이 경우 분자량은 수천에서 수백만 개의 원자 입자에 이릅니다.

어떤 종류의 단백질이 될 수 있나요?

단백질의 주요 기능을 결정하려면 해당 물질의 구조를 이해하는 것이 좋습니다. 현재 인간에게 중요한 이 구성 요소에는 원섬유형과 구형형의 두 가지 종류가 있습니다. 이들은 주로 분자의 차이로 인해 구별됩니다.

구형 물질은 물뿐만 아니라 식염수에도 잘 녹습니다. 더욱이, 그러한 단백질의 분자는 구형이다. 이러한 우수한 용해도는 소구 표면의 수화 껍질로 둘러싸인 전하를 띤 아미노산 잔기의 위치로 쉽게 설명될 수 있습니다. 이것이 다양한 용매와의 좋은 접촉을 보장하는 것입니다. 구형 구성 요소 그룹에는 거의 모든 생물학적 활성 단백질뿐만 아니라 모든 효소가 포함된다는 점은 주목할 가치가 있습니다.

원섬유형 물질의 경우, 그 분자는 섬유질 구조를 가지고 있습니다. 단백질의 촉매 기능은 매우 중요합니다. 따라서 보조 물질 없이는 구현을 상상하기 어렵습니다. 원섬유 단백질은 식염수나 일반 물에 용해되지 않습니다. 그들의 분자는 폴리펩티드 사슬로 평행하게 배열됩니다. 이러한 물질은 결합 조직의 일부 구조 요소 형성에 관여합니다. 이들은 엘라스틴, 케라틴, 콜라겐입니다.

특수 그룹은 아미노산뿐만 아니라 핵산, 탄수화물 및 기타 물질로 구성된 그룹으로 구성됩니다. 이러한 모든 구성 요소는 특별한 역할을 합니다. 단백질의 촉매 기능은 특히 중요합니다. 또한 이러한 종류의 물질은 호흡 색소, 호르몬이며 모든 유기체에 대한 확실한 보호입니다. 단백질 생합성은 리보솜에서 발생합니다. 이 과정은 핵산 코드의 번역에 의해 결정됩니다.

단백질의 촉매 기능

다양한 화학물질의 촉매작용은 단백질의 가장 중요한 기능이다. 유사한 과정이 효소에 의해 수행됩니다. 이들은 촉매 특정 특성을 갖는 단백질입니다. 이들 물질 각각은 하나 또는 여러 개의 유사한 반응을 수행할 수 있습니다. 효소는 복잡한 분자의 분해와 합성을 촉매합니다. 이러한 반응을 달리 이화작용 및 동화작용이라고 합니다. 단백질의 촉매 기능에는 복구 및 주형 RNA 합성도 포함됩니다.

촉매작용이란 무엇인가

2013년까지 과학자들은 5,000개가 넘는 효소를 확인했습니다. 이러한 물질은 거의 모든 생화학 반응 과정에 영향을 미칠 수 있습니다. 단백질의 촉매 기능을 더 명확하게 이해하려면 촉매가 무엇인지 이해하는 것이 좋습니다. 그리스어에서 이 개념은 “중단”으로 번역됩니다. 촉매 작용은 화학 반응 속도의 변화입니다. 이는 특정 화합물의 영향으로 발생합니다. 효소는 단백질의 촉매 기능을 수행합니다. 이러한 현상의 예는 일상생활에서 끊임없이 발생합니다. 사람들은 그것을 눈치 채지 못합니다.

촉매 기능의 예

효소가 어떻게 작동하는지 이해하려면 몇 가지 예를 살펴보는 것이 좋습니다. 그렇다면 단백질의 촉매 기능은 무엇입니까? 예:

광합성 동안 리불로스 이인산 카르복실라제는 CO 2 고정을 촉매합니다.
과산화수소는 산소와 물로 분해됩니다.
DNA는 DNA 중합효소에 의해 합성됩니다.
아밀라아제는 전분을 맥아당으로 분해할 수 있습니다.
탄산 분해: CO 2 + H 2 O HCO 3 + H +.

단백질의 촉매 기능은 화학적 변형을 가속화하는 것입니다. 이러한 반응에는 물질의 합성, 분해, 한 구성 요소에서 다른 구성 요소로 개별 원자 또는 전자의 이동이 포함됩니다.

운송 기능

모든 세포의 중요한 활동은 건축 자재일 뿐만 아니라 일종의 에너지인 다양한 물질에 의해 지원되어야 합니다. 단백질의 생물학적 기능에는 수송이 포함됩니다. 막은 여러 층의 지질로 구성되어 있기 때문에 모든 중요한 물질을 세포에 공급하는 것은 이러한 구성 요소입니다. 다양한 단백질이 발견되는 곳입니다. 이 경우 친수성 부분은 모두 표면에 집중되어 있고 꼬리 부분은 막의 두께에 있습니다. 이 구조는 알칼리 금속 이온, 아미노산 및 당과 같은 매우 중요한 물질이 세포에 침투하는 것을 허용하지 않습니다. 단백질은 영양분을 공급하기 위해 이러한 모든 구성 요소를 세포 내부로 운반합니다. 예를 들어 헤모글로빈은 산소를 운반합니다.

수용체

단백질의 주요 기능은 살아있는 유기체의 세포에 영양을 제공할 뿐만 아니라 외부 환경과 주변 세포에서 오는 신호를 인식하는 데 도움을 줍니다. 이 현상의 가장 눈에 띄는 예는 뉴런 간 접촉 근처의 막에 위치한 아세틸콜린 수용체입니다. 과정 자체가 매우 중요합니다. 단백질은 수용체 기능을 수행하며 아세틸콜린과의 상호 작용은 특정 방식으로 나타납니다. 결과적으로 신호가 셀 내부로 전송됩니다. 그러나 일정 시간이 지나면 신경전달물질을 제거해야 합니다. 이 경우에만 셀이 새로운 신호를 수신할 수 있습니다. 콜린으로 분해되어 아세틸콜린을 가수분해하는 효소 중 하나인 아세틸콜텐에스테라제에 의해 수행되는 것이 바로 이 기능입니다.

보호

모든 생명체는 체내 이물질의 출현에 반응할 수 있습니다. 이 경우 단백질의 보호 기능이 활성화됩니다. 신체는 거대분자, 암세포 등에 해를 끼칠 수 있는 많은 수의 림프구를 생성합니다. 이러한 물질 그룹 중 하나는 특수 단백질인 면역글로불린을 생성합니다. 이러한 물질은 순환계로 방출됩니다. 면역글로불린은 이물질을 인식하고 특정 파괴 단계에서 매우 특이적인 복합체를 형성합니다. 이것이 작동하는 방식입니다

구조적

세포 내 단백질의 기능은 인간이 인지하지 못한 채 발생합니다. 일부 물질은 대부분 구조적 중요성을 갖습니다. 이러한 단백질은 유기체의 개별 조직에 기계적 강도를 제공합니다. 우선 콜라겐입니다. 이는 살아있는 유기체의 모든 결합 조직의 세포외 기질의 주요 구성 요소입니다.

포유류에서 콜라겐이 전체 단백질 질량의 약 25%를 차지한다는 점은 주목할 가치가 있습니다. 이 성분의 합성은 섬유아세포에서 일어납니다. 이들은 모든 결합 조직의 주요 세포입니다. 프로콜라겐은 처음에 형성됩니다. 이 물질은 전구체이며 프롤린 잔기를 하이드록시프롤린으로, 라이신 잔기를 하이드록실린으로 산화시키는 화학적 처리를 거칩니다. 콜라겐은 세 개의 펩타이드 사슬이 나선형으로 꼬인 형태로 형성됩니다.

이것이 단백질의 모든 기능은 아닙니다. 생물학은 인체에서 발생하는 많은 현상을 결정하고 인식할 수 있게 해주는 상당히 복잡한 과학입니다. 각 단백질 기능은 특별한 역할을 합니다. 따라서 폐, 혈관벽, 피부와 같은 탄력 있는 조직에는 엘라스틴이 포함되어 있습니다. 이 단백질은 늘어나서 원래 모양으로 돌아갈 수 있습니다.

모터 단백질

근육 수축은 피로인산염 고에너지 결합의 형태로 ATP 분자에 저장된 에너지가 기계적 일로 변환되는 과정입니다. 이 경우 세포 내 단백질 기능은 미오신과 액틴에 의해 수행됩니다. 그들 각각은 고유 한 특성을 가지고 있습니다.

미오신은 특이한 구조를 가지고 있습니다. 이 단백질은 충분한 길이의 실 모양 부분, 즉 꼬리와 여러 개의 구형 머리로 구성됩니다. 미오신은 일반적으로 육량체 형태로 방출됩니다. 이 구성 요소는 각각의 분자량이 20만인 완전히 동일한 여러 개의 폴리펩티드 사슬과 분자량이 2만인 4개의 사슬로 구성됩니다.

액틴은 중합 능력이 있는 구형 단백질입니다. 이 경우 물질은 일반적으로 F-액틴이라고 불리는 상당히 긴 구조를 형성합니다. 이 상태에서만 구성 요소가 미오신과 정상적으로 상호 작용할 수 있습니다.

단백질의 주요 기능의 예

매초마다 단백질 없이는 불가능한 모든 종류의 과정이 살아있는 유기체의 세포에서 발생합니다. 이러한 물질의 수용체 기능의 예는 아드레날린 추가에 대해 아드레날린 수용체가 세포에 보내는 메시지입니다. 빛에 노출되면 로돕신이 분해됩니다. 이 현상은 반응을 유발하고 막대를 자극합니다.

구조적 기능 측면에서 볼 때, 이 경우 가장 좋은 예는 콜라겐의 작용입니다. 이 물질은 결합 조직에 더 많은 탄력성을 부여합니다.

수송 기능의 한 예는 헤모글로빈에 의한 살아있는 유기체 전체의 산소 전달입니다.

마지막으로

이것들은 모두 단백질의 기본적인 생물학적 기능입니다. 그들 각각은 살아있는 유기체에 매우 중요합니다. 이 경우 해당 단백질이 특정 기능을 수행합니다. 이러한 구성 요소가 없으면 신체의 특정 기관과 시스템의 기능이 중단될 수 있습니다.