혈장 단백질의 합성과 기능. 혈장의 주요 단백질은 알부민과 글로불린입니다.

혈장은 혈액이라는 가장 가치 있는 생물학적 매체의 첫 번째(액체) 구성 요소입니다. 혈장은 전체 혈액량의 최대 60%를 차지합니다. 혈류를 통해 순환하는 체액의 두 번째 부분(40 - 45%)은 적혈구, 백혈구, 혈소판 등 형성된 요소에 의해 흡수됩니다.

혈장의 구성은 독특합니다. 거기에는 무엇이 없나요? 다양한 단백질, 비타민, 호르몬, 효소 - 일반적으로 매 순간 인체의 생명을 보장하는 모든 것.

혈장 조성

시험관에서 다발이 형성될 때 나오는 노르스름한 투명한 액체가 플라즈마인가요? 아니 - 이건 혈청, 응고된 단백질(인자 I)이 없으면 혈전이 발생합니다. 그러나 항응고제가 들어 있는 시험관에 혈액을 넣으면 혈액(혈액)이 응고되지 않고, 시간이 지나면 무겁게 형성된 성분들이 바닥으로 가라앉고 그 위에도 누런색의 액체가 남게 되는데, 하지만 다소 흐릿한데, 세럼과 달리 여기 저기 있어요 혈장, 탁도는 포함된 단백질, 특히 피브리노겐(FI)에 의해 부여됩니다.

혈장의 구성은 그 다양성이 놀랍습니다. 90~93%를 차지하는 물 외에도 단백질 및 비단백질 성분(최대 10%)이 포함되어 있습니다.

혈액의 일반적인 구성에 있는 혈장

, 혈액의 액체 부분 전체 부피의 7-8 %를 차지합니다 (1 리터의 혈장에는 65-85g의 단백질이 포함되어 있으며 생화학 분석에서 혈액 내 총 단백질의 표준은 65-85g입니다) /엘). 주요 혈장 단백질(모든 단백질의 최대 50% 또는 40 - 50 g/l), (약 2.7%) 및 피브리노겐이 인식됩니다.
기타 단백질 물질(보체성분, 탄수화물-단백질 복합체 등)
생물학적 활성 물질(효소, 조혈 인자 - 헤모사이토카인, 호르몬, 비타민)
저분자량 펩타이드는 원칙적으로 단백질이지만 분자량이 낮은 사이토카인으로, 다른 혈액 세포도 이에 관여하지만 주로 림프구에 의해 생성됩니다. "작은 키"에도 불구하고 사이토카인에는 가장 중요한 기능이 부여되어 면역 반응을 유발할 때 면역 체계와 다른 시스템 사이에서 상호 작용합니다.
살아있는 유기체에서 지속적으로 발생하는 대사 과정에 참여하는 탄수화물.
이러한 대사 과정의 결과로 얻은 제품은 이후 신장(등)에 의해 제거됩니다.
D.I. Mendeleev 테이블의 대부분의 요소는 혈장에서 수집됩니다. 사실, 순환하는 양이온 및 음이온 형태의 무기 성질(칼륨, 요오드, 칼슘, 황 등)의 일부 대표자는 쉽게 계산할 수 있고 다른 것(바나듐, 코발트, 게르마늄, 티타늄, 비소 등)은 쉽게 계산할 수 있습니다. 그 작은 양은 계산하기 어렵습니다. 한편, 플라즈마에 존재하는 모든 화학원소의 비율은 0.85~0.9%를 차지합니다.

따라서 플라즈마는 인간과 포유류의 신체에 포함된 모든 것과 신체에서 제거하기 위해 준비 중인 모든 것이 "떠다니는" 매우 복잡한 콜로이드 시스템입니다.

물은 모든 세포와 조직에 대한 H 2 O의 공급원입니다. 혈장에 상당한 양이 존재하여 정상적인 혈압 수준(BP)을 보장하고 다소 일정한 순환 혈액량(CBV)을 유지합니다.

아미노산 잔기, 물리화학적 특성 및 기타 특성이 다른 단백질은 신체의 기초를 만들어 생명을 제공합니다. 혈장 단백질을 분획으로 나누어 혈장 내 개별 단백질, 특히 알부민과 글로불린의 함량을 알아낼 수 있습니다. 이는 실험실에서 진단 목적으로 수행되며 매우 귀중한 약품을 얻기 위해 산업 규모로 수행됩니다.

미네랄 화합물 중에서 혈장 구성의 가장 큰 부분은 나트륨과 염소(Na 및 Cl)에 속합니다. 이 두 요소는 각각 혈장 미네랄 구성의 약 0.3%를 차지합니다. 즉, 혈액 손실 중에 순환 혈액량(CBV)을 보충하는 데 자주 사용되는 주요 요소입니다. 그러한 경우에는 접근 가능하고 값싼 약인 등장 성 염화나트륨 용액이 준비되고 수혈됩니다. 동시에 0.9% NaCl 용액을 생리학적이라고 부르는데 이는 전적으로 사실이 아닙니다. 생리학적 용액은 나트륨과 염소 외에도 다른 거시적 요소와 미량 요소(플라즈마의 미네랄 구성에 해당)를 포함해야 합니다.

비디오 : 혈장이란 무엇입니까?

혈장의 기능은 단백질에 의해 제공됩니다

혈장의 기능은 주로 단백질의 구성에 따라 결정됩니다. 이 문제는 주요 혈장 단백질을 다루는 아래 섹션에서 더 자세히 논의될 것이지만, 이 생물학적 물질이 해결하는 가장 중요한 작업을 간략하게 언급하는 것도 나쁘지 않을 것입니다. 따라서 혈장의 주요 기능은 다음과 같습니다.

수송(알부민, 글로불린);
해독(알부민);
보호(글로불린 – 면역글로불린);
응고(피브리노겐, 글로불린: 알파-1-글로불린 - 프로트롬빈);
규제 및 조정(알부민, 글로불린);

이것은 혈액의 일부로서 지속적으로 혈관을 통해 이동하여 신체의 정상적인 기능을 보장하는 액체의 기능적 목적에 대해 간략하게 설명합니다. 그러나 여전히 그 구성 요소 중 일부는 더 많은 관심을 받아야 했습니다. 예를 들어, 독자가 정보를 거의 받지 못한 채 혈장 단백질에 대해 무엇을 배웠습니까? 그러나 그들은 나열된 문제(혈장 기능)를 주로 해결하는 사람들입니다.

혈장 단백질

물론, 혈액의 액체 부분에 관한 작은 기사에서 혈장에 존재하는 단백질의 모든 특징을 다루면서 최대한의 정보를 제공하는 것은 아마도 어려울 것입니다. 한편, 주요 단백질(알부민, 글로불린, 피브리노겐 - 주요 혈장 단백질로 간주됨)의 특성을 독자에게 알리고 단백질 성질의 다른 물질의 특성을 언급하는 것이 가능합니다. 또한 (위에서 언급한 바와 같이) 이 귀중한 액체를 사용하여 기능적 임무의 고품질 성능을 보장합니다.

주요 혈장 단백질에 대해서는 아래에서 논의하겠지만, 어떤 단백질이 주요 혈액 단백질을 나타내는지와 그 주요 목적을 보여주는 표를 독자의 주의를 끌기 위해 제시하고 싶습니다.

표 1. 주요 혈장 단백질

주요 혈장 단백질	혈장 함량(표준), g/l	주요 대표자와 그 기능적 목적
알부민	35 - 55	면역 반응의 촉매제인 "건축자재", 기능: 수송, 중화, 조절, 보호.
알파글로불린 α-1	1,4 – 3,0	α1-항트립신, α-산 단백질, 프로트롬빈, 코티솔을 운반하는 트랜스코르틴, 티록신 결합 단백질, 지방을 장기로 운반하는 α1-지단백질.
알파글로불린 α-2	5,6 – 9,1	α-2-마크로글로불린(그룹의 주요 단백질)은 면역 반응에 참여하고, 합토글로빈은 유리 헤모글로빈과 복합체를 형성하고, 세룰로플라스민은 구리를 운반하고, 아포지단백질 B는 저밀도 지질단백질("나쁜" 콜레스테롤)을 운반합니다.
베타 글로불린: β1+β2	5,4 – 9,1	헤모펙신(헤모글로빈 헴과 결합하여 신체에서 철분 제거를 방지), β-트랜스페린(Fe 전달), 보체 성분(면역학적 과정에 참여), β-지단백질 - 콜레스테롤과 인지질의 "전달체".
감마글로불린γ	8,1 – 17,0	주로 체액성 면역 수준에서 면역 보호를 수행하고 신체의 알레르기 상태를 생성하는 천연 및 획득 항체(5가지 클래스의 면역글로불린 - IgG, IgA, IgM, IgE, IgD).
피브리노겐	2,0 – 4,0	혈액 응고 시스템의 첫 번째 요소는 FI입니다.

알부민

알부민은 다른 단백질과 비교하여 다음과 같은 단순 단백질입니다.

알부민 구조

이는 용액에서 가장 높은 안정성을 나타내지만 물에는 용해도가 높습니다.
그들은 반복되는 동결로 인해 특별히 손상되지 않고 영하의 온도를 아주 잘 견뎌냅니다.
건조 시 무너지지 마십시오.
다른 단백질에 비해 상당히 높은 온도(60ᵒC)에서 10시간 동안 유지해도 그 특성을 잃지 않습니다.

이러한 중요한 단백질의 능력은 알부민 분자에 매우 많은 수의 극성 부패 측쇄가 존재하기 때문에 발생하며, 이는 단백질의 주요 기능적 책임, 즉 대사 참여 및 항독소 효과 구현을 결정합니다. 혈장 내 알부민의 기능은 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.

물 대사 참여(알부민은 혈액의 총 콜로이드 삼투압의 최대 80%를 제공하므로 필요한 체액량을 유지합니다)
다양한 제품, 특히 지방 및 담즙 색소와 같이 물에 용해되기 어려운 제품의 운송에 참여 - 빌리루빈(빌리루빈은 알부민 분자와 결합하여 신체에 무해해지고 이 상태에서 다음으로 전달됩니다. 간);
혈장에 들어가는 거대 및 미량 원소(칼슘, 마그네슘, 아연 등) 및 많은 약물과의 상호 작용
이러한 단백질이 쉽게 침투하는 조직에서 독성 제품의 결합;
탄수화물 이동;
유리 지방산의 결합 및 전달 - FA(최대 80%)는 지방 저장소에서 간 및 기타 기관으로 보내지며, 반대로 FA는 적혈구(적혈구)에 대한 공격성을 나타내지 않으며 용혈이 발생하지 않습니다.
간 실질 세포의 지방 간증 및 기타 실질 기관의 변성(지방)으로부터 보호하고, 또한 죽상동맥경화반 형성을 방해합니다.
인체 내 특정 물질의 "행동" 조절(결합 형태의 효소, 호르몬 및 항균 약물의 활성이 감소하기 때문에 이러한 단백질은 올바른 방향으로 작용하도록 돕습니다)
혈장 내 양이온 및 음이온의 최적 수준 보장, 실수로 신체에 유입되는 중금속 염의 부정적인 영향으로부터 보호(티올 그룹을 사용하여 복합화됨), 유해 물질 중화
면역학적 반응의 촉매작용(항원→항체)
일정한 혈액 pH 유지(완충 시스템의 네 번째 구성 요소는 혈장 단백질입니다)
조직 단백질의 "구성"을 돕습니다(알부민은 다른 단백질과 함께 중요한 작업을 위한 "건축 자재"의 예비분을 구성합니다).

알부민은 간에서 합성됩니다. 이 단백질의 평균 반감기는 2~2.5주이지만, 일부는 일주일 동안 "살아 있고" 다른 단백질은 최대 3~3.5주 동안 "작용"합니다. 기증자 혈장에서 단백질을 분별함으로써 동일한 이름의 가장 가치 있는 치료 약물(5%, 10% 및 20% 용액)을 얻습니다. 알부민은 공정의 마지막 부분이므로 이를 생산하려면 상당한 인건비와 재료비가 필요하므로 치료 비용도 많이 듭니다.

기증자 알부민 사용에 대한 적응증은 생명을 위협하는 대규모 혈액 손실, 알부민 수치 감소 및 다양한 질병으로 인한 콜로이드 삼투압 감소 등 다양한(대부분의 경우 매우 심각한) 상태입니다.

글로불린

이 단백질은 알부민에 비해 차지하는 비중이 작지만 다른 단백질 중에서는 상당히 눈에 띕니다. 실험실 조건에서 글로불린은 α-1, α-2, β-1, β-2 및 γ-글로불린의 다섯 가지 부분으로 나뉩니다. 생산 조건에서 감마 글로불린은 분획 II + III에서 분리되어 약물을 얻습니다. 이는 이후 면역 체계 장애를 동반하는 다양한 질병을 치료하는 데 사용됩니다.

다양한 형태의 혈장 단백질 종

알부민과 달리 물은 글로불린을 용해시키는 데 적합하지 않습니다. 물에 용해되지 않기 때문입니다. 그러나 중성 염과 약염기는 이 단백질 용액을 준비하는 데 매우 적합합니다.

글로불린은 매우 중요한 혈장 단백질이며, 대부분의 경우 급성기 단백질입니다. 그 함량이 전체 혈장 단백질의 3% 이내라는 사실에도 불구하고 인체에 가장 중요한 과제를 해결합니다.

알파 글로불린은 모든 염증 반응에 관여합니다(생화학적 혈액 검사에서 α-분율의 증가가 나타남).
지단백질의 일부인 알파 및 베타 글로불린은 수송 기능을 수행합니다(유리 지방은 건강에 해로운 지방 식사 후를 제외하고는 혈장에 거의 나타나지 않으며 정상적인 조건에서는 콜레스테롤 및 기타 지질이 글로불린과 결합되어 수용성 형태를 형성합니다). 한 기관에서 다른 기관으로 쉽게 이동됩니다.
α-글로불린과 β-글로불린은 죽상동맥경화증 발병에서 역할을 결정하는 콜레스테롤 대사(위 참조)에 관여하므로 지질 축적과 함께 발생하는 병리학에서 베타 분획의 값이 위쪽으로 변하는 것은 놀라운 일이 아닙니다. ;
글로불린(알파-1 분획)은 비타민 B12와 특정 호르몬을 운반합니다.
알파-2-글로불린은 산화환원 과정에 매우 적극적으로 관여하는 합토글로빈의 일부입니다. 이 급성기 단백질은 유리 헤모글로빈과 결합하여 신체에서 철분의 제거를 방지합니다.
일부 베타 글로불린은 감마 글로불린과 함께 신체의 면역 방어 문제를 해결합니다. 즉, 면역글로불린입니다.
알파, 베타-1 및 베타-2 분획의 대표자는 스테로이드 호르몬, 비타민 A(카로틴), 철(트랜스페린), 구리(세룰로플라스민)를 운반합니다.

이들 그룹 내에서 글로불린은 (주로 기능적 목적에서) 서로 다소 다르다는 것은 명백합니다.

나이가 들거나 특정 질병이 있으면 간에서 완전히 정상적인 알파 및 베타 글로불린이 생성되지 않을 수 있으며 단백질 거대분자의 변경된 공간 구조는 글로불린의 기능적 능력에 가장 좋은 영향을 미치지 않는다는 점에 유의해야 합니다.

감마 글로불린

감마 글로불린은 가장 낮은 전기영동 이동성을 갖는 혈장 단백질이며, 이러한 단백질은 천연 및 획득(면역) 항체(AT)의 대부분을 구성합니다. 외부 항원을 만난 후 체내에서 생성되는 감마 글로불린을 면역글로불린(Ig)이라고 합니다. 현재 실험실 서비스에서 세포화학적 방법의 출현으로 혈청 내 면역 단백질과 그 농도를 결정하기 위해 혈청을 연구하는 것이 가능해졌습니다. 모든 면역글로불린이 동일한 임상적 중요성을 갖는 것은 아니며, 5가지 클래스가 있으며, 혈장 내 함량은 연령과 다양한 상황(염증성 질환, 알레르기 반응)의 변화에 따라 달라집니다.

표 2. 면역글로불린의 종류와 특징

면역글로불린 등급(Ig)	혈장(혈청) 함량, %	주요 기능 목적
G	좋아요. 75	항독소, 바이러스 및 그람 양성 미생물에 대한 항체;
ㅏ	좋아요. 13	당뇨병에 대한 항섬 항체, 피막 미생물에 대한 항체;
중	좋아요. 12	방향: 바이러스, 그람 음성 박테리아, Forsman 및 Wasserman 항체.
이자형	0,0…	Reagins, 다양한 (특정) 알레르기 항원에 대한 특정 항체.
디	배아에서는 어린이와 성인의 흔적을 감지하는 것이 가능합니다.	임상적으로 의미가 없기 때문에 고려하지 않습니다.

다양한 그룹의 면역글로불린 농도는 어린이 및 중년층 어린이에서 눈에 띄는 변동이 있습니다(주로 클래스 G의 면역글로불린으로 인해 상당히 높은 비율이 관찰됩니다(최대 16g/l). 그러나 약 10세 이후, 예방접종이 완료되고 주요 소아 감염이 극복되면 Ig 함량(IgG 포함)이 감소하여 성인 수준에 도달합니다.

IgM – 0.55 – 3.5g/l;

IgA – 0.7 – 3.15g/l;

IgG – 0.7 – 3.5g/l;

피브리노겐

혈전이 형성될 때 혈전을 형성하는 피브린으로 변하는 첫 번째 응고 인자(FI - 피브리노겐)는 본질적으로 글로불린을 의미합니다(혈장에 피브리노겐이 존재하면 혈청과 구별됩니다).

피브리노겐은 단백질 분획에 사용되는 5% 에탄올뿐만 아니라 염화나트륨의 반포화 용액, 혈장을 에테르로 처리하고 반복적인 동결에 의해 쉽게 침전됩니다. 피브리노겐은 열에 불안정하고 56도에서 완전히 응고됩니다.

피브리노겐이 없으면 피브린이 형성되지 않으며, 피브린이 없으면 출혈이 멈추지 않습니다. 이 단백질의 전이와 피브린 형성은 트롬빈(피브리노겐 → 중간 생성물 - 피브리노겐 B → 혈소판 응집 → 피브린)의 참여로 수행됩니다. 응고 인자 중합의 초기 단계는 역전될 수 있지만 피브린 안정화 효소(피브리나제)의 영향으로 안정화가 일어나고 역반응이 제거됩니다.

혈액 응고 반응에 참여하는 것은 피브리노겐의 주요 기능적 목적이지만 다른 유용한 특성도 가지고 있습니다. 예를 들어 임무를 수행하는 동안 혈관벽을 강화하고 작은 "수리"를 만들고 내피 세포에 부착하며 그리하여 사람의 삶의 과정에서 발생하는 작은 결함을 닫습니다.

실험실 지표로서의 혈장 단백질

실험실 조건에서 혈장 단백질의 농도를 결정하기 위해 혈장(항응고제가 포함된 시험관에 혈액을 채취)을 사용하거나 건조 용기에 수집된 혈청을 테스트할 수 있습니다. 혈청 단백질은 알려진 바와 같이 혈청에 없고 항응고제 없이 혈전을 형성하는 데 사용되는 피브리노겐을 제외하고 혈장 단백질과 다르지 않습니다. 주요 단백질은 다양한 병리학적 과정에서 혈액 내 디지털 값을 변경합니다.

혈청(혈장) 내 알부민 농도의 증가는 탈수 또는 고농도 알부민의 과도한 섭취(정맥 투여)로 인해 발생하는 드문 현상입니다. 알부민 수치의 감소는 간 기능 고갈, 신장 문제 또는 위장관 장애를 나타낼 수 있습니다.

단백질 분획의 증가 또는 감소는 여러 병리학적 과정의 특징입니다.예를 들어, 급성기 단백질 알파-1- 및 알파-2-글로불린은 그 값이 증가하면 호흡 기관(기관지, 폐)에 국한되어 배설 시스템(신장) 또는 심장 근육에 영향을 미치는 급성 염증 과정을 나타낼 수 있습니다. (심근 경색증).

다양한 상태의 진단에서 감마 글로불린(면역글로불린) 분획이 특별한 위치를 차지합니다. 항체를 결정하는 것은 전염병을 인식하는 것뿐만 아니라 그 단계를 구별하는 데도 도움이 됩니다. 독자는 별도의 섹션에서 다양한 단백질 값(단백질량)의 변화에 대한 자세한 정보를 찾을 수 있습니다.

피브리노겐 표준의 편차는 혈액 응고 시스템의 장애로 나타나므로 이 단백질은 혈액 응고 능력(응고 조영술, 지혈 조영술)의 가장 중요한 실험실 지표입니다.

인체에 중요한 다른 단백질의 경우, 혈청을 검사할 때 특정 기술을 사용하면 질병 진단에 흥미로운 거의 모든 단백질을 찾을 수 있습니다. 예를 들어, 검체 내 농도(베타글로불린, 급성기 단백질)를 계산하고 이를 "전달물질"로 간주할 뿐만 아니라(아마도 이것이 첫 번째 일이기는 하지만) 의사는 철의 단백질 결합 정도를 알 수 있습니다. 적혈구에서 방출되는 철분은 알려진 바와 같이 Fe 3+가 신체에 자유 상태로 존재할 때 뚜렷한 독성 효과를 나타 내기 때문입니다.

함량(급성기 단백질, 금속당단백질, 구리 수송체)을 결정하기 위한 혈청 연구는 코노발로프-윌슨병(간뇌 변성)과 같은 심각한 병리를 진단하는 데 도움이 됩니다.

따라서 혈장 (혈청)을 검사하면 중요한 단백질과 병리학 적 과정의 지표로 혈액 검사에 나타나는 단백질의 함량을 확인할 수 있습니다 (예 :).

혈장은 치료제이다

치료제로서의 혈장 제조는 지난 세기 30년대에 시작되었습니다. 이제 2일 이내에 형성된 원소가 자발적으로 침전되어 얻어지는 천연 플라즈마는 오랫동안 사용되지 않았습니다. 새로운 혈액 분리 방법(원심분리, 혈장분리술)이 오래된 방법을 대체했습니다. 수집 후 혈액은 원심분리되어 성분(혈장 + 형성된 요소)으로 분리됩니다. 이렇게 얻은 혈액의 액체 부분은 일반적으로 냉동 (신선 냉동 혈장)되며 간염, 특히 잠복기가 다소 긴 C 형 간염 감염을 피하기 위해 격리 보관을 위해 보내집니다. 이 생물학적 배지를 초저온에서 냉동하면 1년 이상 보관할 수 있으며 이후 약물(동결침전물, 알부민, 감마 글로불린, 피브리노겐, 트롬빈 등) 제조에 사용할 수 있습니다.

현재 수혈용 혈액의 액체 부분은 기증자의 건강에 가장 안전한 혈장 분리술을 통해 점점 더 많이 준비되고 있습니다. 원심분리 후 형성된 성분은 정맥 투여를 통해 반환되며, 헌혈자의 체내 혈장에서 손실된 단백질은 신체 자체의 기능을 방해하지 않고 빠르게 재생되어 생리적 정상으로 돌아갑니다.

많은 병리학적 상태에 대해 수혈되는 신선 냉동 혈장 외에도, 기증자가 특정 백신(예: 포도구균 톡소이드)으로 면역화한 후 얻은 면역 혈장이 치료제로 사용됩니다. 항포도상구균 항체의 역가가 높은 이러한 혈장은 항포도상구균 감마 글로불린(인간 항포도상구균 면역글로불린)을 제조하는 데에도 사용됩니다. 이 약물은 생산(단백질 분획)에 상당한 노동력과 물질이 필요하기 때문에 상당히 비쌉니다. 소송 비용. 그리고 그 원료는 혈장이다. 예방접종을 받은기증자.

화상 방지 플라즈마는 일종의 면역 환경입니다. 그러한 공포를 경험한 사람들의 혈액에는 처음에는 독성이 있지만 한 달 후에 화상 항독소(베타 및 감마 글로불린)가 검출되기 시작하여 급성 상황에서 "불운에 처한 친구"를 도울 수 있다는 것이 오랫동안 알려져 왔습니다. 화상 질환의 기간.

물론, 화상을 입은 사람들의 몸이 단백질 고갈을 경험하기 때문에 회복 기간 동안 혈액의 손실된 액체 부분이 기증자 혈장으로 보충된다는 사실에도 불구하고 그러한 치료법을 얻는 데는 특정 어려움이 수반됩니다. 하지만 기증자성인이어야 하고 건강해야 하며 혈장에는 특정 항체 역가(최소 1:16)가 있어야 합니다. 회복기 혈장의 면역 활성은 약 2년 동안 지속되며 회복 후 한 달 동안 회복기 기증자로부터 보상 없이 채취할 수 있습니다.

냉동침전제(cryoprecipitate)라고 불리는 지혈제는 혈우병 또는 기타 응고 병리를 앓고 있는 사람들을 위해 기증된 혈장에서 제조되며, 이는 항혈우병 인자(FVIII), 폰 빌레브란트 인자(VWF) 및 피브리나제(인자 XIII, FXIII)의 감소를 동반합니다. 활성 성분은 응고 인자 VIII입니다.

비디오: 혈장 수집 및 사용에 관한 정보

혈장 단백질의 산업 규모 분류

한편, 현대적인 조건에서 전체 혈장을 사용하는 것이 항상 정당화되는 것은 아닙니다. 더욱이 치료적 측면과 경제적 측면 모두에서 그렇습니다. 각 혈장 단백질은 고유한 물리화학적, 생물학적 특성을 가지고 있습니다. 그리고 모든 혈장이 아닌 특정 혈장 단백질이 필요한 사람에게 그러한 귀중한 제품을 무심코 주입하는 것은 의미가 없으며 게다가 물질적 측면에서도 비용이 많이 듭니다. 즉, 동일한 용량의 혈액 액체 부분을 성분으로 나누어 여러 환자에게 유익을 줄 수 있으며 별도의 약물이 필요한 한 환자가 아닙니다.

약물의 산업적 생산은 하버드 대학의 과학자들(1943)이 이러한 방향으로 개발한 이후 세계에서 인정받았습니다. 혈장 단백질의 분획은 Kohn 방법을 기반으로 하며, 그 핵심은 저온에서 에틸 알코올(첫 번째 단계의 농도 - 8%, 마지막 단계의 농도 - 40%)을 단계적으로 첨가하여 단백질 분획을 침전시키는 것입니다. 조건 (-3°С - 첫 번째 단계, -5°С - 마지막 단계) . 물론 이 방법은 여러 번 수정되었지만 지금도 (다른 수정으로) 전 세계에서 혈액 제제를 얻는 데 사용됩니다. 다음은 이에 대한 간단한 다이어그램입니다.

첫 번째 단계에서는 단백질이 침전됩니다. 피브리노겐(침전물 I) - 이 제품은 특수 가공 후 자체 이름으로 의료 네트워크에 전달되거나 "Fibrinostat"라고 불리는 출혈 중지 세트에 포함됩니다.
공정의 두 번째 단계는 상층액 II + III( 프로트롬빈, 베타 및 감마 글로불린) - 이 분획은 다음과 같은 약물 생산에 사용됩니다. 정상적인 인간 감마 글로불린또는 다음과 같은 구제 수단으로 출시될 예정입니다. 항포도상구균 감마 글로불린. 어쨌든, 2단계에서 얻은 상청액으로부터 다량의 항균 및 항바이러스 항체를 함유한 약물을 제조할 수 있으며;
퇴적물 V( 알부민+ 글로불린의 혼합물);
97 – 100% 알부민마지막 단계에서만 나오며 그 이후에는 의료기관에 도달할 때까지 알부민(5, 10, 20% 알부민)을 장기간 처리해야 합니다.

그러나 이것은 단지 간략한 도표일 뿐이며 이러한 생산에는 실제로 많은 시간이 소요되고 다양한 자격을 갖춘 수많은 인력의 참여가 필요합니다. 프로세스의 모든 단계에서 미래에 가장 가치 있는 의약품은 다양한 실험실(임상, 세균학, 분석)의 지속적인 통제를 받습니다. 왜냐하면 출구에서 혈액 제품의 모든 매개변수가 수혈 매체의 모든 특성을 엄격하게 준수해야 하기 때문입니다.

따라서 혈장은 혈액에서 신체의 정상적인 기능을 보장한다는 사실 외에도 건강 상태를 나타내는 중요한 진단 기준이 될 수도 있고 고유한 특성을 사용하여 다른 사람의 생명을 구할 수도 있습니다. 그리고 그것은 혈장에 관한 전부는 아닙니다. 나머지 질문에 대한 모든 답변은 VesselInfo 페이지에서 찾을 수 있기 때문에 모든 단백질, 매크로 및 미량 요소에 대한 완전한 설명을 제공하지 않았거나 기능을 철저하게 설명하지 않았습니다.

혈액생화학

질문 61

혈장에는 60~80g/l의 농도로 전체 신체 단백질의 7%가 포함되어 있습니다. 혈장 단백질은 많은 기능을 수행합니다. 그 중 하나는 단백질이 물을 결합하여 혈류에 유지하므로 삼투압을 유지하는 것입니다.

혈장 단백질은 혈액의 가장 중요한 완충 시스템을 형성하고 혈액 pH를 7.37 - 7.43 범위 내로 유지합니다.
알부민, 트랜스티레틴, 트랜스코르틴, 트랜스페린 및 일부 기타 단백질(표 14-2)은 수송 기능을 수행합니다.
혈장 단백질은 혈액 점도를 결정하므로 순환계의 혈역학에서 중요한 역할을 합니다.

혈장 단백질은 신체의 아미노산 저장고입니다.
면역글로불린, 혈액 응고 시스템의 단백질, α 1 항트립신 및 보체 시스템의 단백질은 보호 기능을 수행합니다.

셀룰로오스 아세테이트 또는 아가로스 겔에서 전기영동을 이용하면 혈장 단백질을 알부민(55-65%), α 1 -글로불린(2-4%), α 2 -글로불린(6-12%), β-글로불린( 8-12%) 및 γ-글로불린(12-22%)(그림 14-19).

단백질의 전기영동 분리를 위해 다른 매체를 사용하면 더 많은 수의 분획을 검출할 수 있습니다. 예를 들어, 폴리아크릴아미드 또는 전분 젤에서 전기 영동하는 동안 16-17개의 단백질 분획이 혈장에서 분리됩니다. 전기영동 분석법과 면역학적 분석법을 결합한 면역전기영동법을 사용하면 혈장 단백질을 30개 이상의 분획으로 분리할 수 있습니다. 대부분의 유청단백질은 간에서 합성되지만 일부는 다른 조직에서 생산됩니다. 예를 들어, γ-글로불린은 B 림프구에서 합성되고(섹션 4 참조), 펩타이드 호르몬은 주로 내분비선 세포에서 분비되며, 펩타이드 호르몬 에리스로포이에틴은 신장 세포에서 분비됩니다. 알부민, α 1 -항트립신, 합토글로빈, 트랜스페린, 세룰로플라스민, α 2 -마크로글로불린 및 면역글로불린과 같은 많은 혈장 단백질은 다형성을 특징으로 합니다(섹션 4 참조). 알부민을 제외한 거의 모든 혈장 단백질은 당단백질입니다. 올리고당은 세린이나 트레오닌의 수산기와 글리코시드 결합을 형성하거나 아스파라긴의 카르복실기와 상호작용하여 단백질에 부착됩니다. 대부분의 경우 올리고당의 말단 잔기는 갈락토스와 결합된 N-아세틸뉴라민산입니다. 혈관 내피 효소 뉴라미니다제는 이들 사이의 연결을 가수분해하고 갈락토스는 특정 간세포 수용체에 이용 가능해집니다. Eudiccytosis에 의해 "노화"된 단백질은 간세포로 들어가 파괴됩니다. 혈장 단백질의 T 1/2 범위는 몇 시간에서 몇 주까지입니다. 많은 질병에서 표준과 비교하여 전기 영동 중 단백질 분획의 분포 비율에 변화가 있습니다 (그림 14-20). 이러한 변화를 이상단백혈증이라고 부르지만, 이들의 해석은 종종 상대적인 진단 가치를 갖습니다. 예를 들어, 신증후군의 특징인 알부민, α 1 - 및 γ-글로불린의 감소와 α 2 - 및 β-글로불린의 증가는 단백질 손실을 동반하는 일부 다른 질병에서도 관찰됩니다. 체액성 면역이 감소함에 따라 γ-글로불린 분획의 감소는 면역글로불린의 주성분인 IgG 함량의 감소를 나타내지만 IgA 및 IgM의 변화 역학을 반영하지는 않습니다. 혈장 내 일부 단백질의 함량은 급성 염증 과정 및 기타 병리학적 상태(외상, 화상, 심근경색) 동안 급격히 증가할 수 있습니다. 이러한 단백질은 신체의 염증 반응 발달에 참여하므로 급성기 단백질이라고 합니다. 간세포에서 대부분의 급성기 단백질 합성의 주요 유도자는 단핵 식세포에서 방출되는 폴리펩티드 인터루킨-1입니다. 급성기 단백질에는 폐렴구균의 C-다당류, α 1-항트립신, 합토글로빈, 산성 당단백질, 피브리노겐과 상호작용하기 때문에 소위 C-반응성 단백질이 포함됩니다. C 반응성 단백질이 자극을 줄 수 있는 것으로 알려져 있습니다.

쌀. 14-19. 혈청 단백질의 전기영동도(A) 및 농도도(B).

쌀. 14-20. 혈청 단백질의 단백질도. a - 정상; b - 신증후군이 있는 경우; c - 저감마글로불린혈증이 있는 경우; d - 간경변증; d - α 1 -항트립신이 부족함; e - 미만성 고감마글로불린혈증이 있는 경우.

예를 들어 류마티스 관절염이 악화되는 동안 보체 시스템과 혈액 내 농도는 정상에 비해 30 배 증가할 수 있습니다. 혈장 단백질 α-항트립신은 염증의 급성 단계에서 방출된 일부 프로테아제를 비활성화할 수 있습니다.

알부민.혈액 내 알부민 농도는 40~50g/l입니다. 하루에 약 12g의 알부민이 간에서 합성되며, 이 단백질의 T 1/2은 약 20일이 소요됩니다. 알부민은 585개의 아미노산 잔기로 구성되어 있으며 17개의 이황화 결합을 갖고 있으며 분자량은 69kDa입니다. 알부민 분자에는 많은 디카르복실산 아미노산이 포함되어 있어 혈액 내 Ca 2+, Cu 2+ 및 Zn 2+ 양이온을 유지할 수 있습니다. 알부민의 약 40%는 혈액에, 나머지 60%는 세포간액에 함유되어 있지만, 혈장 내 농도는 세포간액보다 높습니다. 왜냐하면 세포간액의 부피가 혈장 부피의 4배이기 때문입니다.

상대적으로 낮은 분자량과 높은 농도로 인해 알부민은 혈장 삼투압의 최대 80%를 제공합니다. 저알부민혈증으로 인해 혈장의 삼투압이 감소합니다. 이는 혈관층과 세포간 공간 사이의 세포외액 분포의 불균형을 초래합니다. 임상적으로 이는 부종으로 나타납니다. 혈장량의 상대적 감소는 신장 혈류의 감소를 동반하며, 이는 레닌난지오텐신 알도스테론 시스템을 자극하여 혈액량의 회복을 보장합니다(섹션 11 참조). 그러나 Na +, 기타 양이온 및 물을 유지해야하는 알부민이 부족하면 물이 세포 간 공간으로 들어가 부종이 증가합니다.

저알부민혈증은 또한 간 질환(간경변)에서 알부민 합성 감소, 모세혈관 투과성 증가, 광범위한 화상이나 이화작용 상태(심각한 패혈증, 악성 신생물)로 인한 단백질 손실, 알부민뇨를 동반한 신증후군으로 인해 관찰될 수 있습니다. 금식. 느린 혈류를 특징으로 하는 순환 장애는 세포 간 공간으로의 알부민 흐름을 증가시키고 부종이 나타납니다. 모세혈관 투과성의 급격한 증가는 혈액량의 급격한 감소를 동반하며, 이로 인해 혈압이 저하되고 임상적으로는 쇼크로 나타납니다.

알부민은 가장 중요한 수송 단백질이다. 이는 유리 지방산(섹션 8 참조), 비포합 빌리루빈(섹션 13 참조), Ca 2+, Cu 2+, 트립토판, 티록신 및 트리요오드티로닌(섹션 11 참조)을 운반합니다. 많은 약물(아스피린, 디쿠마롤, 설폰아미드)이 혈액 내 알부민과 결합합니다. 저알부민혈증을 동반하는 질병을 치료할 때 이 사실을 고려해야 합니다. 왜냐하면 이러한 경우 혈액 내 유리 약물의 농도가 증가하기 때문입니다. 또한, 일부 약물은 알부민 분자의 결합 부위를 놓고 빌리루빈과 경쟁하거나 서로 경쟁할 수 있다는 점을 기억해야 합니다.

트랜스티레틴(프리알부민)은 티록신 결합 프리알부민이라고 합니다. 이것은 급성기 단백질입니다. 트랜스티레틴은 알부민 분획에 속하며 사합체 분자를 가지고 있습니다. 이는 하나의 결합 센터에 레티놀 결합 단백질을 부착하고 다른 결합 센터에는 최대 2개의 티록신과 트리요오드티로닌 분자를 부착할 수 있습니다.

표 14-2. 일부 혈장 단백질의 함량과 기능

영양(3리터의 혈장에는 200g의 단백질이 포함되어 있음)은 적절한 영양소 공급입니다.

수송 - 친수성 및 소수성 영역의 존재로 인해 단백질은 분자 및 지방 유사 물질과 결합하여 혈류를 통해 운반할 수 있습니다. 혈장 단백질은 혈장 칼슘의 2/3와 결합합니다.

혈장의 종양압은 대부분(80%) 알부민(분자량은 낮지만 글로불린보다 혈장 내 양이 더 많음)에 따라 달라집니다. 알부민 농도가 감소하면 세포간 공간에 H 2 O가 유지됩니다(간질 부종).

완충 기능 - 양쪽성 특성으로 인해 H + 또는 OH -를 결합하여 일정한 혈액 pH를 유지합니다.

혈액 손실 예방은 혈장에 피브리노겐이 존재하기 때문입니다. 피브리노겐 용액의 높은 점도는 분자가 "구슬의 끈" 형태로 응고를 형성하는 특성 때문입니다. 혈장 단백질이 참여하는 일련의 지혈 반응은 혈장에 용해된 피브리노겐이 피브린 분자 네트워크로 변형되어 혈전(혈전)을 형성하는 것으로 끝납니다. 피브린 분자는 길쭉한 모양(길이/너비 비율 – 17:1)을 가지고 있습니다.

개별 단백질 분획의 특성 및 기능.

혈장 알부민은 혈장 콜로이드-삼투압(종양압)의 80%를 결정합니다. 이는 전체 혈장 단백질(35-45g/l)의 60%를 차지합니다.

알부민은 저분자량 화합물이므로 혈액 내에서 운반되는 많은 물질의 운반체 역할을 하는 데 매우 적합합니다. 알부민 결합: 빌리루빈, 유로빌린, 지방산, 담즙염, 페니실린, 설파메딘, 수은.

염증 과정과 간 및 신장 손상 중에 알부민의 양이 감소합니다.

글로불린.

a 1 – 글로불린, 그렇지 않으면 당단백질이라고 합니다. 혈장 포도당 총량의 2/3는 당단백질의 일부로 결합된 형태로 존재합니다. 당단백질의 하위 부분에는 탄수화물 함유 단백질 그룹인 프로테오글리칸(점액단백질)이 포함됩니다.

a 2-글로불린은 프로테오글리칸 또는 구리 함유 단백질인 세룰로플라스민으로 혈장에 포함된 모든 구리의 90%와 결합합니다.

b-글로불린은 지질과 다당류의 단백질 운반체입니다. 그들은 수불용성 지방과 지질을 용액에 담아 혈액 내 수송을 보장합니다.

g - 글로불린. 이것은 면역글로불린이라고도 불리는 보호 및 중화 기능을 수행하는 이종 단백질 그룹입니다. g-글로불린의 크기와 구성은 상당히 다양합니다. 모든 질병, 특히 염증성 질병에서 혈장 내 g-글로불린 함량이 증가합니다. G-글로불린에는 혈액 응집소인 항A와 항B가 포함됩니다.

적혈구

가장 많은 혈액 구성 요소는 적혈구(적혈구)입니다. 남성의 경우 – 1 µl당 4 - 5백만; 여성의 경우 원칙적으로 1μl당 450만개를 초과하지 않습니다. 임신 중에는 적혈구 수가 1μl당 3.5~300만개까지 감소할 수 있습니다.

일반적으로 적혈구 수는 약간의 변동이 있습니다.

다양한 질병에서 적혈구 수가 감소할 수 있습니다(“적혈구감소증”). 이것은 종종 빈혈이나 빈혈을 동반합니다.

적혈구 수가 증가하는 것을 "적혈구증가증"이라고 합니다.

인간의 적혈구는 양면이 오목한 디스크처럼 생긴 무핵의 편평한 세포입니다. 가장자리의 두께는 2μm입니다.

원반의 표면은 같은 부피의 몸체 표면보다 1.7배 크지만 모양은 구형입니다. 결과적으로 이 형태는 다양한 물질의 운송을 보장합니다. 이 모양은 혈전이 형성되는 동안 적혈구가 피브린 네트워크에 부착될 수 있도록 합니다. 그러나 가장 큰 장점은 이 형태가 모세혈관을 통한 적혈구의 통과를 보장한다는 것입니다. 이 경우 적혈구는 가운데 좁은 부분에서 뒤틀려 넓은 쪽의 내용물이 중앙으로 흐르게 되어 적혈구가 좁은 모세혈관으로 들어가게 됩니다.

세포를 통과하는 튜브 및 미세필라멘트 형태의 세포골격은 적혈구에 없기 때문에 탄력성과 변형성(모세혈관을 통과하는 데 필요한 특성)을 제공합니다.

가격-존스 곡선– 직경에 따른 적혈구의 분포입니다. 적혈구 직경의 분포는 일반적으로 정규 분포 곡선과 일치합니다.

Normocyte - 성인의 적혈구 평균 직경은 7.5 마이크론입니다. (7.5~8.3μm).

대적혈구 – 적혈구의 직경은 8~12 마이크론입니다. 대적혈구증은 곡선이 오른쪽으로 이동할 때 관찰됩니다.

소세포(Microcytes) - 적혈구 직경이 6미크론 미만인 경우 - 곡선이 왼쪽으로 이동합니다. 수명이 단축된 왜소적혈구가 검출됩니다.

프라이스존스 곡선의 평평한 모양은 소세포와 거대세포의 수가 모두 증가했음을 나타냅니다. 이 현상을 이형성증.

적혈구는 가역적 변형, 즉 가소성을 갖고 있습니다.

나이가 들수록 적혈구의 가소성은 감소합니다.

가장 잘 알려진 병리학적 변형 형태의 적혈구는 구상적혈구(둥근 모양의 적혈구)와 낫 모양의 적혈구(SCR)입니다.

다형성적혈구증- 다양하고 특이한 모양의 적혈구가 나타나는 상태.

적혈구의 기능: 수송, 보호, 조절.

수송 기능: O 2 및 CO 2, 아미노산, 폴리펩티드, 단백질, 탄수화물, 효소, 호르몬, 지방, 콜레스테롤, 생물학적 활성 물질, 미량 원소 등을 수송합니다.

보호 기능: 특정 및 비특이적 면역에 역할을 하며 혈관-혈소판 지혈, 혈액 응고 및 섬유소 용해에 참여합니다.

조절 기능: 헤모글로빈 덕분에 혈액 pH, 혈장의 이온 구성 및 물 대사를 조절합니다.

적혈구는 모세혈관의 동맥말단으로 침투하여 그 안에 용해된 물과 O2를 포기하고 부피가 감소하며, 모세혈관의 정맥말단으로 이동할 때 조직에서 나오는 물, CO2, 대사산물을 흡수하여 증가한다. 볼륨.

혈장의 상대적 불변성을 유지하는 데 도움이 됩니다. 예를 들어, 혈장 내 단백질 농도가 증가하면 적혈구가 이를 적극적으로 흡수합니다. 혈장의 단백질 함량이 감소하면 적혈구는 이를 혈장으로 방출합니다.

적혈구는 적혈구 생성의 조절자이기 때문입니다. 여기에는 적혈구가 파괴될 때 골수로 들어가 적혈구 형성을 촉진하는 적혈구 생성 인자가 포함되어 있습니다.

적혈구 생성은 적혈구가 형성되는 과정입니다.

적혈구는 조혈 조직에서 형성됩니다.

배아의 난황낭에서

태아의 간과 비장에

성인의 편평골의 적색 골수에 존재합니다.

모든 혈액 세포의 공통 전구체는 모든 조혈 기관에서 발견되는 만능(다능성) 줄기 세포입니다.

적혈구 생성의 다음 단계에서는 한 가지 유형의 혈액 세포(적혈구, 단핵구, 과립구, 혈소판 또는 림프구)만 발생할 수 있는 전용 전구체가 형성됩니다.

표 세포 → 호염기성 전적혈구 → 적혈구(대아세포) → 정상아세포 → 망상적혈구 II, III, IV → 적혈구.

유핵이 없는 젊은 적혈구는 소위 망상적혈구 형태로 골수를 떠납니다. 적혈구와 달리 망상적혈구는 세포 구조의 요소를 유지합니다. 망상적혈구의 수는 적혈구 생성 상태에 대한 중요한 정보입니다. 일반적으로 망상적혈구의 수는 전체 적혈구 수의 0.5~2%입니다. 적혈구 생성이 가속화되면 망상적혈구 수가 증가하고, 적혈구 생성이 느려지면 감소합니다. 적혈구 파괴가 증가하면 망상적혈구 수가 50%를 초과할 수 있습니다. 망상적혈구가 젊은 적혈구(정상세포)로 전환되는 데는 35~45시간이 걸립니다.

성숙한 적혈구는 80~120일 동안 혈액 내에서 순환한 후 주로 골수의 망상내피계 세포인 대식세포("적혈구식작용")에 의해 식균됩니다. 생성된 파괴 생성물, 주로 철은 새로운 적혈구를 만드는 데 사용됩니다. Castle은 순환 혈액, 혈액 저장소 및 골수에 있는 적혈구의 전체 질량을 지칭하기 위해 "에리스론"이라는 개념을 도입했습니다.

신체의 모든 조직은 또한 적혈구를 파괴할 수 있습니다(“타박상”이 사라짐).

24시간마다 전체 적혈구 수(25·10·12개)의 약 0.8%가 재생됩니다. 1분 안에 60 · 10 6 개의 적혈구가 형성됩니다.

적혈구 생성 속도가 몇 배로 증가합니다.

혈액 손실의 경우

O 2 부분압이 감소하면

적혈구 생성을 촉진하는 물질 인 에리스로포이에틴의 영향을받습니다.

에리스로포이에틴의 합성 장소는 신장, 간, 눈물, 골수입니다. 에리스로포이에틴은 분화를 자극하고 골수에서 적혈구 전구체의 증식을 가속화합니다.

에리스로포이에틴의 효과는 안드로겐, 티록신 및 성장 호르몬에 의해 강화됩니다.

안드로겐은 적혈구 생성을 강화하고 에스트로겐은 적혈구 생성을 억제합니다.

적혈구의 삼투압 특성.

적혈구를 저장성 용액에 넣으면 용혈이 발생합니다. 이는 적혈구 막이 파열되고 헤모글로빈이 혈장으로 방출되어 혈액이 바니시 색상을 얻습니다. 건강한 사람의 용혈 최소 한계는 0.42 - 0.48% NaCl을 함유한 용액에 해당합니다. 최대 저항 한계는 0.28 - 0.34% NaCl입니다.

용혈의 원인으로는 화학작용제(클로로포름, 에테르 등), 일부 뱀의 독(생물학적 용혈), 저온 및 고온 노출(열용혈), 수혈된 혈액의 부적합성(면역용혈), 기계적 효과 등이 있을 수도 있습니다. .

적혈구 침강 속도(ESR).

혈액은 적혈구의 현탁 또는 현탁을 제공합니다. 혈장 내 적혈구의 현탁 상태는 표면의 친수성 특성과 적혈구가 서로 밀어내는 음전하에 의해 유지됩니다. 감소하면 음성 적혈구가 서로 충돌하여 소위 "동전 기둥"을 형성합니다.

파레우스(Farreus)는 구연산 나트륨(혈액 응고 방지)을 첨가한 후 혈액을 시험관에 넣었더니 혈액이 두 층으로 나누어져 있음을 발견했습니다. 맨 아래 레이어는 형성된 요소를 나타냅니다.

적혈구 침강 속도에 영향을 미치는 주요 이유:

적혈구 표면의 음전하량

혈장 단백질의 양전하의 크기와 그 특성

감염성, 염증성 및 종양학 질환.

ESR의 값은 적혈구의 특성보다 혈장의 특성에 더 크게 좌우됩니다. 예를 들어, 남성의 정상 적혈구를 임산부의 혈장에 주입하면 남성의 적혈구는 임신 중 여성의 적혈구와 동일한 속도로 안정됩니다.

ESR – 신생아 – 1-2mm/h; 남성의 경우 - 6~12mm/h; 여성의 경우 - 8-15mm/h; 노인의 경우 – 15-20mm/h.

ESR은 예를 들어 임신 중에 피브리노겐 농도가 증가하면 증가합니다. 염증성, 감염성 및 종양성 질환의 경우; 뿐만 아니라 적혈구 수가 감소합니다. 1세 이상 어린이의 ESR 감소는 불리한 징후로 간주됩니다.

헤모글로빈 및 그 화합물.

적혈구의 주요 기능은 구성에 헤모글로빈이 존재하는지에 따라 결정됩니다. 분자량은 68800입니다. 헤모글로빈은 단백질 부분(글로빈)과 철 함유 부분(헴)이 1:4(글로빈 분자당 4개의 헴 분자가 있음)로 구성됩니다.

헴은 포르피린 분자로 구성되며, 그 중심에는 O 2를 부착할 수 있는 Fe 2+ 이온이 있습니다.

헤모글로빈의 단백질 부분의 구조는 동일하지 않습니다. 헤모글로빈의 단백질 부분은 여러 분수로 나눌 수 있습니다. 분수 - 성인의 경우 95-98%; 그리고 분수 2 – 2-3%; F 부분 – 1-2%.

F분획은 태아에 포함된 태아 헤모글로빈입니다. 태아 헤모글로빈은 헤모글로빈 A보다 O 2 에 대한 친화력이 더 큽니다. 아이가 태어날 때쯤에는 70~90%를 차지합니다. 이는 태아 조직이 상대적으로 낮은 O 2 전압에서 저산소증을 경험하지 않도록 해줍니다.

헤모글로빈은 O 2, CO 2 및 CO와 화합물을 형성하는 능력이 있습니다.

O 2 함유 헤모글로빈(피에 연한 붉은색을 부여함) - 산소헤모글로빈(HHbO 2)이라고 함.

O 2를 포기한 헤모글로빈을 환원 또는 환원(HHb)이라고 합니다.

CO 2 가 포함된 헤모글로빈은 카르보헤모글로빈(HHbCO 2)(흑혈)이라고 하며 전체 CO 2 의 10-20%가 혈액을 통해 운반됩니다.

헤모글로빈은 CO와 강한 카르복시헤모글로빈(HhbCO) 결합을 형성하며, CO에 대한 헤모글로빈의 친화력은 O2에 대한 친화력보다 높습니다.

순수한 O 2 를 흡입하면 일산화탄소헤모글로빈의 분해 속도가 증가합니다.

강력한 산화제(페로시안화물, 베르톨레 염, 과산화수소)는 Fe 2+의 전하를 Fe 3+로 변경합니다. 산화된 헤모글로빈 METHHEMOGLOBIN은 O 2와 강한 화합물로 나타납니다. O2 수송이 중단되어 인간과 사망에 심각한 결과를 초래합니다.

적혈구가 파괴되면 담즙의 구성 성분 중 하나인 헤모글로빈이 방출되어 빌리루빈이 형성됩니다.

컬러 인덱스(파브 지수 Fi).

평균 1개의 적혈구가 헤모글로빈으로 포화된 정도를 나타내는 상대값입니다. 166.7g/l에 해당하는 값은 100% 헤모글로빈으로 간주되고 5 * 10 12 는 100% 적혈구로 간주됩니다. 사람의 헤모글로빈과 적혈구가 100%이면 색 지수는 1입니다.

CP = Hb (g/l) * 3 / (적혈구 수의 처음 세 자리) 공식으로 계산됩니다.

정상 범위는 0.85~1.15(정상색소성 적혈구)입니다. 0.85 미만인 경우 – 저색소성 적혈구. 1.15 이상인 경우 - 농색성. 이 경우 적혈구의 부피가 증가하여 더 높은 농도의 헤모글로빈을 함유할 수 있습니다. 이는 적혈구가 헤모글로빈으로 과포화되어 있다는 잘못된 인상을 줍니다.

저색소증과 과다색소증은 빈혈에서 발생합니다.

빈혈증.

빈혈(무혈)은 적혈구 수의 감소, 적혈구의 헤모글로빈 함량 감소, 또는 두 가지 모두와 관련된 산소 운반 능력의 감소입니다.

철분 결핍 빈혈은 음식에 철분이 부족하고 (어린이의 경우) 소화관에서 철분 흡수가 손상되고 만성 혈액 손실 (소화성 궤양, 종양, 대장염, 기생충 감염 등)이 발생하여 발생합니다. 헤모글로빈 함량이 감소된 작은 적혈구가 혈액에 형성됩니다.

거대아구성 빈혈은 혈액과 골수에 비대해진 적혈구(거대적혈구)와 거대적혈구(거대아세포)의 미성숙 전구체가 존재하는 것입니다. 적혈구의 성숙을 촉진하는 물질(비타민 B12)이 부족할 때 발생합니다. 적혈구의 성숙이 지연됩니다.

용혈성 빈혈은 적혈구의 취약성 증가와 관련이 있으며, 이로 인해 용혈이 증가합니다. 원인은 선천적 형태의 구상 적혈구증, 겸상 적혈구 빈혈 및 지중해 빈혈입니다. 이 범주에는 말라리아와 Rh 부적합으로 인해 발생하는 빈혈도 포함됩니다.

재생 불량성 빈혈과 범혈구 감소증은 골수 조혈을 억제합니다. 적혈구 생성이 억제됩니다. 원인은 유전적 형태 및/또는 전리 방사선에 의한 골수 손상입니다.

6.3. 백혈구

백혈구(백혈구)는 다양한 모양과 크기로 구성되어 있습니다. 그들은 두 개의 큰 그룹으로 나뉩니다:

과립성(과립구): 호중구, 호산구, 호염기구

비과립성(무과립구): 림프구, 단핵구.

과립구는 염료로 염색하는 능력에서 이름을 얻었습니다. 호산구는 에오신(산성 염료)으로 염색되고 호염기구는 헤마톡실린(알칼리성 염료)으로 염색되며 호중구는 둘 다로 염색됩니다.

일반적으로 성인의 백혈구 수는 1mm3당 4.5~8.5천개입니다. 백혈구의 수가 증가한 것을 – 백혈구 증가증. 감소 – 백혈구감소증.

백혈구 감소증은 병리학에서만 발생합니다. 특히 골수 손상(급성 백혈병, 방사선병)의 경우 심각합니다. 동시에 백혈구 수가 감소할 뿐만 아니라 기능적 활동도 변화합니다. 특정 및 비특이적 보호 및 관련 질병(종종 본질적으로 전염성)에 장애가 있습니다.

백혈구 증가증은 생리학적, 병리학적일 수 있습니다. 생리적 백혈구 증가증: 음식; 근원성; 감정적인; 임신 중.

식이 백혈구 증가증. 식후에 발생하며(1μl당 1~3,000 증가) 생리적 기준을 거의 벗어나지 않습니다. 소장의 점막하층에는 많은 수의 백혈구가 축적됩니다. 여기서 그들은 보호 기능을 수행하여 외부 물질이 혈액과 림프에 들어가는 것을 방지합니다.

재분배의 성격을 갖고 있습니다. 이는 혈액 저장소에서 백혈구가 혈류로 유입되어 보장됩니다.

근원성 백혈구 증가증. 무거운 근육 운동을 수행한 후 관찰됩니다. 백혈구 수가 3~5배 증가할 수 있습니다. 백혈구가 근육에 축적됩니다. 이는 재분배적이며 본질적으로 참입니다. 이 백혈구 증가증으로 골수 조혈이 증가합니다.

정서적 백혈구 증가증(고통스러운 자극과 마찬가지로)은 본질적으로 재분배적입니다. 높은 수준에 도달하는 경우는 거의 없습니다.

임신 중 백혈구 증가증. 자궁의 점막하층에 축적됩니다. 이 백혈구 증가증은 본질적으로 주로 국소적입니다. 이 백혈구 증가증은 감염을 예방하고 자궁의 수축 기능을 자극합니다.

백혈구 공식(백혈구 조영술).

성숙한 형태와 젊은 형태의 백혈구가 혈액에서 발견될 수 있습니다. 일반적으로 가장 큰 그룹에서 감지하기가 가장 쉽습니다. 호중구에서. 어린 호중구(골수구)는 다소 큰 콩 모양의 핵을 가지고 있습니다. 띠핵(Band Nuclear) - 별도의 부분으로 나누어지지 않은 핵. 성숙한 또는 분할된 핵은 2-3개의 부분으로 나누어진 핵을 가지고 있습니다. 세그먼트가 많을수록 호중구의 나이가 늘어납니다.

젊은 호중구와 띠 호중구 수가 증가하면 혈액이 젊어지는 것을 나타냅니다. 이는 백혈구 공식이 왼쪽으로 이동하는 것입니다 (백혈병, 백혈병, 감염, 염증). 이 세포 수의 감소는 혈액의 노화를 나타냅니다. 이는 백혈구 공식이 오른쪽으로 이동하는 것입니다.

호중구.

이들은 골수에서 성숙하고 3~5일 동안 그곳에 머물면서 과립구의 골수 예비군을 형성합니다. 그들은 아메바 운동과 골수와 모세혈관 단백질을 용해할 수 있는 단백질 분해 효소의 방출로 인해 혈관층으로 들어갑니다.

호중구는 순환하는 혈액에서 8시간에서 2일 동안 산다. 일반적으로 다음과 같이 나뉩니다. 1) 자유롭게 순환합니다. 2) 선박에서 한계 위치를 차지합니다. 이들 그룹 사이에는 역동적인 균형과 지속적인 교환이 있습니다. 저것. 혈관층에는 흐르는 혈액에서 검출되는 호중구보다 약 2배 더 많은 호중구가 있습니다.

호중구의 파괴는 혈관층 외부에서 발생한다고 가정됩니다. 모든 백혈구는 조직으로 들어가 죽습니다. 그들은 식세포 기능을 가지고 있습니다. 박테리아와 조직 파괴 제품을 흡수합니다.

1968년에 세포독성 효과, 즉 살해가 발견되었습니다. IgG가 있고 보체가 있는 경우 표적 세포에 접근하지만 식세포작용은 하지 않지만 활성 산소종(과산화수소, 차아염소산 등)의 방출로 인해 멀리서 손상을 입힙니다.

세포의 유사분열 활동을 강화하고, 복구 과정을 가속화하고, 조혈을 자극하고 피브린 응고의 용해를 촉진하는 제품이 분리됩니다.

임상에서는 호중구의 양뿐만 아니라 기능적 활성도 연구하는 것이 필요합니다. 호중구의 기능저하는 면역결핍의 변형입니다. 호중구의 이동 능력과 살균 활동이 감소하여 나타납니다.

호염기구.

혈액에는 호염기구가 거의 없지만(1μl당 40~60개), 혈관벽을 포함한 다양한 조직에는 "조직 호염기구" 또는 비만세포가 포함되어 있습니다.

생물학적 활성 물질의 흡수, 합성, 축적 및 방출.

히스타민 – 조직 투과성을 증가시키고 혈관을 확장하며 혈액 응고를 강화하고 고농도에서는 염증을 유발합니다.

헤파린은 히스타민 길항제입니다. 항응고제(혈액 응고 방지). 섬유소분해(섬유소 파괴), 많은 리소좀 효소, 히스타미나제(히스타민 파괴)를 억제합니다.

히알루론산(혈관벽의 투과성에 영향을 미침)

혈소판 활성화 인자.

트롬복산(혈소판 응집 촉진).

아라키돈산 유도체는 알레르기 반응(기관지 천식, 두드러기, 약물병)에서 중요한 역할을 합니다.

호염기구의 수는 백혈병, 스트레스 상황 및 염증 중에 약간 증가합니다.

다양한 형태의 호염기구의 분리 및 그 안에 있는 다양한 생물학적 활성 물질의 확인과 관련하여 동의어가 있습니다 - 헤파리노사이트, 히스타민사이트, 비만 세포 등.

호염기구의 길항제는 호산구와 대식세포입니다.

호산구.

호산구가 혈류에 머무르는 기간은 몇 시간을 초과하지 않으며 그 후 조직에 침투하여 파괴됩니다.

조직에서 호산구는 히스타민이 포함되어 있는 기관(위, 소장, 폐의 점막 및 점막하층)에 축적됩니다. 호산구는 히스타미나제 효소를 사용하여 히스타민을 흡수하고 파괴합니다. 또한 호염기구가 분비하는 헤파린과 식세포 과립을 비활성화할 수 있습니다. 이러한 특성은 즉각적인 과민 반응을 줄이는 데 호산구가 참여하는 것과 관련이 있습니다.

식세포 활동이 뚜렷합니다. 구균은 특히 집중적으로 식균됩니다.

기생충, 알 및 유충(구충제 면역)과의 싸움에서 호산구의 역할은 매우 중요합니다. 활성화된 호산구가 유충과 접촉하면 탈과립화되고 유충 표면에 다량의 단백질과 효소(예: 퍼옥시다제)가 방출되어 유충이 파괴됩니다.

호산구는 항원과 결합하여 혈관층으로 들어가는 것을 방지할 수 있습니다.

호산구에는 칼레크레인-키닌 시스템의 구성 요소를 활성화하고 혈액 응고에 영향을 미치는 양이온성 단백질이 포함되어 있습니다.

심각한 감염에서는 호산구 수가 감소합니다. 때로는 전혀 감지되지 않는 경우도 있습니다(혈소판감소증).

단핵구:

이들은 최대 70시간 동안 혈액 내를 순환한 후 조직으로 이동하여 광범위한 조직 대식세포 계열을 형성합니다.

그들은 매우 활동적인 식세포이며 세포 독성 효과가 있습니다. 중요한 효소를 함유한 리소좀 장치가 개발되었습니다.

외부 원형질막에는 면역글로불린, 보체 단편 및 림프구 매개체(림포카인)를 "인식"하는 수용체를 포함하여 수많은 수용체가 포함되어 있습니다. 이로 인해 대식세포는 세포의 비특이적 면역 역할뿐만 아니라 특정 면역의 조절에도 참여한다. 그들은 항원을 인식하고 이를 면역원성 형태로 변환하고 생물학적 활성 화합물(림프구에 작용하는 모노카인)을 형성합니다.

림프구.

다른 백혈구와 마찬가지로 림프구도 골수에서 형성된 후 혈관층으로 들어갑니다. 일부 림프구는 흉선에서 "특수화"되어 T-림프구(흉선 의존성)로 변합니다.

또 다른 개체군은 B 림프구(버사 - 조류)입니다. 인간과 포유류의 경우 골수 또는 소장을 따라 위치한 림프 상피 형성 시스템(림프 또는 페이어 패치)에서 형성됩니다.

T 림프구:

킬러 T 세포(킬러) - 표적 세포의 용해(파괴)를 수행합니다.

T-헬퍼(도우미) – 세포 면역을 강화합니다.

T-T - 도우미 - 세포 면역력을 향상시킵니다.

T-B - 도우미 - 체액성 면역력을 강화합니다.

T-증폭기 – 림프구의 기능적 활동을 향상시킵니다.

억제 T 세포 – 면역 반응을 방해합니다.

T-T 억제제 – 세포 면역을 억제합니다.

T-B 억제제 – 체액성 면역을 억제합니다.

T - 역억제제 - T-억제제의 작용을 방해하여 면역 반응을 향상시킵니다.

T - 이전에 활성화된 항원에 대한 정보를 저장하고 더 짧은 시간에 발생하는 2차 면역 반응을 조절하는 면역 기억 세포입니다.

Td 림프구(분화). 그들은 조혈 줄기 세포의 기능, 골수의 적혈구, 혈소판 및 백혈구 새싹의 비율을 조절합니다.

B 림프구.

대부분의 B 림프구는 항원과 사이토카인의 작용에 반응하여 형질 세포로 변하고 항체(항체 생산자)를 생성합니다.

또한 B 림프구 중에는 다음이 있습니다.

킬러 B 세포(킬러 T 세포와 동일한 기능)

B-헬퍼 – Td-림프구와 T-억제자의 효과를 강화합니다.

B-억제제 - 항체 생산자의 증식을 억제합니다.

T-림프구와 B-림프구는 없습니다. - 0-림프구(T-림프구와 B-림프구의 전구체).

일부 연구자들은 NK 림프구(자연살해세포)를 0-림프구로 포함합니다.

T-림프구와 B-림프구 모두의 마커(이중 세포)를 갖고 있으며 둘 다 대체할 수 있는 세포가 있습니다.

세포독성 효과:

그들은 외부 세포막에 구멍을 뚫을 수 있는 단백질을 분비합니다. 여기에는 형성된 구멍을 통해 외부 세포에 침투하여 이를 파괴하는 단백질 분해 효소(세포용해소)가 포함되어 있습니다.

면역

면역이란 외부 유전 정보의 징후를 지닌 생체 및 물질로부터 신체를 보호하는 방법입니다.

한편으로 면역학적 조절은 대부분의 과정이 체액 매개자의 직접적인 참여로 수행되기 때문에 체액 조절의 필수적인 부분입니다. 그러나 면역 조절은 종종 본질적으로 표적화되므로 신경 조절과 유사합니다. 림프구와 단핵구 및 면역 반응에 참여하는 다른 세포는 체액 전달 물질을 표적 기관에 직접 전달합니다. 그러므로 면역학적 조절을 면역학적 조절이라고 한다. 세포 체액.

면역 체계는 모든 유형의 백혈구뿐만 아니라 백혈구가 발생하는 기관(골수, 흉선, 비장, 림프절)으로 대표됩니다.

비특이적 면역과 특정 면역이 있습니다.

1. 비특이적 – 모든 이물질(항원)에 대한 것입니다. 체액성-살균 물질 생산의 형태로 나타납니다. 및 세포 – 식균작용, 세포독성 효과(1968...)

식균 작용은 호중구, 호산구, 단핵구, 대 식세포에 내재되어 있습니다. 세포독성 효과는 림프구에도 영향을 미칩니다.

2. 특정 – 특정 이물질에 대한 것입니다. 또한 체액 성 - B 림프구와 형질 세포 및 세포에 의한 항체 생산 - T 림프구의 참여.

면역 반응 동안 체액성 면역과 세포성 면역의 메커니즘은 일반적으로 작동하지만 정도는 다양합니다(홍역에서는 체액성 반응이 우세하고, 접촉 알레르기에서는 세포성 반응이 우세합니다).

주제 1. 혈장의 단백질 및 비단백질 성분의 생물학적 역할.

주제의 실질적인 중요성.혈액은 생화학 연구에서 가장 중요하고 접근하기 쉬운 대상입니다. 가장 많이 연구된 혈액 성분은 헤모글로빈, 알부민, 면역글로불린 및 다양한 응고 인자입니다. 혈장 단백질 수준의 변화는 다양한 질병에서 관찰됩니다. 이러한 변화는 전기영동으로 감지할 수 있습니다. 일부 병리학적 상태에 대한 중요한 진단 징후는 특정 혈장 효소의 활성 증가입니다. 혈장의 비단백질 성분(포도당, 요소, 콜레스테롤, 빌리루빈 등)의 함량 측정도 질병 진단에 사용됩니다.

수업의 목적.이 주제를 공부한 후 학생은 혈장을 구성하는 다양한 단백질 그룹, 비단백질 질소 성분(잔류 질소), 무질소 유기 화합물 및 미네랄의 구성과 생물학적 역할을 알아야 합니다. 이론적, 실무적 문제를 해결할 때 습득한 지식을 적용할 수 있습니다.

지식의 초기 수준.

아미노산과 단백질, 지방산과 지질, 단당류와 다당류의 구조와 생물학적 기능.
중요한 과정에 미네랄이 참여합니다.
생물학적 거대분자의 산-염기 특성.
생물학적 거대분자의 친수성 및 소수성 특성.
효소 활성 조절 메커니즘.

일반적 특성.

피- 폐쇄된 혈관계에서 순환하는 액체 이동 조직으로, 다양한 화학물질을 장기와 조직으로 운반하며, 다양한 세포에서 일어나는 대사 과정을 통합합니다.

피는 다음과 같이 이루어져 있다 혈장 그리고 모양의 요소 (적혈구, 백혈구 및 혈소판). 혈청 피브리노겐이 없는 혈장과 다릅니다. 혈장의 90%는 물이고, 10%는 단백질, 비단백질 질소 성분(잔류 질소), 무질소 유기 성분 및 미네랄을 포함하는 건조 잔류물입니다.

혈장 단백질.

혈장에는 기원과 기능이 다른 복잡한 다성분(100개 이상) 단백질 혼합물이 포함되어 있습니다. 대부분의 혈장 단백질은 간에서 합성됩니다. 면역글로불린 및 면역능력 세포에 의한 기타 여러 보호 단백질.

1.2.1. 단백질 분획.혈장 단백질을 염석 처리하여 알부민과 글로불린 분획을 분리할 수 있습니다. 일반적으로 이러한 분수의 비율은 1.5 – 2.5입니다. 종이 전기영동 방법을 사용하면 알부민, α 1 -, α 2 -, β- 및 γ-글로불린의 5가지 단백질 분획(이동 속도가 높은 순서대로)을 식별할 수 있습니다. 더 미세한 분획 방법을 사용하면 알부민을 제외한 모든 범위의 단백질을 각 분획에서 분리할 수 있습니다(혈청의 단백질 분획의 함량 및 구성, 그림 1 참조).

그림 1.혈청 단백질의 전기영동도 및 단백질 분획의 구성.

알부민– 분자량이 약 70,000 Da인 단백질. 친수성과 혈장 내 높은 함량으로 인해 콜로이드-삼투성(종양성) 혈압을 유지하고 혈액과 조직 사이의 체액 교환을 조절하는 데 중요한 역할을 합니다. 그들은 수송 기능을 수행합니다: 유리 지방산, 담즙 색소, 스테로이드 호르몬, Ca 2+ 이온 및 많은 약물을 수송합니다. 알부민은 또한 풍부하고 신속하게 이용 가능한 아미노산 공급원 역할을 합니다.

α 1 -글로불린:

산 α 1 -당단백질(오로소뮤코이드) – 최대 40%의 탄수화물을 함유하고 있으며 등전점은 산성 환경(2.7)에 있습니다. 이 단백질의 기능은 완전히 확립되지 않았습니다. 염증 과정의 초기 단계에서 오로소뮤코이드는 염증 부위에서 콜라겐 섬유의 형성을 촉진하는 것으로 알려져 있습니다(Ya. Musil, 1985).
α 1 -항트립신 – 다양한 프로테아제(트립신, 키모트립신, 칼리크레인, 플라스민)의 억제제. 혈액 내 α 1 -항트립신 함량의 선천적 감소는 기관지폐 질환의 소인이 될 수 있습니다. 왜냐하면 폐 조직의 탄력 섬유는 단백질 분해 효소의 작용에 특히 민감하기 때문입니다.
레티놀 결합 단백질 지용성 비타민 A를 운반합니다.
티록신 결합 단백질 – 요오드 함유 갑상선 호르몬을 결합하고 운반합니다.
트랜스코르틴 – 글루코코르티코이드 호르몬(코티솔, 코르티코스테론)을 결합하고 운반합니다.

α 2 -글로불린:

합토글로빈 (25% α 2 -글로불린) - 적혈구의 혈관 내 용혈의 결과로 혈장에 나타나는 헤모글로빈과 안정한 복합체를 형성합니다. 합토글로빈-헤모글로빈 복합체는 RES 세포에 의해 흡수되며, 여기서 헴과 단백질 사슬이 분해되고 철은 헤모글로빈 합성을 위해 재사용됩니다. 이는 신체의 철분 손실과 신장의 헤모글로빈 손상을 방지합니다.
세룰로플라스민 – 구리 이온(하나의 세룰로플라스민 분자에는 6-8 Cu 2+ 이온이 포함되어 있음)을 포함하는 단백질로 파란색을 나타냅니다. 이는 신체 내 구리 이온의 수송 형태입니다. 산화효소 활성이 있습니다. Fe 2+를 Fe 3+로 산화시켜 트랜스페린에 의한 철의 결합을 보장합니다. 방향족 아민을 산화시킬 수 있으며 아드레날린, 노르에피네프린 및 세로토닌의 대사에 참여합니다.

β-글로불린:

트랜스페린 – β-글로불린 분획의 주요 단백질은 제2철이 다양한 조직, 특히 조혈 조직으로 결합하고 운반되는 데 관여합니다. 트랜스페린은 혈액 내 Fe 3+ 함량을 조절하고 과도한 축적과 소변 손실을 방지합니다.
헤모펙신 – 헴을 결합하여 신장에서 손실되는 것을 방지합니다. 헴-헤모펙신 복합체는 간에 의해 혈액에서 흡수됩니다.
C 반응성 단백질(CRP) – (Ca 2+ 존재 하에서) 폐렴구균 세포벽의 C-다당류를 침전시킬 수 있는 단백질. 그것의 생물학적 역할은 식세포작용을 활성화하고 혈소판 응집 과정을 억제하는 능력에 의해 결정됩니다. 건강한 사람의 경우 혈장 내 CRP 농도는 무시할 수 있으며 표준 방법으로는 측정할 수 없습니다. 급성 염증 과정에서는 20배 이상 증가하는데, 이 경우 혈액에서 CRP가 검출됩니다. CRP 연구는 염증 과정의 다른 지표, 즉 ESR 측정 및 백혈구 수 계산에 비해 장점이 있습니다. 이 지표는 더 민감하며 증가가 더 일찍 발생하고 복구 후 더 빨리 정상으로 돌아갑니다.

γ-글로불린:

면역글로불린(IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) 항원 활성을 갖는 이물질의 유입에 반응하여 신체에서 생성되는 항체입니다. 이러한 단백질에 대한 자세한 내용은 1.2.5를 참조하세요.

1.2.2. 혈장 단백질 구성의 양적 및 질적 변화.다양한 병리학적 상태에서 혈장의 단백질 구성이 바뀔 수 있습니다. 주요 변경 유형은 다음과 같습니다.

고단백혈증 - 총 혈장 단백질 함량이 증가합니다. 원인: 다량의 수분 손실(구토, 설사, 광범위한 화상), 전염병(γ-글로불린 양의 증가로 인해).
저단백혈증 - 혈장 내 총 단백질 함량이 감소합니다. 이는 간 질환(단백질 합성 장애로 인해), 신장 질환(소변에서 단백질 손실로 인해) 및 단식 중(단백질 합성을 위한 아미노산 부족으로 인해)에서 관찰됩니다.
이상단백혈증 - 혈장 내 총 단백질 함량이 정상인 단백질 분획의 비율 변화(예: 다양한 염증성 질환에서 알부민 함량 감소 및 하나 이상의 글로불린 분획 함량 증가).
파라단백혈증 - 병리학적 면역글로불린의 혈장 내 출현 - 물리화학적 특성 및 생물학적 활성이 정상 단백질과 다른 파라단백질. 이러한 단백질에는 예를 들어 다음이 포함됩니다. 한랭글로불린, 37 ° C 미만의 온도에서 서로 침전물을 형성합니다. 파라단백질은 다발성 골수종과 함께 Waldenström 거대 글로불린혈증이 있는 혈액에서 발견됩니다 (후자의 경우 신장 장벽을 극복할 수 있으며 소변에서 Bence-Jones 단백질로 발견됩니다). 파라단백혈증은 일반적으로 고단백혈증을 동반합니다.

1.2.3. 혈장의 지단백질 분획.지단백질은 혈액 내 지질을 운반하는 복합 화합물입니다. 여기에는 다음이 포함됩니다. 소수성 코어트리아실글리세롤과 콜레스테롤 에스테르를 함유하고 있으며, 양친매성 껍질,인지질, 유리 콜레스테롤 및 아포단백질로 구성됩니다(그림 2). 인간 혈장에는 다음과 같은 지단백질이 포함되어 있습니다.

그림 2.혈장 지단백질의 구조 계획.

고밀도 지질단백질 또는 α-지단백질 , 종이에 전기 영동하는 동안 α-글로불린과 함께 이동하기 때문입니다. 그들은 많은 단백질과 인지질을 함유하고 있으며 말초 조직에서 간으로 콜레스테롤을 운반합니다.
저밀도 지단백질 또는 β-지단백질 , 종이에 전기영동하는 동안 베타글로불린과 함께 이동하기 때문입니다. 콜레스테롤이 풍부합니다. 간에서 말초 조직으로 운반합니다.
매우 낮은 밀도의 지질단백질 또는 프리β-지단백질 (α-글로불린과 β-글로불린 사이의 전기영동도에 위치). 이들은 내인성 트리아실글리세롤의 수송 형태로 작용하며 저밀도 지질단백질의 전구체입니다.
킬로미크론 - 전기영동적으로 움직이지 않음; 공복에 채취한 혈액에는 없습니다. 이는 외인성(식품) 트리아실글리세롤의 수송 형태입니다.

1.2.4. 염증의 급성기 단백질.이들은 급성 염증 과정 동안 혈장 내 함량이 증가하는 단백질입니다. 여기에는 예를 들어 다음과 같은 단백질이 포함됩니다.

합토글로빈 ;
세룰로플라스민 ;
C 반응성 단백질 ;
α 1 -항트립신 ;
피브리노겐 (혈액 응고 시스템의 구성 요소, 2.2.2 참조)

이러한 단백질의 합성 속도는 주로 알부민, 트랜스페린 및 알부민(디스크 전기영동 중에 가장 큰 이동성을 갖고 전기영동도에서 앞쪽에 있는 밴드에 해당하는 혈장 단백질의 작은 부분)의 형성 감소로 인해 증가합니다. 알부민), 급성 염증 중에 농도가 감소합니다.

급성기 단백질의 생물학적 역할: a) 이 모든 단백질은 세포 파괴 중에 방출되는 효소의 억제제이며 2차 조직 손상을 예방합니다. b) 이들 단백질은 면역 억제 효과가 있습니다 (V.L. Dotsenko, 1985).

1.2.5. 혈장의 보호 단백질.보호 기능을 수행하는 단백질에는 면역글로불린과 인터페론이 포함됩니다.

면역글로불린(항체) - 신체에 들어오는 외부 구조(항원)에 반응하여 생성되는 단백질 그룹입니다. 이들은 B 림프구에 의해 림프절과 비장에서 합성됩니다. 5가지 등급이 있습니다. 면역글로불린- IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

그림 3.면역글로불린의 구조 다이어그램(가변 영역은 회색으로 표시되고 불변 영역은 음영 처리되지 않음)

면역글로불린 분자는 단일 구조 계획을 가지고 있습니다. 면역글로불린(단량체)의 구조 단위는 이황화 결합으로 서로 연결된 4개의 폴리펩티드 사슬, 즉 2개의 중쇄(H 사슬)와 2개의 경쇄(L 사슬)로 구성됩니다(그림 3 참조). IgG, IgD 및 IgE는 일반적으로 구조상 단량체이고 IgM 분자는 5개의 단량체로 구성되며 IgA는 2개 이상의 구조 단위로 구성되거나 단량체입니다.

면역글로불린을 구성하는 단백질 사슬은 특정 도메인 또는 특정 구조적, 기능적 특징을 갖는 영역으로 나눌 수 있습니다.

L 및 H 사슬 모두의 N-말단 영역은 가변 영역(V)으로 불리며, 그 이유는 그 구조가 다양한 항체 클래스 간의 상당한 차이를 특징으로 하기 때문입니다. 가변 도메인 내에는 3개의 초가변 영역이 있으며, 이는 가장 다양한 아미노산 서열을 특징으로 합니다. 상보성의 원리에 따라 항원 결합을 담당하는 것은 항체의 가변 영역입니다. 이 영역의 단백질 사슬의 1차 구조가 항체의 특이성을 결정합니다.

H 및 L 사슬의 C-말단 도메인은 각 항체 클래스 내에서 상대적으로 일정한 1차 구조를 가지며 불변 영역(C)이라고 합니다. 불변 영역은 다양한 종류의 면역글로불린의 특성과 체내 분포를 결정하고 항원 파괴를 유발하는 메커니즘을 유발하는 데 참여할 수 있습니다.

인터페론- 바이러스 감염에 반응하여 체세포에서 합성되고 항바이러스 효과가 있는 단백질 계열입니다. 특정 작용 스펙트럼을 갖는 인터페론에는 백혈구(α-인터페론), 섬유아세포(β-인터페론) 및 면역(γ-인터페론) 등 여러 유형이 있습니다. 인터페론은 일부 세포에서 합성 및 분비되며 다른 세포에 영향을 미쳐 효과를 발휘한다는 점에서 호르몬과 유사합니다. 인터페론의 작용 메커니즘은 그림 4에 나와 있습니다.

그림 4.인터페론의 작용 메커니즘(Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

인터페론은 세포 수용체에 결합함으로써 2,5"-올리고아데닐레이트 합성효소와 단백질 키나아제라는 두 가지 효소의 합성을 유도하는데, 이는 아마도 해당 유전자의 전사가 시작되기 때문일 것입니다. 생성된 두 효소는 모두 이중 가닥 RNA가 있을 때 활성을 나타내며, 많은 바이러스의 복제 산물이거나 바이러스의 비리온에 포함되어 있는 것이 바로 이러한 RNA입니다. 첫 번째 효소는 세포 리보뉴클레아제 I을 활성화하는 2",5"-올리고아데닐레이트(ATP로부터)를 합성합니다. 두 번째 효소는 번역 개시 인자 IF2를 인산화시킨다. 이러한 과정의 최종 결과는 감염된 세포에서 단백질 생합성과 바이러스 재생산을 억제하는 것입니다(Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

1.2.6. 혈장 효소.혈장에 포함된 모든 효소는 세 그룹으로 나눌 수 있습니다.

분비효소 - 간에서 합성되어 혈액으로 방출되어 기능을 수행합니다(예: 혈액 응고 인자).
배설효소 - 간에서 합성되고 일반적으로 담즙(예: 알칼리성 인산분해효소)으로 배설되며 담즙 유출이 손상되면 혈장 내 함량과 활성이 증가합니다.
지표효소 - 다양한 조직에서 합성되어 이러한 조직의 세포가 파괴되면 혈류로 들어갑니다. 다양한 효소가 다양한 세포에서 우세하므로 특정 기관이 손상되면 해당 기관의 특징적인 효소가 혈액에 나타납니다. 이는 질병 진단에 사용될 수 있습니다.

예를 들어, 간세포가 손상된 경우( 간염) 혈액 내 알라닌 아미노트랜스퍼라제(ALT), 아스파르테이트 아미노트랜스퍼라제(ACT), 락테이트 탈수소효소 동종효소 LDH 5, 글루타메이트 탈수소효소 및 오르니틴 카바모일트랜스퍼라제의 활성이 증가합니다.

심근세포가 손상되었을 때( 심장마비) 혈액에서 아스파라긴산 아미노전이효소(ACT), 젖산탈수소효소 LDH 1 동종효소, 크레아틴 키나아제 MB 동종효소의 활성이 증가합니다.

췌장세포가 손상되었을 때( 췌장염) 혈액 내 트립신, α-아밀라제, 리파제의 활성이 증가합니다.

주제: “혈액 생화학. 혈액 혈장: 구성 요소 및 기능. 적혈구의 대사. 진료소에서 생화학적 혈액 분석의 중요성"

1. 혈장 단백질: 생물학적 역할. 혈장 내 단백질 분획의 함량. 병리학적 상태(고단백혈증, 저단백혈증, 이상단백혈증, 파라단백혈증) 하에서 혈장의 단백질 구성 변화.
2. 염증의 급성기 단백질: 생물학적 역할, 단백질의 예.
3. 혈장의 지단백질 분획: 구성적 특징, 신체에서의 역할.
4. 혈장 면역글로불린: 주요 클래스, 구조 다이어그램, 생물학적 기능. 인터페론: 생물학적 역할, 작용 메커니즘(계획).
5. 혈장 효소(분비, 배설, 지표): 아미노트랜스퍼라제(ALT 및 AST), 알칼리성 포스파타제, 아밀라제, 리파제, 트립신, 젖산염 탈수소효소 동종효소, 크레아틴 키나제의 활성 연구에 대한 진단 가치.
6. 비단백질 질소 함유 혈액 성분(요소, 아미노산, 요산, 크레아티닌, 인도산, 직접 및 간접 빌리루빈): 구조, 생물학적 역할, 혈액 내 결정의 진단 가치. 질소혈증의 개념.
7. 무질소 유기 혈액 성분(포도당, 콜레스테롤, 유리지방산, 케톤체, 피루브산염, 젖산염), 혈액 내 측정의 진단적 가치.
8. 헤모글로빈의 구조와 기능의 특징. O2에 대한 헤모글로빈 친화력 조절자. 헤모글로빈의 분자 형태. 헤모글로빈 유도체. 혈액 내 헤모글로빈 결정의 임상 및 진단 가치.
9. 적혈구 대사: 성숙한 적혈구에서 해당과정과 오탄당 인산 경로의 역할. 글루타티온: 적혈구의 역할. 활성 산소종의 중화에 관여하는 효소 시스템.
10. 전구효소 활성화의 연속으로 인한 혈액 응고. 내부 및 외부 응고 경로. 혈액 응고의 일반적인 경로: 프로트롬빈 활성화, 피브리노겐을 피브린으로 전환, 피브린 중합체 형성.
11. 혈액 응고 인자의 번역 후 변형에 비타민 K의 참여. 항비타민 K로서 디쿠마롤.

30.1. 혈액의 구성과 기능.

30.2. 혈장 단백질.

30.2.1. 단백질 분획.혈장 단백질을 염석 처리하여 알부민과 글로불린 분획을 분리할 수 있습니다. 일반적으로 이러한 분수의 비율은 1.5 - 2.5입니다. 종이 전기영동 방법을 사용하면 알부민, α1 -, α2 -, β- 및 γ-글로불린의 5가지 단백질 분획(이동 속도가 높은 순서대로)을 식별할 수 있습니다. 더 미세한 분획 방법을 사용하면 알부민을 제외한 모든 범위의 단백질을 각 분획에서 분리할 수 있습니다(혈청의 단백질 분획의 함량 및 구성, 그림 1 참조).

그림 1.혈청 단백질의 전기영동도 및 단백질 분획의 구성.

알부민- 분자량이 약 70,000 Da인 단백질. 친수성과 혈장 내 높은 함량으로 인해 콜로이드-삼투성(종양성) 혈압을 유지하고 혈액과 조직 사이의 체액 교환을 조절하는 데 중요한 역할을 합니다. 그들은 수송 기능을 수행합니다. 유리 지방산, 담즙 색소, 스테로이드 호르몬, Ca2 + 이온 및 많은 약물을 수송합니다. 알부민은 또한 풍부하고 신속하게 이용 가능한 아미노산 공급원 역할을 합니다.

α 1 -글로불린:

신 α 1-당단백질(오로소뮤코이드) - 최대 40%의 탄수화물을 함유하고 있으며 등전점은 산성 환경(2.7)에 있습니다. 이 단백질의 기능은 완전히 확립되지 않았습니다. 염증 과정의 초기 단계에서 오로소뮤코이드는 염증 부위에서 콜라겐 섬유의 형성을 촉진하는 것으로 알려져 있습니다(Ya. Musil, 1985).
α 1 - 항트립신 - 다수의 프로테아제(트립신, 키모트립신, 칼리크레인, 플라스민)의 억제제. 폐 조직의 탄력 섬유는 특히 단백질 분해 효소의 작용에 민감하기 때문에 혈액 내 α1-항트립신 함량의 선천적 감소는 기관지폐 질환의 소인이 될 수 있습니다.
레티놀 결합 단백질 지용성 비타민 A를 운반합니다.
티록신 결합 단백질 - 요오드 함유 갑상선 호르몬을 결합하고 운반합니다.
트랜스코르틴 - 글루코코르티코이드 호르몬(코티솔, 코르티코스테론)을 결합하고 운반합니다.

α 2 -글로불린:

합토글로빈 (25% α2-글로불린) - 적혈구의 혈관 내 용혈의 결과로 혈장에 나타나는 헤모글로빈과 안정한 복합체를 형성합니다. 합토글로빈-헤모글로빈 복합체는 RES 세포에 의해 흡수되며, 여기서 헴과 단백질 사슬이 분해되고 철은 헤모글로빈 합성을 위해 재사용됩니다. 이는 신체의 철분 손실과 신장의 헤모글로빈 손상을 방지합니다.
세룰로플라스민 - 구리 이온(하나의 세룰로플라스민 분자에는 6-8개의 Cu2+ 이온이 포함되어 있음)을 포함하는 단백질로 파란색을 나타냅니다. 이는 신체 내 구리 이온의 수송 형태입니다. 이는 산화효소 활성을 가지고 있습니다. Fe2+를 Fe3+로 산화시켜 트랜스페린에 의한 철의 결합을 보장합니다. 방향족 아민을 산화시킬 수 있으며 아드레날린, 노르에피네프린 및 세로토닌의 대사에 참여합니다.

β-글로불린:

트랜스페린 - β-글로불린 분획의 주요 단백질은 제2철이 다양한 조직, 특히 조혈 조직으로 결합하고 운반되는 데 관여합니다. 트랜스페린은 혈액 내 Fe3+ 수준을 조절하고 과도한 축적과 소변 손실을 방지합니다.
헤모펙신 - 헴을 결합하여 신장에서의 헴 손실을 방지합니다. 헴-헤모펙신 복합체는 간에 의해 혈액에서 흡수됩니다.
C 반응성 단백질(CRP) - 폐렴구균 세포벽의 (Ca2+ 존재 하에서) C-다당류를 침전시킬 수 있는 단백질. 그것의 생물학적 역할은 식세포작용을 활성화하고 혈소판 응집 과정을 억제하는 능력에 의해 결정됩니다. 건강한 사람의 경우 혈장 내 CRP 농도는 무시할 수 있으며 표준 방법으로는 측정할 수 없습니다. 급성 염증 과정에서는 20배 이상 증가하는데, 이 경우 혈액에서 CRP가 검출됩니다. CRP 연구는 염증 과정의 다른 지표, 즉 ESR 측정 및 백혈구 수 계산에 비해 장점이 있습니다. 이 지표는 더 민감하며 증가가 더 일찍 발생하고 복구 후 더 빨리 정상으로 돌아갑니다.

γ-글로불린:

면역글로불린(IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) 항원 활성을 갖는 이물질의 유입에 반응하여 신체에서 생성되는 항체입니다. 이러한 단백질에 대한 자세한 내용은 1.2.5를 참조하세요.

30.2.2. 혈장 단백질 구성의 양적 및 질적 변화.다양한 병리학적 상태에서 혈장의 단백질 구성이 바뀔 수 있습니다. 주요 변경 유형은 다음과 같습니다.

고단백혈증 - 총 혈장 단백질 함량이 증가합니다. 원인: 다량의 수분 손실(구토, 설사, 광범위한 화상), 전염병(γ-글로불린 양의 증가로 인해).
저단백혈증 - 혈장 내 총 단백질 함량이 감소합니다. 이는 간 질환(단백질 합성 장애로 인해), 신장 질환(소변에서 단백질 손실로 인해) 및 단식 중(단백질 합성을 위한 아미노산 부족으로 인해)에서 관찰됩니다.
이상단백혈증 - 혈장 내 총 단백질 함량이 정상인 단백질 분획의 비율 변화(예: 다양한 염증성 질환에서 알부민 함량 감소 및 하나 이상의 글로불린 분획 함량 증가).
파라단백혈증 - 병리학적 면역글로불린의 혈장 내 출현 - 물리화학적 특성 및 생물학적 활성이 정상 단백질과 다른 파라단백질. 이러한 단백질에는 예를 들어 다음이 포함됩니다. 한랭글로불린, 37 ° C 미만의 온도에서 서로 침전물을 형성합니다. 파라단백질은 다발성 골수종과 함께 Waldenström 거대 글로불린혈증이 있는 혈액에서 발견됩니다 (후자의 경우 신장 장벽을 극복할 수 있으며 소변에서 Bence-Jones 단백질로 발견됩니다). 파라단백혈증은 일반적으로 고단백혈증을 동반합니다.

30.2.3. 혈장의 지단백질 분획.지단백질은 혈액 내 지질을 운반하는 복합 화합물입니다. 여기에는 다음이 포함됩니다. 소수성 코어트리아실글리세롤과 콜레스테롤 에스테르를 함유하고 있으며, 양친매성 껍질,인지질, 유리 콜레스테롤 및 아포단백질로 구성됩니다(그림 2). 인간 혈장에는 다음과 같은 지단백질이 포함되어 있습니다.

그림 2.혈장 지단백질의 구조 계획.

고밀도 지질단백질 또는 α-지단백질 , 종이에 전기 영동하는 동안 α-글로불린과 함께 이동하기 때문입니다. 그들은 많은 단백질과 인지질을 함유하고 있으며 말초 조직에서 간으로 콜레스테롤을 운반합니다.
저밀도 지단백질 또는 β-지단백질 , 종이에 전기영동하는 동안 베타글로불린과 함께 이동하기 때문입니다. 콜레스테롤이 풍부합니다. 간에서 말초 조직으로 운반합니다.
매우 낮은 밀도의 지질단백질 또는 프리β-지단백질 (α-글로불린과 β-글로불린 사이의 전기영동도에 위치). 이들은 내인성 트리아실글리세롤의 수송 형태로 작용하며 저밀도 지질단백질의 전구체입니다.
킬로미크론 - 전기영동적으로 움직이지 않음; 공복에 채취한 혈액에는 없습니다. 이는 외인성(식품) 트리아실글리세롤의 수송 형태입니다.

30.2.4. 염증의 급성기 단백질.이들은 급성 염증 과정 동안 혈장 내 함량이 증가하는 단백질입니다. 여기에는 예를 들어 다음과 같은 단백질이 포함됩니다.

합토글로빈 ;
세룰로플라스민 ;
C 반응성 단백질 ;
α 1 -항트립신 ;
피브리노겐 (혈액 응고 시스템의 구성 요소; 30.7.2 참조)

30.2.5. 혈장의 보호 단백질.보호 기능을 수행하는 단백질에는 면역글로불린과 인터페론이 포함됩니다.

면역글로불린 (항체) - 신체에 들어오는 외부 구조(항원)에 반응하여 생성되는 단백질 그룹입니다. 이들은 B 림프구에 의해 림프절과 비장에서 합성됩니다. 5가지 등급이 있습니다. 면역글로불린- IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

그림 3.면역글로불린의 구조 다이어그램(가변 영역은 회색으로 표시되고 불변 영역은 음영 처리되지 않음)

면역글로불린을 구성하는 단백질 사슬은 특정 도메인 또는 특정 구조적, 기능적 특징을 갖는 영역으로 나눌 수 있습니다.

인터페론 - 바이러스 감염에 반응하여 체세포에서 합성되고 항바이러스 효과가 있는 단백질 계열입니다. 특정 작용 스펙트럼을 갖는 인터페론에는 백혈구(α-인터페론), 섬유아세포(β-인터페론) 및 면역(γ-인터페론) 등 여러 유형이 있습니다. 인터페론은 일부 세포에서 합성 및 분비되며 다른 세포에 영향을 미쳐 효과를 발휘한다는 점에서 호르몬과 유사합니다. 인터페론의 작용 메커니즘은 그림 4에 나와 있습니다.

그림 4.인터페론의 작용 메커니즘(Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

인터페론은 세포 수용체에 결합함으로써 2",5"-올리고아데닐레이트 합성효소와 단백질 키나제라는 두 가지 효소의 합성을 유도하는데, 이는 아마도 해당 유전자의 전사가 시작되기 때문일 것입니다. 생성된 두 효소는 모두 이중 가닥 RNA가 있을 때 활성을 나타내며, 많은 바이러스의 복제 산물이거나 바이러스의 비리온에 포함되어 있는 것이 바로 이러한 RNA입니다. 첫 번째 효소는 세포 리보뉴클레아제 I을 활성화하는 2",5"-올리고아데닐레이트(ATP로부터)를 합성합니다. 두 번째 효소는 번역 개시 인자 IF2를 인산화시킨다. 이러한 과정의 최종 결과는 감염된 세포에서 단백질 생합성과 바이러스 재생산을 억제하는 것입니다(Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

30.2.6. 혈장 효소.혈장에 포함된 모든 효소는 세 그룹으로 나눌 수 있습니다.

분비효소 - 간에서 합성되어 혈액으로 방출되어 기능을 수행합니다(예: 혈액 응고 인자).
배설효소 - 간에서 합성되고 일반적으로 담즙(예: 알칼리성 인산분해효소)으로 배설되며 담즙 유출이 손상되면 혈장 내 함량과 활성이 증가합니다.
지표효소 - 다양한 조직에서 합성되어 이러한 조직의 세포가 파괴되면 혈류로 들어갑니다. 다양한 효소가 다양한 세포에서 우세하므로 특정 기관이 손상되면 해당 기관의 특징적인 효소가 혈액에 나타납니다. 이는 질병 진단에 사용될 수 있습니다.

예를 들어, 간세포가 손상된 경우( 간염) 혈액 내 알라닌 아미노트랜스퍼라제(ALT), 아스파르테이트 아미노트랜스퍼라제(ACT), 락테이트 탈수소효소 동종효소 LDH5, 글루타메이트 탈수소효소 및 오르니틴 카바모일트랜스퍼라제의 활성이 증가합니다.

심근세포가 손상되었을 때( 심장마비) 혈액에서 아스파라긴산 아미노전이효소(ACT), 젖산탈수소효소 LDH1 동종효소, 크레아틴 키나아제 MB 동종효소의 활성이 증가합니다.

췌장세포가 손상되었을 때( 췌장염) 혈액 내 트립신, α-아밀라제, 리파제의 활성이 증가합니다.

30.3. 혈액의 비단백질 질소 성분(잔류 질소).

이 물질 그룹에는 요소, 요산, 아미노산, 크레아틴, 크레아티닌, 암모니아, 인디칸, 빌리루빈 및 기타 화합물이 포함됩니다(그림 5 참조). 건강한 사람의 혈장 내 잔류 질소 함량은 15~25mmol/l입니다. 혈액 내 잔류 질소 수준의 증가를 호출합니다. 질소혈증 . 질소혈증은 원인에 따라 정체와 생성으로 구분됩니다.

보유 질소혈증 소변에서 질소 대사 산물 (주로 요소)의 배설을 위반할 때 발생하며 신장 기능 부족의 특징입니다. 이 경우 혈액 내 비단백질 질소의 최대 90%가 요소질소로, 일반적으로 50%를 차지합니다.

생산적인 질소혈증 조직 단백질의 분해 증가(장기간의 단식, 당뇨병, 심한 상처 및 화상, 전염병)로 인해 혈액에 질소 물질이 과도하게 섭취될 때 발생합니다.

잔류 질소 측정은 단백질이 없는 혈청 여과액에서 수행됩니다. 농축된 H2SO4로 가열하면 단백질이 없는 여과액이 광물화되어 모든 비단백질 화합물의 질소가 (NH4)2SO4 형태로 변환됩니다. NH4 + 이온은 Nessler 시약을 사용하여 측정됩니다.

요소 -인체의 단백질 대사의 주요 최종 산물. 이는 간에서 암모니아가 중화되어 형성되며 신장을 통해 몸 밖으로 배설됩니다. 따라서 간 질환에서는 혈액 내 요소 함량이 감소하고 신부전증에서는 증가합니다.
아미노산- 위장관에서 흡수되거나 조직 단백질이 분해되어 혈류로 유입됩니다. 건강한 사람들의 혈액에서는 단백질 생합성에 참여하는 것과 함께 암모니아의 수송 형태인 아미노산 중에서 알라닌과 글루타민이 우세합니다.
요산- 퓨린 뉴클레오티드 이화작용의 최종 산물. 통풍(형성 증가로 인해) 및 신장 기능 장애(배설 부족으로 인해)로 인해 혈액 내 함량이 증가합니다.
크레아틴-신장과 간에서 합성되며 근육에서는 근육 수축 과정의 에너지 원인 크레아틴 인산염으로 전환됩니다. 근육계 질환의 경우 혈액 내 크레아틴 함량이 크게 증가합니다.
크레아티닌- 근육 내 크레아틴 인산염의 탈인산화 결과로 형성된 질소 대사의 최종 산물이며, 신장을 통해 체내에서 배설됩니다. 혈액 내 크레아티닌 함량은 근육계 질환으로 인해 감소하고 신부전으로 인해 증가합니다.
인도어 -인돌 중화 산물로서 간에서 형성되어 신장으로 배설됩니다. 혈액 내 함량은 간 질환으로 인해 감소하고 장내 단백질 부패 과정이 증가하고 신장 질환으로 인해 증가합니다.
빌리루빈(직접 및 간접)- 헤모글로빈 이화작용의 산물. 혈액 내 빌리루빈 함량은 황달과 함께 증가합니다: 용혈성(간접 빌리루빈으로 인해), 폐쇄성(직접 빌리루빈으로 인해), 실질성(두 분획으로 인해).

그림 5.혈장의 비단백질 질소 화합물.

30.4. 혈액의 질소가 없는 유기 성분.

이 물질 그룹에는 영양소(탄수화물, 지질)와 그 대사 산물(유기산)이 포함됩니다. 임상적으로 가장 중요한 것은 혈당, 콜레스테롤, 유리지방산, 케톤체 및 젖산을 측정하는 것입니다. 이들 물질의 공식은 그림 6에 나와 있습니다.

포도당- 신체의 주요 에너지 기질. 건강한 사람의 공복 시 혈중 농도는 3.3~5.5mmol/l입니다. 혈당 수치 증가 (고혈당증)식사 후, 정서적 스트레스 중, 당뇨병, 갑상선 기능 항진증, Itsenko-Cushing 병 환자에서 관찰되었습니다. 혈당 수치 감소 (저혈당증)단식, 강렬한 신체 활동, 급성 알코올 중독 및 인슐린 과다 복용 중에 관찰됩니다.
콜레스테롤- 생물학적 막의 필수 지질 성분, 스테로이드 호르몬, 비타민 D3, 담즙산의 전구체. 건강한 사람의 혈장 내 함량은 3.9~6.5mmol/l입니다. 혈중 콜레스테롤 수치 증가( 고콜레스테롤혈증)는 죽상경화증, 당뇨병, 점액수종, 담석 질환에서 관찰됩니다. 혈중 콜레스테롤 수치 감소( 저콜레스테롤혈증)은 갑상선 기능 항진증, 간경변, 장 질환, 단식, 담즙 약 복용시 발견됩니다.
유리지방산(FFA)조직과 기관에서 에너지 물질로 사용됩니다. 아드레날린과 글루코 코르티코이드 투여 후 단식, 당뇨병 동안 혈액 내 FFA 함량이 증가합니다. 인슐린 투여 후 갑상선 기능 저하증이 감소합니다.
케톤체.케톤체에는 다음이 포함됩니다. 아세토아세테이트, β-하이드록시부티레이트, 아세톤-지방산의 불완전 산화 생성물. 혈액 내 케톤체 함량이 증가합니다 ( 고케톤혈증) 단식 중, 발열, 당뇨병.
젖산(젖산염)- 탄수화물의 혐기성 산화의 최종 생성물. 저산소증 (신체 활동, 폐 질환, 심장 질환, 혈액 질환) 동안 혈액 내 함량이 증가합니다.
피루브산(피루브산염)- 탄수화물과 일부 아미노산의 이화작용의 중간산물. 혈액 내 피루브산 함량의 가장 극적인 증가는 근육 활동과 비타민 B1 결핍 중에 관찰됩니다.

그림 6.혈장의 질소가 없는 유기 물질.

30.5. 혈장의 미네랄 성분.

미네랄은 혈장의 필수 성분입니다. 가장 중요한 양이온은 나트륨, 칼륨, 칼슘 및 마그네슘 이온입니다. 염화물, 중탄산염, 인산염, 황산염과 같은 음이온에 해당합니다. 혈장의 일부 양이온은 유기 음이온 및 단백질과 연관되어 있습니다. 혈장은 전기적으로 중성이기 때문에 모든 양이온의 합은 음이온의 합과 같습니다.

나트륨- 세포외액의 주요 양이온. 혈장 내 함량은 135~150mmol/l입니다. 나트륨 이온은 세포외액의 삼투압을 유지하는 데 관여합니다. 고나트륨혈증은 고장성 염화나트륨 용액을 비경구 투여할 때 부신피질의 기능항진으로 관찰됩니다. 저나트륨혈증은 무염식, 부신 기능부전 또는 당뇨병성 산증으로 인해 발생할 수 있습니다.
칼륨주요 세포내 양이온이다. 혈장에는 3.9mmol/l, 적혈구에는 73.5~112mmol/l의 양으로 함유되어 있습니다. 나트륨과 마찬가지로 칼륨도 세포 내 삼투 및 산-염기 항상성을 유지합니다. 고칼륨혈증은 세포 파괴 증가(용혈성 빈혈, 장기 분쇄 증후군), 신장에 의한 칼륨 배설 장애 및 탈수로 관찰됩니다. 저칼륨혈증은 당뇨병성 산증과 함께 부신 피질의 기능항진으로 관찰됩니다.
칼슘혈장에는 형태의 형태로 포함되어 있습니다. 다양한 기능 수행: 단백질 결합(0.9mmol/l), 이온화(1.25mmol/l), 비이온화(0.35mmol/l). 이온화된 칼슘만이 생물학적 활성을 갖습니다. 고칼슘혈증은 부갑상선 기능 항진증, 비타민 D 과다증, Itsenko-Cushing 증후군 및 뼈 조직의 파괴 과정에서 관찰됩니다. 저칼슘혈증은 구루병, 부갑상선 기능 저하증, 신장 질환에서 발생합니다.
염화물혈장에 95~110mmol/l의 양으로 함유되어 있으며 삼투압과 세포외액의 산-염기 상태를 유지하는 데 참여합니다. 고염소혈증은 심부전, 동맥 고혈압, 저염소혈증 - 구토, 신장 질환으로 관찰됩니다.
인산염혈장에서는 완충 시스템의 구성 요소이며 농도는 1~1.5mmol/l입니다. 고인산혈증은 신장 질환, 부갑상선 기능 저하증, 비타민 과다증 D에서 관찰됩니다. 저인산혈증은 부갑상선 기능 항진증, 점액수종 및 구루병에서 관찰됩니다.

0.6. 산-염기 상태와 그 규제.

산-염기 상태(ABS)는 체액의 수소(H+)와 수산기(OH-) 이온 농도의 비율입니다. 건강한 사람은 혈액 완충 시스템과 생리적 조절(호흡기 및 배설 기관)의 결합된 작용으로 인해 CBS 지표가 상대적으로 일정하다는 특징이 있습니다.

30.6.1. 혈액 완충 시스템.신체의 완충 시스템은 약산과 강염기와의 염으로 구성됩니다. 각 버퍼 시스템은 두 가지 지표로 특징 지어집니다.

pH 완충액(버퍼 구성 요소의 비율에 따라 다름)
완충탱크즉, pH를 1씩 변경하기 위해 완충 용액에 첨가해야 하는 강염기 또는 산의 양입니다(완충 성분의 절대 농도에 따라 다름).

다음과 같은 혈액 완충 시스템이 구별됩니다.

중탄산염(H2CO3/NaHCO3);
인산염(NaH2PO4/Na2HPO4);
헤모글로빈(옥시헤모글로빈의 약산/칼륨염으로서의 디옥시헤모글로빈);
단백질(그 효과는 단백질의 양쪽성 특성 때문입니다). 중탄산염과 밀접하게 관련된 헤모글로빈 완충 시스템은 혈액 완충 용량의 80% 이상을 차지합니다.

30.6.2. CBS의 호흡 조절외부 호흡의 강도를 변경하여 수행됩니다. CO2와 H+가 혈액에 축적되면 폐 환기가 증가하여 혈액 가스 구성이 정상화됩니다. 이산화탄소와 H+ 농도가 감소하면 폐 환기가 감소하고 이러한 지표가 정상화됩니다.

30.6.3. 신장 조절 CBS주로 세 가지 메커니즘을 통해 수행됩니다.

중탄산염 재흡수(신세뇨관 세포에서 탄산 H2 CO3는 H2 O와 CO2로 형성되며 해리되고 H+는 소변으로 방출되고 HCO3는 혈액으로 재흡수됩니다)
H+와 교환하여 사구체 여과액에서 Na+를 재흡수(이 경우 여과액의 Na2HPO4가 NaH2PO4로 바뀌고 소변의 산성도가 증가함) ;
NH 분비 4 + (관형 세포에서 글루타민이 가수 분해되는 동안 NH3가 형성되고 H +와 상호 작용하여 NH4 + 이온이 형성되어 소변으로 배설됩니다.

30.6.4. 혈액 CBS의 실험실 매개변수. WWTP를 특성화하는 데 다음 지표가 사용됩니다.

혈액 pH;
CO2 분압 (pCO2) 혈액;
O2 부분압력 (pO2) 혈액;
주어진 pH 및 pCO2 값에서 혈액 내 중탄산염 함량( 국소 또는 실제 중탄산염, AB );
표준 조건에서 환자 혈액의 중탄산염 함량, 즉 рСО2 =40 mm Hg에서. ( 표준 중탄산염, S.B. );
근거의 합계 모든 혈액 완충 시스템( BB );
과잉 또는 기초 결핍 특정 환자의 정상 수치와 비교한 혈액( BE , 영어로부터 염기 과잉).

처음 세 가지 지표는 특수 전극을 사용하여 혈액에서 직접 결정되며, 얻은 데이터를 기반으로 나머지 지표는 노모그램 또는 공식을 사용하여 계산됩니다.

30.6.5. 혈액 CBS 장애.산-염기 장애에는 네 가지 주요 형태가 있습니다.

대사성 산증 -당뇨병 및 단식(혈액에 케톤체 축적으로 인해), 저산소증(젖산염 축적으로 인해)에서 발생합니다. 이 장애로 인해 pCO2 및 [HCO3 - ] 혈액이 감소하고 소변으로 NH4 + 배설이 증가합니다.
호흡성 산증 - 기관지염, 폐렴, 기관지 천식으로 발생합니다(혈액 내 이산화탄소 보유로 인해). 이 장애로 인해 pCO2와 혈중 농도가 증가하고 NH4 + 소변 배설이 증가합니다.
대사성 알칼리증 - 예를 들어 통제할 수 없는 구토로 인해 산이 손실되면서 발생합니다. 이 장애가 있으면 pCO2와 혈중 농도가 증가하고 소변 중 HCO3 배설이 증가하며 소변 산도가 감소합니다.
호흡성 알칼리증 - 예를 들어 높은 고도의 등반가에서 폐의 환기가 증가한 경우 관찰됩니다. 이 질환이 있으면 pCO2와 [HCO3 - ] 혈액이 감소하고 소변 산도가 감소합니다.

대사성 산증을 치료하기 위해 중탄산나트륨 용액을 투여합니다. 대사성 알칼리증 치료 - 글루타민산 용액 투여.

30.7. 혈액 응고의 일부 분자 메커니즘.

30.7.1. 혈액 응고- 혈전(혈전) 형성의 결과로 손상된 혈관에서 출혈이 중단되는 일련의 분자 과정입니다. 혈액 응고 과정의 일반적인 다이어그램이 그림 7에 나와 있습니다.

그림 7.혈액 응고의 일반적인 다이어그램.

대부분의 응고 인자는 비활성 전구체(전효소)의 형태로 혈액에 존재하며, 그 활성화는 다음에 의해 수행됩니다. 부분적인 단백질 분해. 프로트롬빈(II 인자), 프로컨버틴(VII 인자), 크리스마스 인자(IX), Stewart-Prower(X) 등 다양한 혈액 응고 인자는 비타민 K에 의존합니다. 비타민 K의 역할은 γ-카르복시글루타메이트의 형성과 함께 이들 단백질의 N-말단 영역에 있는 글루타메이트 잔기의 카르복실화에 참여함으로써 결정됩니다.

혈액 응고는 응고 인자의 활성화된 형태가 응고의 구조적 기초인 최종 인자가 활성화될 때까지 다음 응고 인자의 활성화를 촉매하는 일련의 반응입니다.

캐스케이드 메커니즘의 특징다음과 같다:

1) 혈전 형성 과정을 시작하는 요인이 없으면 반응이 일어날 수 없습니다. 따라서 혈액 응고 과정은 그러한 개시자가 나타나는 혈류 부분에만 제한됩니다.

2) 혈액 응고의 초기 단계에 작용하는 인자는 매우 적은 양으로 필요합니다. 캐스케이드의 각 링크에서 그 효과가 배가됩니다 ( 증폭된) 궁극적으로 손상에 대한 빠른 대응을 보장합니다.

정상적인 조건에서는 혈액 응고의 내부 경로와 외부 경로가 있습니다. 내부 경로 비정형 표면과의 접촉으로 시작되며, 이는 초기에 혈액에 존재했던 인자의 활성화로 이어집니다. 외부 경로 응고는 일반적으로 혈액에 존재하지 않지만 조직 손상의 결과로 혈액에 유입되는 화합물에 의해 시작됩니다. 혈액 응고 과정의 정상적인 과정을 위해서는 이 두 가지 메커니즘이 모두 필요합니다. 그들은 초기 단계에서만 다르며 다음으로 결합됩니다. 공통 경로 , 섬유소 응고가 형성됩니다.

30.7.2. 프로트롬빈 활성화 메커니즘.비활성 트롬빈 전구체 - 프로트롬빈 - 간에서 합성됩니다. 비타민 K는 합성에 관여하며 프로트롬빈에는 희귀 아미노산인 γ-카르복시글루타메이트(약칭 - Gla)의 잔기가 포함되어 있습니다. 프로트롬빈의 활성화 과정에는 혈소판 인지질, Ca2+ 이온 및 응고 인자 Va 및 Xa가 포함됩니다. 활성화 메커니즘은 다음과 같습니다(그림 8).

그림 8.혈소판에서 프로트롬빈 활성화 계획(R. Murray et al., 1993).

혈관이 손상되면 혈소판과 혈관벽의 콜라겐 섬유가 상호 작용합니다. 이는 혈소판 파괴를 유발하고 혈소판 원형질막 내부에서 음전하를 띤 인지질 분자의 방출을 촉진합니다. 음전하를 띤 인지질 그룹은 Ca2+ 이온과 결합합니다. Ca2+ 이온은 차례로 프로트롬빈 분자의 γ-카르복시글루타메이트 잔기와 상호작용합니다. 이 분자는 원하는 방향으로 혈소판 막에 고정됩니다.

혈소판막에는 Va 인자 수용체도 포함되어 있습니다. 이 인자는 막에 결합하고 인자 Xa를 부착합니다. 인자 Xa는 프로테아제입니다. 이는 특정 장소에서 프로트롬빈 분자를 절단하여 활성 트롬빈을 형성합니다.

30.7.3. 피브리노겐이 피브린으로 전환됩니다.피브리노겐(인자 I)은 분자량이 약 340,000인 수용성 혈장 당단백질로 간에서 합성됩니다. 피브리노겐 분자는 6개의 폴리펩티드 사슬, 즉 A α 사슬 2개, B β 사슬 2개, γ 사슬 2개로 구성됩니다(그림 9 참조). 피브리노겐 폴리펩티드 사슬의 끝은 음전하를 띠고 있습니다. 이는 Aa 및 Bb 사슬의 N 말단 영역에 다수의 글루타메이트 및 아스파르트산염 잔기가 존재하기 때문입니다. 또한 Bb 사슬의 B 영역에는 음전하를 띠는 희귀 아미노산 티로신-O-황산염 잔기가 포함되어 있습니다.

이는 물에 대한 단백질의 용해도를 촉진하고 분자의 응집을 방지합니다.

그림 9.피브리노겐 구조의 계획; 화살표는 트롬빈에 의해 가수분해된 결합을 나타냅니다. R. 머레이 외, 1993).

피브리노겐이 피브린으로 전환되는 과정은 다음과 같이 촉진됩니다. 트롬빈 (요인 IIa). 트롬빈은 피브리노겐의 4개 펩타이드 결합(A α 사슬의 2개 결합과 B β 사슬의 2개 결합)을 가수분해합니다. 피브리노펩타이드 A와 B는 피브리노겐 분자에서 분리되어 피브린 단량체가 형성됩니다(그 조성은 α2 β2 γ2). 피브린 단량체는 물에 녹지 않으며 서로 쉽게 결합하여 피브린 응고를 형성합니다.

섬유소 응고의 안정화는 효소의 작용으로 발생합니다. 트랜스글루타미나제 (인자 XIIIa). 이 인자는 트롬빈에 의해서도 활성화됩니다. 트랜스글루타미나제는 공유 이소펩티드 결합을 사용하여 피브린 단량체를 가교시킵니다.

30.8. 적혈구 대사의 특징.

30.8.1. 적혈구 - 주요 기능이 폐에서 조직으로 산소를 운반하는 고도로 특화된 세포입니다. 적혈구의 수명은 평균 120일입니다. 그들의 파괴는 망상 내피 시스템의 세포에서 발생합니다. 신체의 대부분의 세포와 달리 적혈구에는 세포핵, 리보솜 및 미토콘드리아가 부족합니다.

30.8.2. 에너지 교환.적혈구의 주요 에너지 기질은 촉진 확산을 통해 혈장에서 나오는 포도당입니다. 적혈구가 사용하는 포도당의 약 90%는 해당작용(혐기성 산화) 최종 생성물인 젖산(젖산염)이 형성됩니다. 성숙한 적혈구에서 해당작용이 수행하는 기능을 기억하십시오.

1) 해당 분해 반응에서 형성됩니다 ATP~에 의해 기질 인산화 . 적혈구에서 ATP 사용의 주요 방향은 Na+,K+-ATPase의 기능을 보장하는 것입니다. 이 효소는 Na+ 이온을 적혈구에서 혈장으로 운반하고 적혈구에 Na+가 축적되는 것을 방지하며 이러한 혈액 세포(양면 디스크)의 기하학적 모양을 유지하는 데 도움을 줍니다.

2) 탈수소화 반응에서 글리세르알데히드-3-인산염해당과정에서 형성된다 NADH. 이 보조효소는 효소의 보조인자이다. 메트헤모글로빈 환원효소 , 다음 계획에 따라 메트헤모글로빈을 헤모글로빈으로 복원하는 데 관여합니다.

이 반응은 적혈구에 메트헤모글로빈이 축적되는 것을 방지합니다.

3) 해당과정의 대사산물 1, 3-디포스포글리세레이트효소의 참여로 가능 디포스포글리세레이트 뮤타아제 3-포스포글리세레이트가 존재하면 2, 3-디포스포글리세레이트:

2,3-디포스포글리세레이트는 헤모글로빈의 산소 친화도 조절에 관여합니다. 저산소증 동안 적혈구의 함량이 증가합니다. 2,3-디포스포글리세레이트의 가수분해는 효소에 의해 촉매됩니다. 디포스포글리세레이트 포스파타제.

적혈구가 소비하는 포도당의 약 10%가 오탄당 인산 산화 경로에 사용됩니다. 이 경로의 반응은 적혈구에 대한 NADPH의 주요 공급원 역할을 합니다. 이 조효소는 산화된 글루타티온(30.8.3 참조)을 환원된 형태로 전환하는 데 필요합니다. 오탄당 인산 경로의 주요 효소 결핍 - 포도당-6-인산 탈수소효소 - 적혈구의 NADPH/NADP+ 비율 감소, 산화된 형태의 글루타티온 함량 증가 및 세포 저항성 감소(용혈성 빈혈)가 동반됩니다.

30.8.3. 적혈구에서 활성 산소종의 중화 메커니즘.특정 조건에서 분자 산소는 과산화물 음이온 O2-, 과산화수소 H2O2 및 하이드록실 라디칼 OH를 포함하는 활성 형태로 변환될 수 있습니다. 및 단일항 산소 1 O2. 이러한 형태의 산소는 반응성이 매우 높으며 생체막의 단백질과 지질에 손상을 주며 세포 파괴를 일으킬 수 있습니다. O2 함량이 높을수록 활성 형태가 더 많이 형성됩니다. 따라서 산소와 지속적으로 상호작용하는 적혈구에는 활성 산소 대사산물을 중화시킬 수 있는 효과적인 항산화 시스템이 포함되어 있습니다.

항산화 시스템의 중요한 구성 요소는 트리펩타이드입니다. 글루타티온,γ-글루타밀시스테인과 글리신의 상호 작용의 결과로 적혈구에서 형성됩니다.

환원된 형태의 글루타티온(약칭 G-SH)은 과산화수소와 유기 과산화물(R-O-OH)의 해독 반응에 관여합니다. 이는 물과 산화된 글루타티온(약칭 G-S-S-G)을 생성합니다.

산화된 글루타티온이 환원된 글루타티온으로 전환되는 과정은 효소에 의해 촉매됩니다. 글루타티온 환원효소. 수소 공급원 - NADPH(5탄당 인산 경로에서, 30.8.2 참조):

적혈구에도 효소가 들어있습니다 과산화물 제거효소 그리고 카탈라아제 , 다음 변환을 수행합니다.

적혈구에서는 합성을 통해 단백질 재생이 일어나지 않기 때문에 항산화 시스템은 적혈구에 특히 중요합니다.